Биомембраны: молекулярная структура и функции (Геннис Р.)

Биомембраны: молекулярная структура и функции

Автор(ы):Геннис Р.
06.10.2007
Год изд.:1997
Описание: В книге известного американского специалиста на основе новейших данных изложены современные представления о структуре мембран и их отдельных компонентов, описаны подходы к анализу механизмов работы мембранных систем клетки. Книга может быть использована как руководство по мембранологии.
Оглавление:
Биомембраны: молекулярная структура и функции — обложка книги. Обложка книги.
Предисловие к русскому изданию [5]
Предисловие [7]
Глава 1. Введение: структура и состав биологических мембран [9]
  1.1. Роль мембран и их разнообразие [9]
  1.2. Исторический очерк [15]
  1.3. Морфология мембран [18]
    1.3.1. Дифракция рентгеновских лучей [18]
    1.3.2. Электронная микроскопия [20]
  Дополнение 1.1. [22]
  1.4. Выделение мембран [23]
    1.4.1. Разрушение клеток [24]
    1.4.2. Разделение мембран [26]
  Дополнение 1.2. [30]
    1.4.3. Критерии чистоты мембранных фракций [31]
  1.5. Состав мембран [33]
    1.5.1. Мембранные липиды [35]
    1.5.2. Многообразные функции мембранных липидов [44]
    1.5.3. Мембранные белки [45]
  1.6. Резюме [48]
Глава 2. Структура и свойства мембранных липидов [49]
  2.1. Жидкие кристаллы [49]
  2.2. Водно-липидные смеси [54]
  Дополнение 2.1. [57]
    2.2.1. Гидратация липидов [57]
    2.2.2. Фазовые диаграммы одиокомпонентных водно-липидных систем [59]
    2.2.3. Два метода изучения липидного полиморфизма [60]
    2.2.4. Ориентация полярных головок липидов в бислое [63]
    2.2.5. Конфигурация и упаковка ацильных цепей в бислое [64]
    2.2.6. Методы исследования гидрофобной области бислоя [67]
  2.3. Термодинамика полиморфизма липидных структур [72]
    2.3.1. Гидрофобные силы [73]
    2.3.2. Образование мицелл [75]
    2.3.3. Форма мицелл: почему образуется бислой? [78]
    2.3.4. Форма липидных молекул [83]
  2.4. Фазовые переходы в липидных системах [84]
    2.4.1. Дифференциальная сканирующая калориметрия (ДСК) [85]
  Дополнение 2.2. [86]
    2.4.2. Липидные смеси [91]
  2.5. Модельные мембранные системы [96]
    2.5.1. Монослои на границе раздела фаз воздух—вода [97]
    2.5.2. Монослои на твердой подложке [101]
    2.5.3. Плоские бислойвые мембраны [101]
    2.5.4. Плоские бислойвые мембраны на твердой подложке [103]
    2.5.5. Липосомы [103]
  2.6. Резюме [107]
Глава 3. Мембранные белки: характеристика и структурные принципы [109]
  3.1. Структура мембранных белков [109]
  3.2. Очистка мемебранных белков [111]
    3.2.1. Детергенты [111]
  3.3. Характеристика очищенных интегральных мембранных белков [116]
    3.3.1. Молекулярная масса субъединиц (электрофорез в ПААГ) [117]
    3.3.2. Определение молекулярной массы нативного белка с помощью гидродинамических методов [118]
    3.3.3. Метод радиационной инактивации [121]
    3.3.4. Спектральные методы и вторичная структура [122]
    3.3.5. Ферментативная активность [124]
    3.3.6. Четвертичная структура и химическое сшивание [125]
  3.4. Изучение трехмерной структуры с помощью рентгеновской дифракции и реконструкции изображения [128]
    3.4.1. Кристаллизация мембранных белков [128]
    3.4.2. Реконструкция изображения и двумерные кристаллы [130]
  Дополнение 3.1. [131]
  3.5. Три примера структурных исследований мембранных белков [131]
    3.5.1. Структура фотосинтетических и реакционных центров R. viridis и R. sphaeroides [134]
    3.5.2. Структура бактериородопсина [139]
    3.5.3. Структура поринов [146]
  3.6. Принципы структурной организации мембранных белков и способы ее предсказания для трансмембранных белков [148]
    3.6.1. Мембранные белки — это амфифильные соединения [148]
    3.6.2. Ионизируемые аминокислотные остатки в трансмембранных сегментах [151]
    3.6.3. Заряженные аминокислоты в сегментах, экспонированных в водную среду [152]
    3.6.4. Особая роль пролина? [152]
    3.6.5. Способы идентификации первичных амфифильных структур [153]
    3.6.6. Способы идентификации вторичных амфифильных структур [157]
  3.7. Пептиды — модели мембранных белков [159]
    3.7.1. Природные пептиды [159]
    3.7.2. Модельные синтетические пептиды [163]
  3.8. Мембранные белки, ковалентно связанные с липидами [164]
  3.9. Мембранные белки, ковалентно связанные с углеводами [166]
  3.10. Резюме [167]
Глава 4. Ассиметрия мембран [170]
  4.1. Введение [170]
  4.2. Топография мембранных белков [171]
    4.2.1. Методология [172]
    4.2.2. Примеры анализа топографии мембранных белков [179]
  4.3. Цитоскелет [181]
    4.3.1. Микрофиламенты [182]
    4.3.2. Промежуточные филаменты [183]
    4.3.3. Микротрубочки [183]
    4.3.4. Мембрана и цитоскелет эритроцитов [183]
  4.4. Трансмембранная асимметрия липидов [187]
    4.4.1. Методы установления трансмембранного распределения липидов [188]
    4.4.2. Примеры липидной асимметрии [190]
    4.4.3. Трансмембранная миграция липидов [195]
  4.5. Латеральная гетерогенность мембран [196]
    4.5.1. Макроскопические домены и барьеры в плазматической мембране [197]
    4.5.2. Тилакоидные мембраны [199]
    4.5.3. Вирусы с оболочкой [200]
    4.5.4. Липидные микродомены [201]
  4.6. Резюме [203]
Глава 5. Динамическое поведение мембранных систем и липидно-белковые взаимодействия [204]
  5.1. Введение [204]
    5.1.1. Некоторые простые модели движения мембранных компонентов [206]
  5.2. Текучесть мембран и применение мембранных зондов [210]
    5.2.1. Физиологическое значение текучести мембран [211]
    5.2.2. Характер и скорости движений, измеряемых с помощью 2Н-ЯМР, ЭПР и флуоресцентных зондов [212]
    5.2.3. Спиновые метки, использующиеся для измерения текучести мембран [214]
    5.2.4. Флуоресцентные зонды, использующиеся для измерения текучести мембран [215]
  Дополнение 5.1. [216]
  5.3. Вращение мембранных белков [219]
    5.3.1. Примеры вращения белков [221]
  Дополнение 5.2. [222]
  5.4. Латеральная диффузия липидов и белков в мембранах [222]
    5.4.1. Модели, описывающие латеральную диффузию [224]
    5.4.2. Примеры латеральной диффузии компонентов мембран [226]
  5.5. Липидно-белковые взаимодействия [228]
    5.5.1. Связывание липидов с внутримембранными белками в бислое [229]
  Дополнение 5.3. [232]
    5.5.2. Изменения в липидном бислое, связанные с присутствием интегральных мембранных белков [234]
  Дополнение 5.4. [236]
    5.5.3.Динамические свойства остова мембранных белков и их боковых цепей [239]
    5.5.4. Связывание периферических мембранных белков с липидным бислоем [240]
  5.6. Резюме [242]
Глава 6. Мембранная энзимология [243]
  6.1. Введение [243]
  6.2. Некоторые специфические положения, имеющие отношение к активности мембранных ферментов [246]
  6.3. Реконструкция мембранных ферментов [250]
  Дополнение 6.1. [251]
    6.3.1. Некоторые характеристики реконструированных белково-фосфолипидных везикул (протеолипосом) [254]
  6.4. Влияние липидов на активности мембраносвязанных ферментов [256]
  6.5. Некоторые примеры липидзависимых ферментов [259]
    6.5.1. (?)-Гидроксибутиратдегидрогеназа (БДГ) [259]
    6.5.2. Пируватоксидаза [261]
    6.5.3. Са(?) -АТРаза [263]
    6.5.4. Na(?)/K(?) -ATPasa [265]
    6.5.5. Переносчик глюкозы [267]
  6.6. Мембраносвязанные электроитранспортные цепи [267]
    6.6.1. Системы синтеза стероидов в митохондриях [269]
    6.6.2. Микросомиые электронтранспортиые цепи [271]
    6.6.3. Дыхательная система митохондрий [273]
    6.6.4. Фотосинтетическая электронтранспортная система тилакоидов [275]
  6.7. Взаимодействия между мембранами и растворимыми ферментами [277]
    6.7.1. Растворимые ферменты, которые при необходимости могут связываться с мембраной [277]
  Дополнение 6.2. [279]
    6.7.2. Растворимые ферменты или ферментные ансамбли, которые in vivo могут быть ассоциированы с мембраной [281]
    6.7.3. Факторы свертывания крови — внеклеточные ферменты, активируемые связыванием с мембраной [282]
    6.7.4. Фосфолипазы — растворимые ферменты, катализирующие расщепление мембраносвязанных субстратов [284]
  Дополнение 6.3. [286]
  6.8. Резюме [288]
Глава 7. Взаимодействие низкомолекулярных соединений с мембранами: пространственное разделение, проницаемость и электрические эффекты [289]
  7.1. Введение [289]
    7.1.1. Анализ адсорбции лигандов на бислое [289]
    7.1.2. Классы лигандов, способных взаимодействовать с липидным бислоем [293]
  7.2. Проницаемость липидных бислойиых мембран для неэлектролитов [297]
    7.2.1. Приницаемость для воды [304]
  7.3. Электрические свойства мембран [305]
    7.3.1. Работа, совершаемая при переносе иона внутрь бислойной мембраны [308]
    7.3.2. Потенциал внутренних диполей [309]
    7.3.3. Поверхностный потенциал мембраны [311]
  Дополнение 7.1. [316]
  7.4. Трансмембранный потенциал [321]
    7.4.1. Измерение трансмембранного потенциала [323]
    7.4.2. Концепция энергизованной мембраны [325]
  7.5. Проницаемость липидных бислойных мембран для ионов [326]
    7.5.1. Проницаемость для протонов [327]
    7.5.2. Ионофоры [328]
  7.6. Резюме [331]
Глава 8. Поры, каналы и переносчики [332]
  8.1. Общие положения [332]
    8.1.1. Каналы и переносчики: разнообразие функций [336]
  Дополнение 8.1. [338]
    8.1.2. Каналы и переносчики как ферменты: применение теории скоростей [340]
    8.1.3. Анализ стационарного состояния [346]
  Дополнение 8.2. [347]
    8.1.4. Регистрация тока, протекающего через одиночный канал: встраивание в плоские мембраны и метод пэтч-кламп [348]
  Дополнение 8.3. [351]
    8.1.5. Небольшие молекулы, используемые в качестве моделей каналов и пор [353]
  8.2. Несколько примеров пор и каналов [358]
    8.2.1. Щелевые контакты [359]
    8.2.2. Ядерные поровые комплексы [360]
    8.2.3. Порины [360]
    8.2.4. Никотиновый ацетилхолиновый рецептор (nAChR-канал) [362]
    8.2.5. Потенциалзависимый натриевый канал [367]
    8.2.6. Кальциевый канал [370]
    8.2.7. Заключение [370]
  8.3. Некоторые унипортеры, симпортеры и антипортеры [371]
    8.3.1. Переносчик глюкозы из мембраны эритроцита [372]
    8.3.2. Лактозопермеаза из Е. coli [373]
  Дополнение 8.4. [375]
    8.3.3. Белок полосы 3 — анионный переносчик из мембраны эритроцитов [377]
    8.3.4. Группа митохондриальных переносчиков [378]
  8.4. Несколько примеров активных переносчиков, использующих энергию гидролиза АТР или фосфоенолпирувата [379]
    8.4.1. Переносчики катионов плазматической мембраны (E1E2-типа): АТР-зависимые ионные насосы [382]
    8.4.2. АТРазы F1F0-типа из митохондрий, хлоропластов и бактерий [386]
    8.4.3. Три других класса переносчиков [388]
  8.5. Активные транспортные системы, сопряженные с процессом переноса электронов или поглощением света [390]
    8.5.1. Цитохром с-оксидаза: протонный редокс-насос [390]
    8.5.2. Бактериородопсин: Н(?)-насос, использующий энергию света [391]
  8.6. Мембранные поры, создаваемые экзогенными агентами [392]
    8.6.1. Токсины и цитолитические белки [392]
    8.6.2. Пермеабилизация при помощи детергентов [394]
    8.6.3. Пермеабилизация при помощи осмотического шока [394]
    8.6.4. Пермеабилизация под действием электрического поля [394]
    8.6.5. Пермеабилизация за счет образования дефектов упаковки мембранных компонентов [394]
  8.7. Резюме [395]
Глава 9. Клеточная поверхность: рецепторы, рециклирование мембран и передача сигналов [396]
  9.1. Введение [396]
  9.2. Поверхность животной клетки [399]
  9.3. Рецепторы, определяющие клеточную адгезию [401]
    9.3.1. Связывание бактерий с гликолипидами [402]
    9.3.2. «Хоминг» лимфоцитов; стволовым кроветворным клеткам тоже нужны гликопроизводные [402]
    9.3.3. Молекулы, участвующие в клеточной адгезии [403]
    9.3.4. Рецепторы, участвующие в межклеточных взаимодействиях при иммунном ответе [406]
    9.3.5. Интегрины — семейство рецепторов, которые связываются с компонентами внеклеточного матрикса и белками адгезии [409]
  Дополнение 9.1. [410]
  9.3.6. Другие способы связывания с матриксом и белками адгезии [411]
  9.4. Повторное использование (рециклирование) мембран и эндоцитоз с участием рецепторов [412]
    9.4.1. Общие свойства эндоцитозного пути [413]
    9.4.2. Сортировка компонентов комплекса рецептор — лиганд [416]
    9.4.3. Клатрин [420]
    9.4.4. Некоторые примеры интернализуемых рецепторов [421]
  9.5. Слияние мемебран [424]
    9.5.1. Работы с липидными везикулами [424]
  Дополнение 9.2. [426]
    9.5.2. Изучение белков, входящих в состав шиповидных структур оболочки вирусов [428]
  Дополнение 9.3. [429]
  9.6. Рецепторные системы бактерий обладают некоторыми свойствами, присущими и высшим организмам [431]
    9.6.1. Рецепторы, ответственные за хемотаксис Е. coli [432]
    9.6.2. Рецепторы, участвующие в активации транскрипции [434]
  9.7. Передача сигналов в животных клетках [435]
    9.7.1. Первичный ответ и семейства рецепторов [436]
    9.7.2. G-белки [439]
    9.7.3. Обновление фосфатидилинозитола и вторые посредники [443]
    9.7.4. Фосфорилирование рецепторов и десенсибилизация [447]
    9.7.5. Некоторые рецепторы, принимающие участие в передаче сигналов в животных клетках [449]
  9.8. Онкогены и передача сигнала [452]
  9.9. Резюме [453]
Глава 10. Биогенез мембран [455]
  10.1. Введение [455]
  10.2. Общие особенности экзоцитозного пути [461]
  Дополнение 10.1. [465]
  10.3. Характерные особенности биосинтеза мембранных белков [466]
  Дополнение 10.2. [469]
    10.3.1. Нужны ли для переноса белков каналы? [472]
    10.3.2. Полипептидные сигналы, отвечающие за сортировку белков и встраивание их в мембраны [475]
    10.3.3. Сигнальные пептидазы [494]
    10.3.4. Растворимые и мембраносвязанные белки, необходимые для переноса [495]
    10.3.5. Сборка мультисубъединичных комплексов и обновление мембранных белков [498]
  Дополнение 10.3. [499]
  10.4. Биосинтез и распределение мембранных липидов [500]
    10.4.1. Где синтезируются мембранные липиды? [501]
    10.4.2. Транспорт липидов от места их синтеза [504]
    10.4.3. Обновление фосфолипидов [509]
  10.5. Изменения липидного состава мембран в ответ на изменения условий окружающей среды [510]
  10.6. Резюме [511]
Приложение [513]
Литература [514]
Предметный указатель [599]
Формат: djvu
Размер:4615531 байт
Язык:РУС
Рейтинг: 673 Рейтинг
Открыть: Ссылка (RU)