Биохимия. Том 2
Автор(ы): | Мецлер Д.
06.10.2007
|
Год изд.: | 1980 |
Описание: | На русском языке книга выходит в трех томах. В настоящем, втором, томе изложены основы ферментативного катализа, описаны пути синтеза и распада молекул в живых организмах. Книга предназначена для биохимиков, молекулярных биологов, физиологов, генетиков, микробиологов, цитологов, фармакологов, химиков, медиков, для студентов, аспирантов и преподавателей биологических, химических н медицинских специальностей. |
Оглавление: |
Обложка книги.
Глава 6. Ферменты: белковые катализаторы клеток (Перевод Б. И. Курганова) [5]A. Основы ферментативной кинетики [6] 1. Реакции первого порядка [7] 2. Число оборотов ферментов [8] 3. Реакции второго порядка [9] 4. Обратимые химические реакции [9] 5. Образование и превращение комплекса ES [10] 6. Линейные формы уравнений скорости [12] 7. Диффузия и число активных соударений фермента с субстратом [14] 8. «Эффект клетки» и вращение молекул [16] 9. Обратимые ферментативные реакции [18] 10. Реакции с участием двух и большего числа субстратов [18] 11. Кинетика быстрых реакций [24] Б. Ингибирование и активация ферментов [27] 1. Конкурентные ингибиторы [27] 2. Неконкурентное ингибирование и активация [28] 3. Использование ингибиторов для изучения механизмов ферментативных реакций [1, 36] [31] 4. Агонисты и антагонисты [32] 5. Изотопный обмен в равновесных условиях [33] 6. Аллостернческие эффекторы и изменения конформации ферментов [35] 7. Регуляторные субъединицы [39] B. Скорости роста клеток [42] [39] Г. Специфичность действия ферментов [40] 1. Комплементарность поверхностей субстрата и фермента [42] 2. Прохиральные центры [44] 3. Стереохимическая нумерация [45] Д. Механизмы ферментативного катализа [46] 1. Переходное состояние [46] 2. Количественная теория переходного состояния [46, 47] [48] 3. Ингибиторы, структурно подобные переходному состоянию [49, 49а] [49] 4. Микроскопическая обратимость [50] 5. Кислотный и основный катализ [50] 6. Ковалентный катализ [61] 7. Эффекты сближения и ориентации [61] 8. Выводы [63] Е. Регуляция ферментативной активности [63] 1. Ключевые ферменты [63] 2. Генетический контроль синтеза ферментов [65] 3. Пространственное разделение: изолированные отсеки и организованные ансамбли [68] 4. Регуляция активности ферментов [69] 5. Гормоны [70] 6. Усиление регуляторных сигналов [72] 7. Перекрестная регуляция [74] 8. Видовые различия в механизмах регуляции [74] Ж. Классификация ферментов [75] Вопросы и задачи [75] Список литературы [78] Дополнение 6-А. Сульфаниламидные препараты как антиметаболиты [32] Дополнение 6-Б. Уреаза и следовые количества никеля [41] Глава 7. Типы реакций, катализируемых ферментами (Перевод Б. И. Курганова) [81] A. Краткий обзор некоторых метаболических путей [81] 1. Пусковая реакция или активация метаболитов [81] 2. (?)-Окисление [83] 3. Цепь переноса электронов. Окислительное фосфорилирование [84] 4. Цикл трикарбоновых кислот [84] 5. Гликолиз [85] 6. Брожение [85] 7. Биосинтез [86] 8. Фотосинтез [87] Б. Классификация ферментативных реакций [87] В. Реакции нуклеофильного замещения (реакция типа 1) [91] 1. Факторы, влияющие на скорости реакций замещения [92] 2. Реакции нуклеофнльного замещения у насыщенных атомов углерода [93] 3. Механизм реакций двойного замещения [95] 4. Карбоний-ионы [98] 5. Гликогенфосфорилаза [100] 6. Другие ферменты, действующие на гликозиды [101] Г. Реакции замещения у карбонильных групп [103] 1. Химотрипсин и трипсин [107] 2. Пепсин [113] 3. Папаин [114] 4. Участие ионов металла в действии протеиназ: карбоксипептидаза А [115] 5. Ацилтрансферазы [116] Д. Замещение у атома фосфора [118] 1. Фосфатазы [118] 2. Рибонуклеаза [120] 3. Пятиковалентные промежуточные соединения и пермутационные перегруппировки при замещении у атома фосфора [121] 4. Образование метафосфата [124] 5. Нуклеаза микрококков (стафилококков) [124] 6. Киназы [125] 7. Ядерная релаксация, индуцированная парамагнитными ионами [128] 8. Аденилатциклаза и циклический AMP [131] 9. Мутазы [131] Е. Реакции множественного замещения и сопряжение реакций расщепления АТР с эндергоническими процессами [132] 1. Перенос фосфатной, пирофосфатной и аденилатной групп от АТР [132] 2. Ацилфосфаты [133] 3. Общий механизм образования тиоэфиров, сложных эфиров и амидов [135] 4. СоА-трансферазы [138] 5. Конформационные изменения, индуцируемые фосфорилированием [139] Ж. Перенос сульфата [139] 3. Реакции присоединения и элиминирования [140] 1. Присоединение к поляризованным двойным связям (реакция типа 2.А.) [140] 2. Карбоангидраза [140] 3. Имины [143] 4. Стереохимия и обозначение сторон тригональных атомов углерода [144] 5. Присоединение к двойной связи, сопряженной с карбонильной группой (реакции типа 2.Б.) [145] 6. Присоединение к двойным связям, находящимся по соседству с карбоксильными группами [146] 7. Присоединение к изолированным двойным связям [151] 8. Сопряженное элиминирование [152] 9. Элиминирование, сопряженное с декарбоксилированием [153] 10. Обратимость реакций присоединения и элиминирования [153] И. Енольные промежуточные соединения в реакциях изомеризации [154] 1. Кетол-изомеразы [154] 2. Перенос протонов, контролируемый диффузией [155] 3. Раскрытие цикла, катализируемое изомеразами [156] 4. Другие изомеразы фосфатон сахаров [156] 5. (?)-3-кетостероид — изомераза и другие ферменты, катализирующие 1,3-миграцию протона [158] 6. Реакции внутреннего окисления-восстановления, протекающие путем дегидратации до енола или енолфосфата [160] К. (?)-Расщепление и конденсация [151] 1. Замещение у карбонильной группы (реакции типа 5.А) [162] 2. Присоединение енолят-аниона к карбонильной группе или к иминам (реакции типа 5.Б. [162] 3. Присоединение енолят-иона к двуокиси углерода (реакция типа 5.В. и обратная ей реакция) [170] Л. Некоторые реакции изомеризации и перегруппировки [176] Вопросы и задачи [180] Список литературы [181] Дополнение 7-А. Мышьяк [82] Дополнение 7-Б. Инсектициды [104] Дополнение 7-В. Ингибиторы протеиназ животных и растений [113] Дополнение 7-Г. Пенициллииы и родственные антибиотики [117] Дополнение 7-Д. Магний [129] Дополнение 7-Е. Цинк [142] Дополнение 7-Ж. Глутатион — внутриклеточный трипептид [178] Глава 8. Коферменты — особые природные специализированные реагенты (Перевод Б. И. Курганова) [186] А. АТР и нуклеотидные «ручки» [188] Б. Кофермент А и фосфопантетеин [190] 1. Выделение нового кофермента [190] 2. Структура и функции кофермента А [192] 3. Ацилпереносящие белки и фосфопантетеин [193] В. Связанный биотин в роли простетической группы [194] 1. Механизм действия биотина [195] 2. Другие свойства ферментов, зависимых от биотина [5] [200] 3. Авидин [201] 4. Присоединение биотнна к апоферментам [201] Г. Тиаминдифосфат [18—20] [201] 1. Механизм (?)-расщепления [202] 2. Ферментативные реакции с участием тиамина [205] 3. Участие тиамниовых коферментов в деятельности нервных клеток 209] Д. Пиридоксальфосфат [209] 1. Переаминирование [33] [210] 2. Пиридоксальфосфат в роли катализатора [212] 3. Основная функция пиридоксальфосфата [214] 4. Пиридоксаминфосфат в роли кофермента [222] 5. Стереохимия PLP-зависимых ферментов [225] 6. Наблюдаемые изменения оптических свойств кофермента [227] 7. Построение детальной картины действия PLP-зависнмого фермента [231] Е. Кетокислоты и другие необычные электрофильиые центры [232] 1. Декарбоксилазы [232] 2. Треониндегидратаза [234] 3. Урокниаза [234] 4. Пролинредуктаза [236] 5. Гистидин- и фенилаланиндезаминазы (аммиак-лиазы) [236] Ж. Коферменты переноса водорода [237] 3. Пиридиннуклеотидные кофермеиты и дегидрогеназы [240] 1. Прямой перенос атомов водорода [242] 2. Алкогольдегидрогеназы [243] 3. Конформационные изменения, сопровождающие каталитическое действие дегидрогеназ [245] 4. Глутаматдегидрогеназа [246] 5. Глицеральдегид-3-фосфат — дегидрогеназа и образование АТР в реакциях брожения [246] 6. Другие дегидрогеназы [248] 7. Некоторые необычные химические свойства пиридиннуклеотидов [250] 8. Аналоги пиридиновых нуклеотидов [97] [253] И. Флавиновые коферменты [253] 1. Флавопротеиды и их восстановительные потенциалы [256] 2. Типичные реакции дегидрогенизации, катализируемые флавопротеидами [257] 3. Ковалентно связанные и другие модифицированные флавиновые коферменты [259] 4. Механизм действия флавниовых дегидрогеназ [260] 5. Полувосстановленные флавины [263] 6. Комплексы металлов с флавинами и металлофлавопротеиды [265] 7. Реакции восстановленных флавинов с кислородом [267] 8. Поглощение света [268] К. Липоевая кислота и окислительное декарбоксилирование а-кето-кислот [268] 1. Химические реакции с участием липоевой кислоты [269] 2. Ферментативная функция [270] 3. Пируват: ферредоксин оксидоредуктаза [140] [272] 4. Окислительное декарбоксилирование перекисью водорода [273] 5. Пируват-формиат-лиазная реакция [274] 6. Расщепление а-кетокислот и фосфорилирование на субстратном уровне [275] Л. Тетрагидрофолиевая кислота и другие птерниовые коферменты [150] [275] 1. Коферментные формы фолиевой кислоты [277] 2. Дигидрофолатредуктаза [279] 3. Одноуглеродные группы и соединения в процессах метаболизма [279] М. Коферментные формы витамина В(?) [283] 1. Восстановление цианкобаламина и синтез алкилкобаламинов [288] 2. Три реакции неферментативного расщепления коферментных форм витамина B(?) [289] 3. Ферментативные функции B(?) коферментов [292] 4. Рибонуклеотидредуктаза [294] 5. Изомеризация субстратов [294] 6. Стереохимия действия витамин В(?)-зависимых ферментов [296] 7. Реакции переноса метнльных групп [296] 8. Синтез метана [297] Вопросы и задачи [300] Список литературы [301] Дополнение 8-А. Открытие витаминов [187] Дополнение 8-Б. Пантотеновая кислота [192] Дополнение 8-В. Биотин [198] Дополнение 8-Г. Тиамин (витамин B(?)) [207] Дополнение 8-Д. Семейство витамина B(?): пиридоксин, пиридоксаль и пиридоксамин [210] Дополнение 8-Е. Нингидрин [212] Дополнение 8-Ж. Яды: антагонисты PLP-зависимых ферментов [227] Дополнение 8-3. Никотиновая кислота и инкотинамид [241] Дополнение 8-И. Рибофлавин [255] Дополнение 8-К. Фолиевая кислота (птероилглутаминовая кислота) [278] Дополнение 8-Л. Кобаламин (витамин B(?)) [284] Глава 9. Организация метаболизма: катаболические пути (Перевод В. В. Борисова) [306] A. Окисление жирных кислот [306] 1. Бета-окисление [308] 2. Жирные кислоты с разветвленной цепью [310] 3. Окисление насыщенных углеводородов [310] 4. Альфа- и омега-окисление [312] 5. Окисление ненасыщенных жирных кислот [312] 6. Каринтин и проницаемость митохондрий [314] 7. Кетоновые тела [315] Б. Цикл трикарбоновых кислот [317] 1. Эффективный путь расщепления прочной связи [317] 2. Синтез регенерирующегося субстрата — оксалоацетата [321] 3. Общие свойства каталитических циклов [323] 4. Регуляция цикла [324] 5. Катаболизм промежуточных продуктов цикла трнкарбоновых кислдт [326] B. Пути окисления, связанные с циклом трикарбоновых кислот [327] 1. (?)-Амниобутиратный шунт [327] 2. Цикл дикарбоновых кислот [328] 3. Окисление оксалата до СО2 через формиат [329] Г. Катаболизм пропионилкофермента А и пропионата [330] 1. Катаболические пути, связанные с образованием полуальдегида малоновой кислоты [333] 2. Метилмалонильный путь утилизации пропионата [334] Д. Катаболизм Сахаров [335] 1. Гликолиз [335] 2. Образование АТР, сопряженное с окислением субстратов [338] 3. Пентозофосфатные пути [339] 4. Путь Энтнера—Дудорова [344] Е. Брожение: «жизнь без кислорода» [344] 1. Брожение, основанное на пути Эмбдена—Мейергофа [345] 2. Смешанное кислое брожение [350] 3. Пропионовокислое брожение [352] 4. Масляная кислота и бутанольное брожение [353] 5. Сбраживание этанола и ацетата в бутират и капроат [355] 6. Брожение, основанное на фосфоглюконатном и пентозофосфатном путях [355] Вопросы и задачи [357] Список литературы [359] Дополнение 9-А. Один из первых экспериментов с введением метки [311] Дополнение 9-Б. Наследственные болезни: болезнь Рефсама [313] Дополнение 9-В. Открытие цикла трикарбоновых кислот [319] Дополнение 9-Г. Яды: фторацетат и «летальный синтез» [320] Дополнение 9-Д. Использование изотопных меток при изучении цикла трикарбоновых кислот [322] Дополнение 9-Е. Селен: смертельный яд и обязательный компонент пищи [331] Дополнение 9-Ж. Генетические болезни: метилмалоновая ацидурия [335] Глава 10. О том, как электроны встречаются с кислородом, как при этом образуется АТР и о некоторых родственных явлениях (Перевод В. В. Борисова) [361] A. История вопроса [362] Б. Гемопротеиды [363] 1. Некоторые названия, которые следует запомнить [364] 2. Темы [365] 3. Функции гемопротендов [366] 4. Кислородпереносящие белки [367] 5. Цитохромы [373] 6. Каталаза и пероксидазы [376] B. Белки с негемовым железом [379] Г. Хиноны как переносчики водорода [383] Д. Цепь переноса электронов и окислительное фосфорилирование [391] 1. Архитектура митохондрии [59—61] [392] 2. Химическая активность митохондрий [393] 3. Последовательность функционирования переносчиков электронов [397] 4. Стехиометрия и участки окислительного фосфорилирования [400] 5. Регуляция дыхания, разобщение и обменные реакции [400] 6. «Состояния» митохондрий и спектрофотометрические наблюдения [404] 7. Термодинамика и «обращенный поток электронов» [406] 8. Реконструкция фосфорилирующих частиц [409] 9. Теории окислительного фосфорилирования и модельные эксперименты [410] 10. Энергозависимые процессы в митохондриях [422] 11. Транспорт через митохондриальные мембраны [423] Е. Использование энергии неорганических реакций [425] 1. Восстановленные неорганические соединения как субстраты дыхания [426] 2. Анаэробное дыхание [430] Ж. Оксигеназы и гидроксилазы [434] 1. Диоксигеназы [435] 2. Монооксигеназы [436] 3. Перевод жирных кислот в ненасыщенную форму [449] Вопросы и задачи [449] Список литературы [451] Дополнение 10-А. Глутатионпероксидаза и авомалии эрвтроцитов [370] Дополнение 10-Б. Ванадий [372] Дополнение 10-В. Семейство витамина Е: токоферолы [386] Дополнение 10-Г. Семейство витамина К [388] Дополнение 10-Д. Использование метаболизма для выработки тепла: термогенные ткани [403] Дополнение 10-Е. Химия мышечного сокращения [415] Дополнение 10-Ж. Витамин С: аскорбиновая кислота [442] Дополнение 10-3. Белки, содержащие медь [445] Глава 11. Биосинтез; как образуются новые молекулы (Перевод М. Я. Варшавской) [456] A. Метаболические петли и биосинтетические семейства [456] 1. Метаболические петли [456] 2. Ключевые промежуточные соединения и биосинтетические семейства [457] Б. Использование энергии АТР [458] 1. Активация групп [459] 2 Гидролиз пирофосфата [461] 3. Сопряжение фосфорилирования с последовательным расщеплением фосфатазой [463] 4. Карбоксилирование и декарбоксилирование; синтез жирных кислот [464] B. Роль восстановителей и реакциях биосинтеза [466] 1. Обращение окислительной стадии под действием сильного восстановителя [466] 2. Фруктоза в сперматозоидах [467] 3. Регуляция восстановительной способности систем, содержащих NAD в NADP [468] 4. Восстановленный ферредоксин в восстановительном биосинтезе [472] Г. Биосинтез мономеров [472] 1. Роль карбонильных групп в образовании и в разрыве цепей [472] 2. Начиная с СО2 [475] 3. Биосинтез из формиата, формальдегида и метанола [478] 4. Глиоксилатный путь [479] 5. Биосинтез глюкозы (глюкогенез) [482] 6. Построение углеводородных цепей с двухуглеродными единицами [484] 7. Цепи кетокислот. Процесс удлинения [485] 8. Декарбоксилирование как движущая сила в биосинтезе [387] 9. Стабилизация и прекращение роста цепи путем образования циклов [488] 10. Образование разветвленвых цепей [488] Д. Биосинтез полимеров и их модификации [490] 1. Характерные особенности биосинтеза [491] 2. Необратимая модификация и катаболизм полимеров [495] 3. Гидроксилирование и другие модификации белков соединительных тканей [497] Е. Регуляция процессов биосинтеза [501] 1. Общий взгляд на клеточный метаболизм [502] 2. Гликоген и глюкоза крови [503] 3. Синтез и катаболизм гликогена [507] 4. Фосфофруктокииаза — ключевой регуляторный фермент [511] 5. Глюконеогенез [46, 52] [512] 6. Субстратные циклы [513] 7. Состояние голодания [515] 8. Кетоз [515] 9. Липогенез [516] Вопросы и задачи [517] Список литературы [519] Дополнение 11-А. (?)С и цикл Кальвина [477] Дополнение 11-Б. Генетические дефекты структуры коллагена [500] Дополнение 11-В. Сахарный диабет [504] Дополнение 11-Г. Микроэлементы: хром [506] Дополнение 11-Д. Генетические нарушения метаболизма гликогена [510] Дополнение 11-Е. Злокачественная гипертермия и свиньи, чувствительные к стрессу [514] Глава 12. Некоторые частные пути углеводного и липидного обмена (Перевод М. Д. Гроздовой) [521] А. Взаимопревращении моносахаридов [521] 1. Метаболизм галактозы [521] 2. Взаимопревращения нуклеотидсахаров [524] 3. Инозит и D-глюкуроновая кислота [524] 4. Превращения фруктозо-6-фосфата [526] 5. Синтез дезоксисахаров [529] Б. Синтез и утилизация олигосахаридов [530] В. Синтез полисахаридов [535] 1. Высокоспецифические трансферазы [535] 2. Удлинение цепи путем встраивания [536] 3. Липидные переносчики [537] 4. Целлюлоза и хитин [540] С. Внутриклеточное расщепление полисахаридов и гликолипидов [541] 1. Гликолипиды [542] 2. Можно ли вылечить лизосомные болезни [544] Д. Специальные аспекты метаболизма жирных кислот [546] 1. Ненасыщенные жирные кислоты и продукты их превращения [547] 2. Липиды клеточной поверхности [550] 3. Простагландины [551] Е. Метаболизм триглицеридов, фосфолипидов и гликолипидов [554] 1. Регуляция метаболизма триглицеридов [556] 2. Синтез фосфолипидов и гликолипидов [556] 3. Липиды с эфирной связью [558] 4. Сфинголипиды [560] Ж. Поликетиды [561] 3. Полипренильные (изопренондные) соединения [563] 1. Терпены [567] 2. Образование симметричных терпенов, сквалена и фитоена [571] 3. Каротины и их производные [574] 4. Полипренильные боковые цепи [578] И. Стероидные соединения [578] 1. Биосинтез стеринов [579] 2. Метаболизм холестерина [582] 3. Стероидные гормоны [98, 99] [584] 4. Другие стероиды [591] Вопросы и задачи [593] Список литературы [595] Дополнение 12-А. Биосинтез стрептомицина [532] Дополнение 12-Б. Как образуются краски цветов [565] Дополнение 12-В. Витамины: витамин А [575] Дополнение 12-Г. Витамин D [586] |
Формат: | djvu |
Размер: | 6569659 байт |
Язык: | RUS |
Рейтинг: | 212 |
Открыть: | Ссылка (RU) |