Неорганическая биохимия. Том 2
Автор(ы): | ред. Эйхгорн Г.
30.05.2010
|
Год изд.: | 1978 |
Описание: | Первый и пока единственный в мире фундаментальный труд в области неорганической биохимии — одной из самых молодых отраслей науки. Она охватывает такие вопросы, как исследование роли металлов в биологических системах на молекулярном уровне, моделирование биологических процессов, химическая бионика. Том 2 включает описание ферментативных реакций окисления-восстановления и обширного класса порфириновых соединений с соответствующими им лигандами. Приведены типы и структуры комплексов витамина В6, металлофлавинов, полинуклеотидов и нуклеиновых кислот. Книга предназначена как для исследователей, непосредственно работающих в области бионеорганической химии, так и для представителей смежных областей — химиков-органиков, физико-химиков, биохимиков, медиков. |
Оглавление: |
Обложка книги.
ЧАСТЬ V. ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ [5]Глава 19. Окислительно-восстановительные реакции координационных соединений. Н. Сутин (перевод А. П. Филиппова) [5] 1. Введение [5] 2. Теоретические подходы [6] 2.1. Поверхность потенциальной энергии [6] 2.2. Описание с помощью метода резонанса [9] 2.3. Описание с помощью метода возмущений [11] 2.4. Туннельный эффект [12] 2.5. Энергия взаимодействия [12] 2.6. Элементарные стадии [14] 2.7. Образование предварительного комплекса [18] 2.8. Перестройка внутренней сферы [18] 2.9. Перестройка растворителя [19] 3. Сопоставление теории с экспериментальными результатами [22] 3.1. Реакции обмена электроном [22] 3.2. Перекрестные реакции переноса электрона [29] 3.3. Одноэлектронный и двухэлектронный переносы [34] 4. Мостиковые группы [36] 4.1. Гидроксил и другие неорганические анионы [36] 4.2. Органические мостиковые группы [38] 5. Окислительно-восстановительные реакции, лимитируемые конформационными изменениями или процессами замещения [41] 6. Окислительное присоединение [43] 7. Дополнительные замечания относительно биологических систем [43] 8. Новейшие сведения [47] Список литературы [50] Глава 20. Катализ ионами металлов реакций молекулярного кислорода. А. Э. Мартел, М. М. Такуи Хан (перевод А. П. Филиппова) [53] 1. Введение [53] 1.1. Энергетика восстановления кислорода [55] 2. Реакции внедрения [56] 2.1. Полное внедрение с разрывом связи О—О [56] 2.1.1. Ферментативные системы [56] 2.1.2. Модельные системы [57] 3. Реакции неполного внедрения [58] 3.1. Перекись в качестве окислителя [58] 3.1.1. Реакции гидроксилирования [58] 3.1.2. Гидроксилирование при помощи реактива Фентона [59] 3.1.3. Модельные пероксидазные системы [59] 3.1.4. Ферменты пероксидазного действия [61] 3.2. Гидроксилирование при непосредственном восстановлении молекулярного кислорода [62] 3.2.1. Модельные системы [62] 3.2.2. Монооксигеназы или ферменты со смешанной оксидазной функцией [64] 3.2.3. Природа восстановителя в ферментативных системах со смешанной оксидазной функцией [65] 3.2.4. Механизм стадии внедрения кислорода [67] 3.2.5. Радикальные реакции неполного внедрения кислорода [68] 3.2.6. Внедрение без разрыва связи О—О [69] 4. Реакции без внедрения, при которых кислород восстанавливается до перекиси водорода [70] 4.1. Синтетические и природные переносчики кислорода [70] 4.1.1. Получение и свойства синтетических переносчиков кислорода [71] 4.1.2. Геометрическое строение некоторых переносчиков кислорода [73] 4.1.3. Реакции переносчиков кислорода [76] 4.2. Модельные системы [78] 4.2.1. Окисление аскорбиновой кислоты, катализируемое ионами металлов и ионами хелатированных металлов [78] 4.2.2. Окисление катехинов [81] 4.2.3. Системы, моделирующие аминооксидазы [82] 4.3. Ферментативные системы [83] 4.3.1. Реакции полного восстановления 02 до Н20 без внедрения кислорода в субстрат [85] 4.3.2. Свободнорадикальные реакции без внедрения кислорода в субстрат [86] 5. Диспропорционирование перекиси водорода [88] 5.1. Модели каталазы [88] 5.1.1. Комплексы Cu(II) с полиамннами [88] 5.1.2. Комплексы Мп(П) и Fe(III) с триэтилентетрамином [90] 5.2. Ферменты каталазного действия [91] Список литературы [91] Глава 21. Медьсодержащие оксидазы. Р. Малкин (перевод А. П. Филиппова) [94] 1. Введение [94] 2. Формы меди в медьсодержащих оксидазах [95] 2.1. «Синий» ион [96] 2.1.1. Спектральные характеристики [96] 2.1.2. Модели окружения «синего» иона Сu2+ [100] 2.2. «Не синий» ион Сu2+ [101] 2.2.1. Спектральные характеристики [101] 2.2.2. Роль «не синих» ионов Сu2+ в проявлении каталитической активности оксидаз [102] 2.3. «ЭПР-недетектируемая» медь [106] 3. Каталитическая активность медьсодержащих оксидаз [109] 3.1. Кинетика окислительно-восставовительных реакций, катализируемых лакказой [109] 3.2. Вероятные функции различного типа атомов меди в оксидазных реакциях [110] 4. Заключение [113] 5. Дополнение [113] Список литературы [113] Глава 22. Ферредоксины и другие железо-серусодержащие белки. В. X. Орм-Джонсон (перевод А. П. Филиппова) [116] 1. Введение [116] 2. Номенклатура [117] 3. Белки типа 1-Fe—S и 2-Fe—S [122] 4. Белки типа 2-Fe—S* [128] 5. Белки типа 4-Fe—S* [141] 6. Белки типа 8-Fe—S* [145] 7. Заключение [151] Список литературы [153] Глава 23. Бионеорганическая химия фиксации молекулярного азота. Р. В. Ф. Харди, Р. К. Берне, Дж. В. Паршал (перевод В. Б. Шура) [157] 1. Введение [147] 2. Химия диазота [158] 3. Биологическая фиксация молекулярного азота [160] 3.1. Химические и физические свойства N2-азы [162] 3.1.1. Нитрогеназа [162] 3.1.2. Мо—Fe-белок [164] 3.1.3. Fe-белок [166] 3.1.4. Модели [167] 3.2. Нитрогеназная реакция [168] 3.2.1. Источники и переносчики электронов [168] 3.2.2. Энергия [170] 3.2.3. Реакции восстановления, катализируемые нитрогеназой [173] 3.2.4. Реакции молекулярного водорода [184] 3.2.5. Ингибиторы [186] 3.3. Механизмы, постулированные для биологической фиксации N2 [187] 3.3.1. Нитридный механизм [188] 3.3.2. Диазеновый и (или) гидразиновый механизмы [189] 3.4. Вспомогательные функции металлов в биологической фиксации N2 [196] 4. Абиологическая фиксация молекулярного азота [197] 4.1. Процесс Габера—Боша [198] 4.2. Гомогенный катализ [198] 4.3. Комплексы N2 с переходными металлами [203] 4.3.1. Комплексы, стабилизированные аммиаком и аминами [203] 4.3.2. Комплексы, стабилизированные фосфинами [205] 4.3.3. Связь металл—N2 [209] 4.4. Реакции некаталитической фиксации N2 [216] 4.5. Выводы [210] Список литературы [211] ЧАСТЬ VI. ПОРФИРИНОВЫЕ СОЕДИНЕНИЯ И ИХ ЛИГАНДЫ. Глава 24. Железопорфирины — гемы и гемины. В. Кои (перевод А. М. Юркевича) [218] 1. Введение [218] 2. Структура порфиринов из природных гемов [219] 3. Производные природных гемов [223] 3.1. Производные тема а [223] 3.2. Производные гема b и гема s [224] 3.3. Производные гема с [225] 3.4. Синтетические порфирины [225] 4. Влияние структуры порфиринов на их свойства [226] 4.1. Гемины с одним аксиальным лигандом [240] 4.2. Гемины е двумя грансаксиальными лигандами [247] 4.3. м-Оксобисгемины [250] 4.4. Железо(II) порфирины [251] Список литературы [253] Глава 25. Гемоглобин и миоглобин. Д. М. Рифкинд (перевод А. М. Юркевича) [256] 1. Введение [256] 2. Координационная химия гемоглобина и многлобина [262] 2.1. Геометрия комплексов [262] 2.2. Спиновое состояние [264] 2.3. Необходимость присутствия железа(II) [266] 2.4. Роль порфирина [269] 2.4.1. Взаимодействия, включающие порфирин и остальную часть комплекса [269] 2.4.2. Влияние выведения железа из плоскости порфиринового кольца [271] 2.4.3. Значение плоскостного строения порфирина [272] 2.5. Роль лиганда в пятом координационном положении [273] 3. Связь кислород—железо [274] 3.1. Ориентация кислорода относительно тема [276] 3.2. Перенос электронов от железа к кислороду [277] 4. Обратимое оксигенирование [278] 4.1. Роль белкового окружения гема [279] 4.2. Роль белка в предупреждении аутоокисления гема [279] 5. Связывание лигандов с многлобином [281] 5.1. Роль аминокислотных остатков белка в окружении гема [281] 5.2. Влияние конформации белковой части гемоглобина и многлобина [283] 5.3. Конформационные изменения, индуцируемые лигандами [284] 5.4. Аллостерическая связь между активным центром в шестом координационном положении и другими связывающими центрами [286] 6. Связывание лигандов с гемоглобином [288] 6.1. Конформационные изменения, вызываемые взаимодействием лигандов с гемоглобином [290] 6.1.1. Рентгеноструктурные исследования [291] 6.1.2. Спектральные методы [300] 6.1.3. Другие методы [303] 6.2. Функциональное значение конформационных изменений [305] 6.2.1. Дистальная сторона гема [305] 6.2.2. Проксимальная сторона гема [307] 6.3. Равновесия и кинетика связывания лигандов с гемоглобином [308] 6.3.1. Исследования равновесий [308] 6.3.2. Кинетические исследования [311] 6.3.3. Неэквивалентность а- и В-субъединиц [313] 6.3.4. Диссоциация гемоглобина [315] 6.3.5. Прочие факторы, влияющие на равновесие и кинетику взаимодействия с лигандами [318] 6.4. Взаимодействие между субъединицами (межгемовое взаимодействие) [318] 6.4.1. Влияние гема [319] 6.4.2. Влияние белка [322] 6.4.3. Осложнения, вызванные контактами субъединиц [323] 6.4.4. Источники энергии взаимодействия [328] Список литературы [329] Глава 26. Цитохромы b и с. Г. А. Харбури, Р. Г. Маркс (перевод А. М. Юркевича) [339] 1. Цитохромы с [340] 1.1. Цитохромы с млекопитающих [341] 1.1.1. Первичная структура [341] 1.1.2. Лигандные группы [344] 1.1.3. Пропионатные связи [351] 1.1.4. Расщелина для гема, образуемая полипептидной цепью [351] 1.1.5. Полная структура цитохрома с [352] 1.1.6. Взаимодействие белка с простетической группой [355] 1.1.7. Перенос электронов [362] 1.2. Другие цитохромы с эукариотов [365] 1.3. Цитохромы с прокариотов [369] 1.3.1. Цитохром с2 [369] 1.3.2. Цитохром с3 [372] 1.3.3. Цитохром с' и сс' [373] 2. Цитохромы b-типа [374] 2.1. Цитохром b [375] 2.2. Цитохромы b5 [376] 2.3. Цитохром b-555 [379] 2.4. Цитохром b-562 [380] 2.5. Цитохром b2 [381] 2.6. Цитохромы Р-450 [384] 3. Дополнения [384] Список литературы [389] Глава 27. Цитохромоксидаза. Д. К. Уортон (перевод А. М. Юркевича) [397] 1. Введение [397] 2. Очищенные препараты цитохромоксидазы [399] 2.1. Методы выделения [399] 2.2. Определение молекулярной массы фермента [400] 2.3. Состав цитохромоксидазы [401] 3. Спектральные свойства [402] 3.1. Спектры поглощения [402] 3.2. Круговой дихроизм и дисперсия оптического вращения [405] 4. Простетические группы [406] 4.1. Гем с [406] 4.2. Свойства железа [412] 4.3. Свойства меди [415] 4.4. Исследования спектров ЭПР меди [419] 4.5. Окислительно-восстановительные потенциалы [421] 5. Реакции цитохромоксидазы [423] 5.1. Реакции с цитохромом с [423] 5.2. Реакция с кислородом [424] 5.3. Реакции меди [427] 5.4. Реакции с ингибиторами [428] 6. Заключение [428] Список литературы [429] Глава 28. Пероксидазы и каталазы. Б. К. Саундерс (перевод И. Я. Левитина) [434] 1. Введение [434] 2. Пероксидаза [434] 2.1. Исторический очерк [434] 3. Распространение в природе [436] 3.1. Изоферменты [436] 3.2. Систематическое наименование [437] 4. Свойства пероксидазы хрена (ПОХ) [437] 5. Соединения пероксидазы хрена (ПОХ) с перекисью водорода [438] 6. Пероксидазное окисление аминов [440] 6.1. Анилин [440] 6.2. Неорганические катализаторы и анилин [442] 6.3. n-Толуидин [442] 6.4. Неорганические катализаторы и n-толуидин [443] 6.5. Мезидин (2,4,6-триметиланилин) [443] 6.6. Другие катализаторы и мезидин [444] 6.7. 4-Метокси-2,6-диметиланилин [444] 6.8. Диметиланилин [444] 6.9. n-Анизидин [446] 6.10. n-Хлоранилин [447] 6.11. n-Фторанилин: ферментативный разрыв связи С—F [448] 6.12. Другие n-галогенанилины [448] 7. Периодирование и сходные с ним процессы [449] 8. Реакции переалкилирования [451] 9. Бензидиновая проба крови и связанные с ней исследования [453] 10. Пероксидазное окисление смесей [456] 11. Окисление фенолов [456] 11.1. Ферментативное окисление —СН3 до —СНО [456] 11.2. 2,3,5,6-Тетраметилфенол [457] 11.3. Гваякол [458] 12. Гидроксильные радикалы и система пероксидаза — перекись водорода [459] 13. Механизм действия пероксидазы [460] 14. Окисление системой пероксидазы других веществ [462] 14.1. Марганец [463] 14.2. Хелатированные ионы железа [463] 14.3. Некоторые новые применения пероксидазы [464] 15. Каталазы [464] 15.1. Исторический очерк [464] 15.2. Распространение в природе [464] 15.3. Систематическое наименование [465] 15.4. Механизм действия каталазы [465] 15.5. Некоторые неорганические модели каталазы [467] 15.6. Новые данные о совместном действии каталазы и пероксидазы [468] 16. Заключение [468] Список литературы [468] Глава 29. Хлорофилл. Дж. Катц (перевод А. М. Юркевича) [471] 1. Введение [471] 1.1. Общие сведения [471] 1.2. Литературные источники [473] 1.3. Свойства хлорофиллов [473] 1.4. Координационные свойства магния в хлорофилле [474] 1.5. Спектроскопия хлорофиллов [476] 1.6. Электронодонорные и электроноакцепторные свойства хлорофилла [477] 2. Хлорофилл-хлорофильное (внутреннее) взаимодействие [478] 2.1. ИК-спектры в области поглощения карбонильной группы (1800—1600 см-1) [478] 2.2. Спектры ядерного магнитного резонанса [481] 2.3. Хлорофилл-хлорофильные олигомеры [489] 3. Хлорофилл-лигандное (внешнее) взаимодействие [494] 3.1. Исследование взаимодействия хлорофилл—лиганд методами ИК-спектроскопии [495] 3.2. Взаимодействие хлорофилл—лиганд по данным спектроскопии ЯМР [496] 3.3. Взаимодействие хлорофилла с бифункциональными лигандами [497] 3.4. Взаимодействие хлорофилла с водой [499] 3.5. Взаимодействие хлорофилла с феофитином [503] 3.6. Равновесные превращения хлорофилосодержащих частиц [504] 4. Формы хлорофилла, поглощающие в длинноволновой части спектра [508] 4.1. Развертка электронных спектров [508] 4.2. Электронные спектры димеров хлорофилла а [510] 4.3. Электронные спектры олигомеров хлорофилла а [510] 4.4. Электронные спектры аддуктов хлорофилла с бифункциональными лигандами [512] 4.5. Электронные спектры Tribonema aequalis [514] 5. Фотоактивность частиц, содержащих хлорофилл [514] 5.1. Сигналы ЭПР мономерных комплексов хлорофилла [515] 5.2. Сигналы ЭПР димеров и олигомеров хлорофилла [516] 5.3. Сигналы ЭПР гидратированных олигомеров (Сhl-Н2O)n [516] 5.4. Спектры ЭПР фотосинтезирующнх организмов [517] 5.5. Ширина линий в спектрах ЭПР хлорофильных частиц [518] 5.6. Происхождение сигнала I [518] 5.7. Модель фотосинтезирующей единицы [519] Список литературы [519] Глава 30. Корриноиды. Х. А. О. Хилл (перевод А. М. Юркевича) [523] 1. Введение [523] 2. Номенклатура [525] 3. Основные химические свойства [526] 4. Сравнительная химия кобальт(III)корриноидов [529] 4.1. Структура корриноидов [530] 4.2. Некоторые свойства, определяемые атомом кобальта и аксиальными лигандами [534] 4.3. цис- и транс-Эффекты [538] 4.4. Электронные спектры поглощения [542] 4.5. Кобальт(Н)корриноиды [545] 4.6. Кобальт(I) корриноиды [549] 5. Реакции кобальткорриноидов [551] 5.1. Реакции с серусодержащими лигандами [551] 5.2. Реакции с окисью углерода [553] 6. Реакции кобальторганических комплексов [554] 6.1. Фотолиз [554] 6.2. Термолиз [556] 6.3. Восстановительное расщепление [556] 6.4. Реакции нуклеофильного замещения углеродсодержащих лигаидов [557] 7. Реакции с электрофилами [559] 7.1. Кислотные расщепления [559] 7.2. Реакции с йодом [560] 7.3. Реакции с ионами металлов [560] 8. Ферментативные реакции, зависящие от корриноидов [561] 8.1. Биосинтез коферментов, содержащих остаток 5'-дезоксиаденозина [564] 8.2. Метилмалонил-КоА-мутаза [565] 8.3. Глутаматмутаза и а-метиленглутаратмутаза [566] 8.4. Дегидратаза диолов [568] 8.5. Дезаминаза этаноламина [571] 8.6. L-B-Лизинмутаза [572] 8.7. Рибонуклеотидредуктаза [573] 8.8. Метионинсинтетаза (5-N-метилтетрагидрофолатгомоцисте-инкобаламинтрансфераза) [575] 8.9. Метансинтетаза и метилтрансфераза [578] 8.10. Ацетатсинтетаза [579] 9. Механизм биохимических реакций, проходящих с участием кофермента В12 [580] 10. Дополнение [585] Список литературы [587] ЧАСТЬ VII. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ МЕТАЛЛОВ С ДРУГИМИ ПРОСТЕТИЧЕСКИМИ ГРУППАМИ Глава 31. Комплексы витамина B6. P. X. Холм (перевод А. М. Юркевича) [599] 1. Введение [599] 2. Тип и структура комплексов [602] 3. Механизм образования комплексов [607] 4. Реакции в модельных системах [611] 4.1. Реакции, являющиеся результатом лабилизации а-водорода [615] 4.1.1. Трансаминирование [616] 4.1.2. Рацемизация [622] 4.1.3. В-Элиминирование [623] 4.1.4. Синтез триптофана [624] 4.1.5. Обмен В-протона [625] 4.1.6. y-Элиминирование [626] 4.1.7. Синтез а-амино-В-оксикислот [627] 4.2. Реакции, являющиеся результатом лабилизации карбоксильных групп [627] 4.3. Реакции, проходящие вследствие лабилизации группы R [628] 4.4. Окислительное дезаминирование [630] Список литературы [633] Глава 32. Структура и реакционная способность металлофлавиновых комплексов. П. Геммерих, Дж. Лаутервейн (перевод Е. А. Миронова) [636] 1. Введение [636] 2. Хелаты с переносом заряда [639] 3. Хелаты металлов с флавохинонами [646] 4. Хелаты металлов с флавосемихинонами [649] 5. Биохимические функции флавинов [656] Список литературы [660] ЧАСТЬ VIII. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ИОНОВ МЕТАЛЛОВ С НУКЛЕИНОВЫМИ КИСЛОТАМИ И СОСТАВЛЯЮЩИМИ ИХ МОНОМЕРАМИ Глава 33. Комплексы нуклеозидов и нуклеотидов. Г. Л. Эйхгорн (перевод H. К. Давиденко) [662] 1. Введение [662] 2. Потенциальные центры связывания металла [664] 3. Устойчивость комплексов металлов с основаниями, нуклеозидами и нуклеотидами [664] 4. Структура комплексов металлов с нуклеозидами и нуклеотидами [667] 4.1. Комплексы оснований [667] 4.2. Комплексы адениннуклеозида и адениннуклеотида [669] 4.3. Комплексы других нуклеозидов и нуклеотидов с металлами [677] 5. Дополнения [680] Список литературы [681] Глава 34. Комплексы полинуклеотидов и нуклеиновых кислот. Г. Л. Эйхгорн (перевод Н. К. Давиденко) [683] 1. Введение [683] 2. Ионы металлов и репликация ДНК [685] 3. Ионы металлов и транскрипция [687] 4. Ионы металлов и трансляция [689] 5. Устойчивость комплексов металлов с полинуклеотидами [691] 6. Центры присоединения металлов к полинуклеотидам [692] 7. Влияние ионов металлов на ДНК [693] 7.1. Стабилизация [693] 7.2. Раскручивание и скручивание [693] 7.3. Взаимодействие Hg(II) и Ag(I) с ДНК [700] 8. Влияние ионов металлов на РНК [703] 8.1. Стабилизация [703] 8.2. Стабилизация и дестабилизация различных конформаций ионами металлов [705] 8.3. Дестабилизация упорядоченной структуры полирибонуклеотидов ионами металлов [706] 8.4. Деполимеризация РНК и полирибонуклеотидов ионами металлов [707] 9. Влияние ионов металлов на ферментативное разрушение РНК и ДНК [711] 10. Ионы металлов и нуклеопротеины [713] 11. Дополнения [715] Список литературы [716] |
Формат: | djvu |
Размер: | 11693221 байт |
Язык: | РУС |
Рейтинг: | 191 |
Открыть: | Ссылка (RU) |