Неорганическая биохимия. Том 2

Автор(ы):ред. Эйхгорн Г.
30.05.2010
Год изд.:1978
Описание: Первый и пока единственный в мире фундаментальный труд в области неорганической биохимии — одной из самых молодых отраслей науки. Она охватывает такие вопросы, как исследование роли металлов в биологических системах на молекулярном уровне, моделирование биологических процессов, химическая бионика. Том 2 включает описание ферментативных реакций окисления-восстановления и обширного класса порфириновых соединений с соответствующими им лигандами. Приведены типы и структуры комплексов витамина В6, металлофлавинов, полинуклеотидов и нуклеиновых кислот. Книга предназначена как для исследователей, непосредственно работающих в области бионеорганической химии, так и для представителей смежных областей — химиков-органиков, физико-химиков, биохимиков, медиков.
Оглавление:
Неорганическая биохимия. Том 2 — обложка книги.
ЧАСТЬ V. ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ [5]
  Глава 19. Окислительно-восстановительные реакции координационных соединений. Н. Сутин (перевод А. П. Филиппова) [5]
    1. Введение [5]
    2. Теоретические подходы [6]
      2.1. Поверхность потенциальной энергии [6]
      2.2. Описание с помощью метода резонанса [9]
      2.3. Описание с помощью метода возмущений [11]
      2.4. Туннельный эффект [12]
      2.5. Энергия взаимодействия [12]
      2.6. Элементарные стадии [14]
      2.7. Образование предварительного комплекса [18]
      2.8. Перестройка внутренней сферы [18]
      2.9. Перестройка растворителя [19]
    3. Сопоставление теории с экспериментальными результатами [22]
      3.1. Реакции обмена электроном [22]
      3.2. Перекрестные реакции переноса электрона [29]
      3.3. Одноэлектронный и двухэлектронный переносы [34]
    4. Мостиковые группы [36]
      4.1. Гидроксил и другие неорганические анионы [36]
      4.2. Органические мостиковые группы [38]
    5. Окислительно-восстановительные реакции, лимитируемые конформационными изменениями или процессами замещения [41]
    6. Окислительное присоединение [43]
    7. Дополнительные замечания относительно биологических систем [43]
    8. Новейшие сведения [47]
    Список литературы [50]
  Глава 20. Катализ ионами металлов реакций молекулярного кислорода. А. Э. Мартел, М. М. Такуи Хан (перевод А. П. Филиппова) [53]
    1. Введение [53]
      1.1. Энергетика восстановления кислорода [55]
    2. Реакции внедрения [56]
      2.1. Полное внедрение с разрывом связи О—О [56]
        2.1.1. Ферментативные системы [56]
        2.1.2. Модельные системы [57]
    3. Реакции неполного внедрения [58]
      3.1. Перекись в качестве окислителя [58]
        3.1.1. Реакции гидроксилирования [58]
        3.1.2. Гидроксилирование при помощи реактива Фентона [59]
        3.1.3. Модельные пероксидазные системы [59]
        3.1.4. Ферменты пероксидазного действия [61]
      3.2. Гидроксилирование при непосредственном восстановлении молекулярного кислорода [62]
        3.2.1. Модельные системы [62]
        3.2.2. Монооксигеназы или ферменты со смешанной оксидазной функцией [64]
        3.2.3. Природа восстановителя в ферментативных системах со смешанной оксидазной функцией [65]
        3.2.4. Механизм стадии внедрения кислорода [67]
        3.2.5. Радикальные реакции неполного внедрения кислорода [68]
        3.2.6. Внедрение без разрыва связи О—О [69]
    4. Реакции без внедрения, при которых кислород восстанавливается до перекиси водорода [70]
      4.1. Синтетические и природные переносчики кислорода [70]
        4.1.1. Получение и свойства синтетических переносчиков кислорода [71]
        4.1.2. Геометрическое строение некоторых переносчиков кислорода [73]
        4.1.3. Реакции переносчиков кислорода [76]
      4.2. Модельные системы [78]
        4.2.1. Окисление аскорбиновой кислоты, катализируемое ионами металлов и ионами хелатированных металлов [78]
        4.2.2. Окисление катехинов [81]
        4.2.3. Системы, моделирующие аминооксидазы [82]
      4.3. Ферментативные системы [83]
        4.3.1. Реакции полного восстановления 02 до Н20 без внедрения кислорода в субстрат [85]
        4.3.2. Свободнорадикальные реакции без внедрения кислорода в субстрат [86]
    5. Диспропорционирование перекиси водорода [88]
      5.1. Модели каталазы [88]
        5.1.1. Комплексы Cu(II) с полиамннами [88]
        5.1.2. Комплексы Мп(П) и Fe(III) с триэтилентетрамином [90]
      5.2. Ферменты каталазного действия [91]
    Список литературы [91]
  Глава 21. Медьсодержащие оксидазы. Р. Малкин (перевод А. П. Филиппова) [94]
    1. Введение [94]
    2. Формы меди в медьсодержащих оксидазах [95]
      2.1. «Синий» ион [96]
        2.1.1. Спектральные характеристики [96]
        2.1.2. Модели окружения «синего» иона Сu2+ [100]
      2.2. «Не синий» ион Сu2+ [101]
        2.2.1. Спектральные характеристики [101]
        2.2.2. Роль «не синих» ионов Сu2+ в проявлении каталитической активности оксидаз [102]
      2.3. «ЭПР-недетектируемая» медь [106]
    3. Каталитическая активность медьсодержащих оксидаз [109]
      3.1. Кинетика окислительно-восставовительных реакций, катализируемых лакказой [109]
      3.2. Вероятные функции различного типа атомов меди в оксидазных реакциях [110]
    4. Заключение [113]
    5. Дополнение [113]
    Список литературы [113]
  Глава 22. Ферредоксины и другие железо-серусодержащие белки. В. X. Орм-Джонсон (перевод А. П. Филиппова) [116]
    1. Введение [116]
    2. Номенклатура [117]
    3. Белки типа 1-Fe—S и 2-Fe—S [122]
    4. Белки типа 2-Fe—S* [128]
    5. Белки типа 4-Fe—S* [141]
    6. Белки типа 8-Fe—S* [145]
    7. Заключение [151]
    Список литературы [153]
  Глава 23. Бионеорганическая химия фиксации молекулярного азота. Р. В. Ф. Харди, Р. К. Берне, Дж. В. Паршал (перевод В. Б. Шура) [157]
    1. Введение [147]
    2. Химия диазота [158]
    3. Биологическая фиксация молекулярного азота [160]
      3.1. Химические и физические свойства N2-азы [162]
        3.1.1. Нитрогеназа [162]
        3.1.2. Мо—Fe-белок [164]
        3.1.3. Fe-белок [166]
        3.1.4. Модели [167]
      3.2. Нитрогеназная реакция [168]
        3.2.1. Источники и переносчики электронов [168]
        3.2.2. Энергия [170]
        3.2.3. Реакции восстановления, катализируемые нитрогеназой [173]
        3.2.4. Реакции молекулярного водорода [184]
        3.2.5. Ингибиторы [186]
      3.3. Механизмы, постулированные для биологической фиксации N2 [187]
        3.3.1. Нитридный механизм [188]
        3.3.2. Диазеновый и (или) гидразиновый механизмы [189]
      3.4. Вспомогательные функции металлов в биологической фиксации N2 [196]
    4. Абиологическая фиксация молекулярного азота [197]
      4.1. Процесс Габера—Боша [198]
      4.2. Гомогенный катализ [198]
      4.3. Комплексы N2 с переходными металлами [203]
        4.3.1. Комплексы, стабилизированные аммиаком и аминами [203]
        4.3.2. Комплексы, стабилизированные фосфинами [205]
        4.3.3. Связь металл—N2 [209]
      4.4. Реакции некаталитической фиксации N2 [216]
      4.5. Выводы [210]
    Список литературы [211]
ЧАСТЬ VI. ПОРФИРИНОВЫЕ СОЕДИНЕНИЯ И ИХ ЛИГАНДЫ.
  Глава 24. Железопорфирины — гемы и гемины. В. Кои (перевод А. М. Юркевича) [218]
    1. Введение [218]
    2. Структура порфиринов из природных гемов [219]
    3. Производные природных гемов [223]
      3.1. Производные тема а [223]
      3.2. Производные гема b и гема s [224]
      3.3. Производные гема с [225]
      3.4. Синтетические порфирины [225]
    4. Влияние структуры порфиринов на их свойства [226]
      4.1. Гемины с одним аксиальным лигандом [240]
      4.2. Гемины е двумя грансаксиальными лигандами [247]
      4.3. м-Оксобисгемины [250]
      4.4. Железо(II) порфирины [251]
    Список литературы [253]
  Глава 25. Гемоглобин и миоглобин. Д. М. Рифкинд (перевод А. М. Юркевича) [256]
    1. Введение [256]
    2. Координационная химия гемоглобина и многлобина [262]
      2.1. Геометрия комплексов [262]
      2.2. Спиновое состояние [264]
      2.3. Необходимость присутствия железа(II) [266]
      2.4. Роль порфирина [269]
        2.4.1. Взаимодействия, включающие порфирин и остальную часть комплекса [269]
        2.4.2. Влияние выведения железа из плоскости порфиринового кольца [271]
        2.4.3. Значение плоскостного строения порфирина [272]
      2.5. Роль лиганда в пятом координационном положении [273]
    3. Связь кислород—железо [274]
      3.1. Ориентация кислорода относительно тема [276]
      3.2. Перенос электронов от железа к кислороду [277]
    4. Обратимое оксигенирование [278]
      4.1. Роль белкового окружения гема [279]
      4.2. Роль белка в предупреждении аутоокисления гема [279]
    5. Связывание лигандов с многлобином [281]
      5.1. Роль аминокислотных остатков белка в окружении гема [281]
      5.2. Влияние конформации белковой части гемоглобина и многлобина [283]
      5.3. Конформационные изменения, индуцируемые лигандами [284]
      5.4. Аллостерическая связь между активным центром в шестом координационном положении и другими связывающими центрами [286]
    6. Связывание лигандов с гемоглобином [288]
      6.1. Конформационные изменения, вызываемые взаимодействием лигандов с гемоглобином [290]
        6.1.1. Рентгеноструктурные исследования [291]
        6.1.2. Спектральные методы [300]
        6.1.3. Другие методы [303]
      6.2. Функциональное значение конформационных изменений [305]
        6.2.1. Дистальная сторона гема [305]
        6.2.2. Проксимальная сторона гема [307]
      6.3. Равновесия и кинетика связывания лигандов с гемоглобином [308]
        6.3.1. Исследования равновесий [308]
        6.3.2. Кинетические исследования [311]
        6.3.3. Неэквивалентность а- и В-субъединиц [313]
        6.3.4. Диссоциация гемоглобина [315]
        6.3.5. Прочие факторы, влияющие на равновесие и кинетику взаимодействия с лигандами [318]
      6.4. Взаимодействие между субъединицами (межгемовое взаимодействие) [318]
        6.4.1. Влияние гема [319]
        6.4.2. Влияние белка [322]
        6.4.3. Осложнения, вызванные контактами субъединиц [323]
        6.4.4. Источники энергии взаимодействия [328]
    Список литературы [329]
  Глава 26. Цитохромы b и с. Г. А. Харбури, Р. Г. Маркс (перевод А. М. Юркевича) [339]
    1. Цитохромы с [340]
      1.1. Цитохромы с млекопитающих [341]
        1.1.1. Первичная структура [341]
        1.1.2. Лигандные группы [344]
        1.1.3. Пропионатные связи [351]
        1.1.4. Расщелина для гема, образуемая полипептидной цепью [351]
        1.1.5. Полная структура цитохрома с [352]
        1.1.6. Взаимодействие белка с простетической группой [355]
        1.1.7. Перенос электронов [362]
      1.2. Другие цитохромы с эукариотов [365]
      1.3. Цитохромы с прокариотов [369]
        1.3.1. Цитохром с2 [369]
        1.3.2. Цитохром с3 [372]
        1.3.3. Цитохром с' и сс' [373]
    2. Цитохромы b-типа [374]
      2.1. Цитохром b [375]
      2.2. Цитохромы b5 [376]
      2.3. Цитохром b-555 [379]
      2.4. Цитохром b-562 [380]
      2.5. Цитохром b2 [381]
      2.6. Цитохромы Р-450 [384]
    3. Дополнения [384]
    Список литературы [389]
  Глава 27. Цитохромоксидаза. Д. К. Уортон (перевод А. М. Юркевича) [397]
    1. Введение [397]
    2. Очищенные препараты цитохромоксидазы [399]
      2.1. Методы выделения [399]
      2.2. Определение молекулярной массы фермента [400]
      2.3. Состав цитохромоксидазы [401]
    3. Спектральные свойства [402]
      3.1. Спектры поглощения [402]
      3.2. Круговой дихроизм и дисперсия оптического вращения [405]
    4. Простетические группы [406]
      4.1. Гем с [406]
      4.2. Свойства железа [412]
      4.3. Свойства меди [415]
      4.4. Исследования спектров ЭПР меди [419]
      4.5. Окислительно-восстановительные потенциалы [421]
    5. Реакции цитохромоксидазы [423]
      5.1. Реакции с цитохромом с [423]
      5.2. Реакция с кислородом [424]
      5.3. Реакции меди [427]
      5.4. Реакции с ингибиторами [428]
    6. Заключение [428]
    Список литературы [429]
  Глава 28. Пероксидазы и каталазы. Б. К. Саундерс (перевод И. Я. Левитина) [434]
    1. Введение [434]
    2. Пероксидаза [434]
      2.1. Исторический очерк [434]
    3. Распространение в природе [436]
      3.1. Изоферменты [436]
      3.2. Систематическое наименование [437]
    4. Свойства пероксидазы хрена (ПОХ) [437]
    5. Соединения пероксидазы хрена (ПОХ) с перекисью водорода [438]
    6. Пероксидазное окисление аминов [440]
      6.1. Анилин [440]
      6.2. Неорганические катализаторы и анилин [442]
      6.3. n-Толуидин [442]
      6.4. Неорганические катализаторы и n-толуидин [443]
      6.5. Мезидин (2,4,6-триметиланилин) [443]
      6.6. Другие катализаторы и мезидин [444]
      6.7. 4-Метокси-2,6-диметиланилин [444]
      6.8. Диметиланилин [444]
      6.9. n-Анизидин [446]
      6.10. n-Хлоранилин [447]
      6.11. n-Фторанилин: ферментативный разрыв связи С—F [448]
      6.12. Другие n-галогенанилины [448]
    7. Периодирование и сходные с ним процессы [449]
    8. Реакции переалкилирования [451]
    9. Бензидиновая проба крови и связанные с ней исследования [453]
    10. Пероксидазное окисление смесей [456]
    11. Окисление фенолов [456]
      11.1. Ферментативное окисление —СН3 до —СНО [456]
      11.2. 2,3,5,6-Тетраметилфенол [457]
      11.3. Гваякол [458]
    12. Гидроксильные радикалы и система пероксидаза — перекись водорода [459]
    13. Механизм действия пероксидазы [460]
    14. Окисление системой пероксидазы других веществ [462]
      14.1. Марганец [463]
      14.2. Хелатированные ионы железа [463]
      14.3. Некоторые новые применения пероксидазы [464]
    15. Каталазы [464]
      15.1. Исторический очерк [464]
      15.2. Распространение в природе [464]
      15.3. Систематическое наименование [465]
      15.4. Механизм действия каталазы [465]
      15.5. Некоторые неорганические модели каталазы [467]
      15.6. Новые данные о совместном действии каталазы и пероксидазы [468]
    16. Заключение [468]
    Список литературы [468]
  Глава 29. Хлорофилл. Дж. Катц (перевод А. М. Юркевича) [471]
    1. Введение [471]
      1.1. Общие сведения [471]
      1.2. Литературные источники [473]
      1.3. Свойства хлорофиллов [473]
      1.4. Координационные свойства магния в хлорофилле [474]
      1.5. Спектроскопия хлорофиллов [476]
      1.6. Электронодонорные и электроноакцепторные свойства хлорофилла [477]
    2. Хлорофилл-хлорофильное (внутреннее) взаимодействие [478]
      2.1. ИК-спектры в области поглощения карбонильной группы (1800—1600 см-1) [478]
      2.2. Спектры ядерного магнитного резонанса [481]
      2.3. Хлорофилл-хлорофильные олигомеры [489]
    3. Хлорофилл-лигандное (внешнее) взаимодействие [494]
      3.1. Исследование взаимодействия хлорофилл—лиганд методами ИК-спектроскопии [495]
      3.2. Взаимодействие хлорофилл—лиганд по данным спектроскопии ЯМР [496]
      3.3. Взаимодействие хлорофилла с бифункциональными лигандами [497]
      3.4. Взаимодействие хлорофилла с водой [499]
      3.5. Взаимодействие хлорофилла с феофитином [503]
      3.6. Равновесные превращения хлорофилосодержащих частиц [504]
    4. Формы хлорофилла, поглощающие в длинноволновой части спектра [508]
      4.1. Развертка электронных спектров [508]
      4.2. Электронные спектры димеров хлорофилла а [510]
      4.3. Электронные спектры олигомеров хлорофилла а [510]
      4.4. Электронные спектры аддуктов хлорофилла с бифункциональными лигандами [512]
      4.5. Электронные спектры Tribonema aequalis [514]
    5. Фотоактивность частиц, содержащих хлорофилл [514]
      5.1. Сигналы ЭПР мономерных комплексов хлорофилла [515]
      5.2. Сигналы ЭПР димеров и олигомеров хлорофилла [516]
      5.3. Сигналы ЭПР гидратированных олигомеров (Сhl-Н2O)n [516]
      5.4. Спектры ЭПР фотосинтезирующнх организмов [517]
      5.5. Ширина линий в спектрах ЭПР хлорофильных частиц [518]
      5.6. Происхождение сигнала I [518]
      5.7. Модель фотосинтезирующей единицы [519]
    Список литературы [519]
  Глава 30. Корриноиды. Х. А. О. Хилл (перевод А. М. Юркевича) [523]
    1. Введение [523]
    2. Номенклатура [525]
    3. Основные химические свойства [526]
    4. Сравнительная химия кобальт(III)корриноидов [529]
      4.1. Структура корриноидов [530]
      4.2. Некоторые свойства, определяемые атомом кобальта и аксиальными лигандами [534]
      4.3. цис- и транс-Эффекты [538]
      4.4. Электронные спектры поглощения [542]
      4.5. Кобальт(Н)корриноиды [545]
      4.6. Кобальт(I) корриноиды [549]
    5. Реакции кобальткорриноидов [551]
      5.1. Реакции с серусодержащими лигандами [551]
      5.2. Реакции с окисью углерода [553]
    6. Реакции кобальторганических комплексов [554]
      6.1. Фотолиз [554]
      6.2. Термолиз [556]
      6.3. Восстановительное расщепление [556]
      6.4. Реакции нуклеофильного замещения углеродсодержащих лигаидов [557]
    7. Реакции с электрофилами [559]
      7.1. Кислотные расщепления [559]
      7.2. Реакции с йодом [560]
      7.3. Реакции с ионами металлов [560]
    8. Ферментативные реакции, зависящие от корриноидов [561]
      8.1. Биосинтез коферментов, содержащих остаток 5'-дезоксиаденозина [564]
      8.2. Метилмалонил-КоА-мутаза [565]
      8.3. Глутаматмутаза и а-метиленглутаратмутаза [566]
      8.4. Дегидратаза диолов [568]
      8.5. Дезаминаза этаноламина [571]
      8.6. L-B-Лизинмутаза [572]
      8.7. Рибонуклеотидредуктаза [573]
      8.8. Метионинсинтетаза (5-N-метилтетрагидрофолатгомоцисте-инкобаламинтрансфераза) [575]
      8.9. Метансинтетаза и метилтрансфераза [578]
      8.10. Ацетатсинтетаза [579]
    9. Механизм биохимических реакций, проходящих с участием кофермента В12 [580]
    10. Дополнение [585]
    Список литературы [587]
ЧАСТЬ VII. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ МЕТАЛЛОВ С ДРУГИМИ ПРОСТЕТИЧЕСКИМИ ГРУППАМИ
  Глава 31. Комплексы витамина B6. P. X. Холм (перевод А. М. Юркевича) [599]
    1. Введение [599]
    2. Тип и структура комплексов [602]
    3. Механизм образования комплексов [607]
    4. Реакции в модельных системах [611]
      4.1. Реакции, являющиеся результатом лабилизации а-водорода [615]
        4.1.1. Трансаминирование [616]
        4.1.2. Рацемизация [622]
        4.1.3. В-Элиминирование [623]
        4.1.4. Синтез триптофана [624]
        4.1.5. Обмен В-протона [625]
        4.1.6. y-Элиминирование [626]
        4.1.7. Синтез а-амино-В-оксикислот [627]
      4.2. Реакции, являющиеся результатом лабилизации карбоксильных групп [627]
      4.3. Реакции, проходящие вследствие лабилизации группы R [628]
      4.4. Окислительное дезаминирование [630]
    Список литературы [633]
  Глава 32. Структура и реакционная способность металлофлавиновых комплексов. П. Геммерих, Дж. Лаутервейн (перевод Е. А. Миронова) [636]
    1. Введение [636]
    2. Хелаты с переносом заряда [639]
    3. Хелаты металлов с флавохинонами [646]
    4. Хелаты металлов с флавосемихинонами [649]
    5. Биохимические функции флавинов [656]
    Список литературы [660]
ЧАСТЬ VIII. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ИОНОВ МЕТАЛЛОВ С НУКЛЕИНОВЫМИ КИСЛОТАМИ И СОСТАВЛЯЮЩИМИ ИХ МОНОМЕРАМИ
  Глава 33. Комплексы нуклеозидов и нуклеотидов. Г. Л. Эйхгорн (перевод H. К. Давиденко) [662]
    1. Введение [662]
    2. Потенциальные центры связывания металла [664]
    3. Устойчивость комплексов металлов с основаниями, нуклеозидами и нуклеотидами [664]
    4. Структура комплексов металлов с нуклеозидами и нуклеотидами [667]
      4.1. Комплексы оснований [667]
      4.2. Комплексы адениннуклеозида и адениннуклеотида [669]
      4.3. Комплексы других нуклеозидов и нуклеотидов с металлами [677]
    5. Дополнения [680]
    Список литературы [681]
  Глава 34. Комплексы полинуклеотидов и нуклеиновых кислот. Г. Л. Эйхгорн (перевод Н. К. Давиденко) [683]
    1. Введение [683]
    2. Ионы металлов и репликация ДНК [685]
    3. Ионы металлов и транскрипция [687]
    4. Ионы металлов и трансляция [689]
    5. Устойчивость комплексов металлов с полинуклеотидами [691]
    6. Центры присоединения металлов к полинуклеотидам [692]
    7. Влияние ионов металлов на ДНК [693]
      7.1. Стабилизация [693]
      7.2. Раскручивание и скручивание [693]
      7.3. Взаимодействие Hg(II) и Ag(I) с ДНК [700]
    8. Влияние ионов металлов на РНК [703]
      8.1. Стабилизация [703]
      8.2. Стабилизация и дестабилизация различных конформаций ионами металлов [705]
      8.3. Дестабилизация упорядоченной структуры полирибонуклеотидов ионами металлов [706]
      8.4. Деполимеризация РНК и полирибонуклеотидов ионами металлов [707]
    9. Влияние ионов металлов на ферментативное разрушение РНК и ДНК [711]
    10. Ионы металлов и нуклеопротеины [713]
    11. Дополнения [715]
    Список литературы [716]
Формат: djvu
Размер:11693221 байт
Язык:РУС
Рейтинг: 271 Рейтинг
Открыть: