Химия протеолиза

Автор(ы):Антонов В. К.
06.10.2007
Год изд.:1991
Издание:2
Описание: В книге суммирован обширный фактический материал по химии протеолитических и других ферментов, катализирующих гидролиз амидных связей. Рассматриваются структура субстратов и ферментов, механизмы неферментативного гидролиза производных карбоновых кислот, специфичность и эффективность катализа амидогидролазами, проблемы регуляции ферментативной активности. Значительное внимание уделено пробному разбору механизмов каталитического действия протеолитических ферментов. На основе собственных литературных данных автор формулирует представления о причинах эффективности и специфичности ферментов рассматриваемого класса.
Оглавление:
Химия протеолиза — обложка книги.
ПРЕДИСЛОВИЕ КО 2-МУ ИЗДАНИЮ
ПРЕДИСЛОВИЕ К 1-МУ ИЗДАНИЮ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА ПЕРВАЯ. СУБСТРАТЫ
  1.1. Общая характеристика
  1.2. Амидная группа
    1.2.1. Геометрия [11]
    1.2.2. Электронная структура [16]
    1.2.3. Свойства амидной группы [18]
  1.3. Необычные (непептидные) амидные связи и другие связи производных карбоновых кислот
    1.3.1. (3-Лактамы [22]
    1.3.2. Сложноефирная связь [23]
  1.4. Производные аминокислот и пептидов
    1.4.1. Состояние ионизации и гидрофобность [25]
    1.4.2. Конформация [21]
  1.5. Белки как субстраты цротеаз
  1.6. Вода
  1.7. Заключение
ГЛАВА ВТОРАЯ. ФЕРМЕНТЫ
  2.1. Классификация
  2.2. Распространение
  2.3. Характеристика отдельных типов амидгидролаз
  2.4. Первичная структура
    2.4.1. Сериновые амидгидролазы [66]
    2.4.2. Цистеиновые амидгидролазы [67]
    2.4.3. Аспартатные амидгидролазы [69]
    2.4.4. Металлсодержащие амидгидролазы [71]
    2.4.5. Небелковые составляющие [71]
  2.5. Пространственная структура
    2.5.1. Сериновые амидгидролазы [75]
    2.5.2. Цистеиновые амидгидролазы [78]
    2.5.3. Аспартатные амидгидролазы [80]
    2.5.4. Металлсодержащие амидгидролазы [82]
  2.6. Активные центры
    2.6.1. Сериновые амидгидролазы [85]
    2.6.2. Цистеиновые амидгидролазы [89]
    2.6.3. Аспартатные амидгидролазы [90]
    2.6.4. Металлсодержащие амидгидролазы [92]
    2.6.5. Сходство и различия в структуре активных центров ферментов, относящихся к разным группам [94]
    2.6.6. Структура активных центров протеаз в кристаллах и растворе [95]
  2.7. Конформационная подвижность ферментов
  2.8. Протеолитическая активность иных, чем амидгидролазы ферментов. Каталитически активные антитела
  2.9. Заключение
ГЛАВА ТРЕТЬЯ. НЕФЕРМЕНТАТИВШЙ ГИДРОЛИЗ. МОДЕЛИ
  3.1. Термодинамика [98]
  3.2. Кинетика [101]
     3.2.1. Влияние структуры [103]
    3.2.2. Влияние среды [106]
  3.3. Механизм [107]
    3.3.1. Нуклеофильная атака [108]
    3.3.2. Тетраедрическое промежуточное соединение [110]
    3.3.3. Перенос протона и образование продуктов [113]
  3.4. Катализ [116]
    3.4.1. Классификация [116]
    3.4.2. Каталитическая эффективность [117]
    3.4.3. Катализ гидроксильной группой [119]
    3.4.4. Тиоловая группа [122]
    3.4.5. Карбоксильная группа [124]
    3.4.6. Катализ ионами металлов [126]
    3.4.7. Катализ имидазолом [128]
    3.4.8. Внутримолекулярный и полифункциональный катализ [130]
    3.4.9. Мицеллярный катализ [137]
    3.4.1О.Макромолекулярные модели амидгидролаз [138]
  3.5. Заключение [140]
ГЛАВА ЧЕТВЕРТАЯ. ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ. ФЕНОМЕНОЛОГИЯ
  4.1. Ферментативная кинетика [141]
    4.1.1. Стационарная кинетика [141]
    4.1.2. Методы определения кинетических параметров [144]
    4.1.3. Смысл и значение кинетических констант [149]
    4.1.4. Непродуктивное связывание [150]
    4.1.5. Определение индивидуальных кинетических констант [152]
    4.1.6. Отклонения от кинетики Ыихаелиса-Ментен [155]
  4.2. Связь скоростей и равновесий [157]
  4.3. Специфичность [158]
    4.3.1. Общая характеристика [159]
    4.3.2. Количественные зависимости структуры субстратов и их реакционной способности [174]
    4.3.3. Стерео-специфичность [185]
    4.3.4. Соотношения между каталитическими константами и константами Михаелиса [189]
  4.4. Эффективность [190]
  4.5. Сравнение эффективности и специфичности амидгидролаз [193]
  4.6. Влияние модификации амидгидролаз на их активность [195]
    4.6.1. Протеолитическая модификация [195]
    4.6.2. Химическая модификация [196]
    4.6.3. Направленный мутагенез [198]
  4.7. Синтетичекая активность амидгидролаз [200]
  4.8. Побочые и необычные реакции, катализируемые амидгидролазами [201]
    4.8.1. Транспептидация [201]
    4.8.2. Обмен кислорода в карбоксильной группе ациламинокислоты [203]
    4.8.3. Енолизация кетонов., о,,р-елимини-рование и др [204]
  4.9. Заключение [204]
ГЛАВА ПЯТАЯ. РЕГУЛЯЦИЯ И ВЛИЯНИЕ ВНЕШНИХ ФАКТОРОВ
  5.1. Зимогены и их активация [206]
  5.2. Влияние рН среды [212]
    5.2.1. Кинетические закономерности [213]
    5.2.2. Интерпретация значэ-ний констант ионизации [215]
    5.2.3. Экспериментальные данные [218]
  5.3. Влияние ионов и ионной силы раствора [220]
    5.3.1. Специфические ионы [221]
    5.3.2. Влияние ионной силы раствора [223]
  5.4. Влияние органических растворителей [224]
    5.5. Кинетический изотопный еффект растворителя [225]
  5.6. Влияние температуры и давления [227]
    5.6.1. Теория [227]
    5.6.2. Экспериментальные данные [229]
    5.6.3. Компенсационный еффект [232]
    5.6.4. Температурная устойчивость амидгидролаз. Термостабильные ферменты [233]
  5.7. Криоензимология амидгидролаз [235]
  5.8. Мицеллярная ензимология [236]
  5.9. Ингибиторы [237]
    5.9.1. Кинетика ингибирования [237]
    5.9.2. Неспецифические ингибиторы [240]
    5.9.3. Специфические обратимые ингибиторы [243]
    5.9.4. Необратимые группоспецифические ингибиторы [247]
    5.9.5. "Синкаталитические" ингибиторы [252]
    5.9.6. Природные ингибиторы [254]
    5.9.7. Ингибиторы - "аналоги переходных состотояний" [260]
  5.10.Активация [265]
  5.11.Аллостерические эффекторы [266]
  5.12.Автолиз [267]
  5.13.Заключение [268]
ГЛАВА ШЕСТАЯ. ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
  6.1. Силы взаимодействия [270]
    6.1.1. Дисперсионные взаимодействия [270]
    6.1.2. Гидрофобные взаимодействия [271]
    6.1.3. Водородная связь [272]
    6.1.4. Электростатические взаимодействия [273]
    6.1.5. Другие типы взаимодействий [273]
  6.2. Кинетика комплексообразования [274]
    6.2.1. Теория [274]
    6.2.2. Экспериментальные данные [275]
    6.2.3. Стадийность комплексообразования [275]
  6.3. Термодинамика [278]
  6.4. Конформационные изменения [281]
  6.5. Структура комплексов [283]
    6.5.1. Конформация субстрата в активном центре [285]
    6.5.2. Состояние расщепляемой связи [287]
    6.5.3. Расположение на ферменте и взаимодействия [288]
  6.6. Оценка полной енергии фермент^субстратного взаимодействия [302]
  6.7. Заключение [302]
ГЛАВА СЕДЬМАЯ. ХИМИЧЕСКАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ СУБСТРАТА
  7.1. Состояние каталитически активных групп [304]
  7.2. Системы переноса заряда [307]
  7.3. Состояние расщепляемой группы субстрата [311]
  7.4. Ковалентный или общий основной катализ? [311]
  7.5. Электрофил [318]
  7.6. Нуклеофильная атака. Элементарный акт [319]
  7.7. Промежуточное тетраедрическое соединение [324]
  7.8. Перенос протона и распад тетраедрического промежуточного соединения [327]
  7.9. Ацилферменты и комплексы фермент-продукт [332]
  7.10.Механизмы ферментативного гидролиза в сравнительном аспекте [340]
  7.11.К вопросу об еволюции химических механизмов амидгидролаз [347]
  7.12.Заключение [347]
ГЛАВА ВОСЬМАЯ. СПЕЦИФИЧНОСТЬ И ЭФФЕКТИВНОСТЬ. ТЕОРИИ И ГИПОТЕЗЫ
  8.1. Общие сведения [349]
  8.2. Факторы катализа [351]
    8.2.1. Сближение и ориентация [351]
    8.2.2. Орбитальный контроль [353]
    8.2.3. Сольватационные эффекты [354]
    8.2.4. Электростатические эффекты [355]
    8.2.5. Деформация субстрата [356]
    8.2.6. Полифункциональный катализ [357]
    8.2.7. Квантово-химические эффекты [357]
  8.3. Теории и гипотезы. Дестабилизация основного состояния [358]
    8.3.1. Непродуктивное связывание [358]
    8.3.2. Теория напряжений [362]
    8.3.3. Индуцированное соответствие [364]
  8.4. Стабилизация переходного состояния [366]
  8.5. Фермент - "машина" [369]
  8.6. Квантово-химическое описание ферментативных реакций [371]
  8.7. "Идеальный" фермент [371]
  8.8. Основное состояние елементарного акта ферментативной и модельной реакций [372]
  8.9. Фермент не понижает енергии активации елементарного акта химической реакции [373]
    8.9.1. Описание модели (374). 8.9.2. Кинетическое рассмотрение модели модели [375]
    8.9.3. Термодинамическое рассмотрение модели [378]
  8.10.Пути к общей теории протеолиза [379]
  8.11.Заключение [382]
ЛИТЕРАТУРА [383]
ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ [462]
УКАЗАТЕЛЬ ИМЕН [482]
Формат: djvu
Размер:8912618 байт
Язык:РУС
Рейтинг: 207 Рейтинг
Открыть: