Основы биохимии. Т. 1

Автор(ы):Ленинджер А.
06.10.2007
Год изд.:1985
Описание: Первый том посвящен молекулам, образующим химическую основу живой природы. Последовательно рассмотрены следующие вопросы: роль воды в организме, структура и функции аминокислот, пептидов, белков, ферментов, витаминов, микроэлементов, углеводов и липидов. Предназначена для биологов разных специальностей, медиков, а также для студентов и всех лиц, интересующихся молекулярными основами процессов жизнедеятельности.
Оглавление:
Основы биохимии. Т. 1 — обложка книги.
Предисловие редакторов перевода [5]
Предисловие [7]
Часть I. БИОМОЛЕКУЛЫ [11]
  Глава 1 Биохимия - молекулярная логика живых организмов [12]
    1.1. Для живой материи характерны некоторые отличительные особенности [12]
    1.2. Биохимия стремится понять природу живого состояния [13]
    1.3. Все живые организмы содержат органические макромолекулы, построенные по общему плану [14]
    1.4. Обмен веществ и энергии в живых организмах [16]
    1.5. Ферменты, играющие роль катализаторов в живых клетках, управляют сложно организованной сетью химических реакций [17]
    1.6. Клетки используют энергию в химической форме [18]
    1.7. Процессы клеточного метаболизма находятся под постоянным контролем [19]
    1.8. Живые организмы способны к точному самовоспроизведению [20]
  Глава 2. Клетки [25]
    2.1. Все клетки обладают некоторыми общими структурными характеристиками [25]
    2.2. Клетки должны иметь очень малые размеры [26]
    2.3. Существуют два больших класса клеток - прокариотические и эукариотические [28]
    2.4. Прокариоты - самые простые и самые мелкие клетки [29]
    2.5. Escherichia coli-самая известная из прокариотических клеток [30]
    2.6. Эукариотические клетки крупнее и сложнее прокариотических [33]
    2.7. Ядро эукариот - это очень сложная структура [34]
    2.8. Митохондрии - «силовые установки» эукариотических клеток, поставляющие энергию [36]
    2.9. Эндоплазматический ретикулум образует каналы в цитоплазме [38]
    2.10. Тельца Гольджи - секреторные органеллы [39]
    2.11. Лизосомы - контейнеры с гидролитическими ферментами [39]
    2.12. Пероксисомы пузырьки, разрушающие перекись водорода [40]
    2.13. Микрофиламенты участвуют в сократительных процессах клеток [40]
    2.14. Микротрубочки также связаны с клеточными движениями [41]
    2.15. Микрофиламенты, микротрубочки и микротрабекулярная сеть образуют цитоскелет [42]
    2.16. Реснички и жгутики позволяют клеткам передвигаться [42]
    2.17. В цитоплазме содержатся также гранулярные тельца [43]
    2.18. Цитозоль - непрерывная водная фаза цитоплазмы [44]
    2.19. Клеточная мембрана имеет большую площадь поверхности [44]
    2.20. На поверхности многих животных клеток имеются также «антенны» [45]
    2.21. Эукариотические клетки растений имеют некоторые специфические особенности [46]
    2.22. Вирусы - надмолекулярные паразиты [48]
      Краткое содержание главы [50]
      Вопросы и задачи [52]
  Глава 3. Состав живой материи: биомолекулы [55]
    3.1. Химический состав живой материи отличается от химического состава земной коры [55]
    3.2. Большинство биомолекул содержит углерод [57]
    3.3. Биомолекулы имеют специфическую форму и определенные размеры [58]
    3.4. Функциональные группы органических биомолекул определяют их химические свойства [62]
    3.5. Многие биомолекулы ассиметричны [63]
    3.6. Основные классы биомолекул в клетках представлены очень крупными молекулами [65]
    3.7. Макромолекулы образуются из небольших молекул, играюших роль строительных блоков [67]
    3.8. Молекулы, используемые в качестве строительных блоков, имеют простую структуру [68]
    3.9. Структурная иерархия в молекулярной организации клеток [70]
    3.10. Биомолекулы первыми возникли в процессе химической эволюции [72]
    3.11. Химическую эволюцию можно воспроизвести в лабораторных условиях [73]
      Краткое содержание главы [75]
      Вопросы и задачи [76]
  Глава 4. Вода [79]
    4.1. Необычные физические свойства воды обусловлены ее способностью участвовать в образовании водородных связей [79]
    4.2. Водородные связи широко распространены в биологических системах и играют в них важную роль [81]
    4.3. Вода как растворитель обладает необычными свойствами [82]
    4.4. Растворенные вещества изменяют свойства воды [85]
    4.5. Состояние равновесия обратимых реакций характеризуется константой равновесия [86]
    4.6. Ионизацию воды можно охарактеризовать величиной константы равновесия [87]
    4.7. Шкала рН: обозначения концентраций ионов Н(?) и ОН(?) [89]
    4.8. Свойства кислот и оснований тесно связаны со свойствами воды 91]
    4.9. Слабые кислоты имеют характерные кривые титрования [92]
    4.10. Буферы - это смеси слабых кислот и сопряженных с ними оснований [95]
    4.11. Фосфат и бикарбонат-важные биологические буферные системы [98]
    4.12. Приспособленность живых организмов к водной среде [102]
    4.13. «Кислые» дожди загрязняют наши озера и реки [102]
      Краткое содержание главы [103]
      Вопросы и задачи [104]
  Глава 5. Аминокислоты и пептиды [107]
    5.1. Общие структурные свойства аминокислот [108]
    5.2. Почти все аминокислоты содержат асимметрический атом углерода [108]
    5.3. Стереоизомеры обозначаются в соответствии с их абсолютной конфигурацией [110]
    5.4. Оптически активные аминокислоты в белках представляют собой L-стереоизомеры [114]
    5.5. Классификация аминокислот на основе их R-групп [115]
    5.6. Восемь аминокислот содержат неполярные R-группы [115]
    5.7. Семь аминокислот содержат незаряженные полярные R-группы [115]
    5.8. Две аминокислоты содержат отрицательно заряженные (кислые) R-группы [117]
    5.9. Три аминокислоты содержат положительно заряженные (основные) R-группы [117]
    5.10. В некоторых белках присутствуют нестандартные аминокислоты [117]
    5.11. В водных растворах аминокислоты ионизированы [118]
    5.12. Аминокислоты могут вести себя и как кислоты, и как основания [119]
    5.13. Аминокислоты имеют характерные кривые титрования [119]
    5.14. По кривой титрования можно предсказать, какой электрический заряд несет данная аминокислота [121]
    5.15. Аминокислоты различаются по своим кислотно-основным свойствам [122]
    5.16. Кислотно-основные свойства аминокислот служат основной для аминокислотного анализа [123]
    5.17. Электрофорез на бумаге позволяет разделять аминокислоты в соответствии с их электрическим зарядом [124]
    5.18. Ионообменная хроматография служит более эффективным способом разделения аминокислот [124]
    5.19. Химические реакции, характерные для аминокислот [126]
    5.20. Пептиды - это цепочки аминокислот [127]
    5.21. Разделение пептидов может быть основано на различиях в их ионизационных свойствах [128]
    5.22. Химические реакции, характерные для пептидов [129]
    5.23. Некоторые пептиды обладают высокой биологической активностью [130]
      Краткое содержание главы [132]
      Вопросы и задачи [133]
  Глава 6. Белки: ковалентная структура и биологические функции [137]
    6.1. Белки обладают множеством различных биологических функций [138]
    6.2. Белки можно классифицировать также по форме их молекул [140]
    6.3. В ходе гидролиза белки распадаются на аминокислоты [141]
    6.4. Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы [142]
    6.5. Белки - это очень крупные молекулы [143]
    6.6. Белки можно выделить и подвергнуть очистке [143]
    6.7. Определение аминокислотной последовательности полипептидных цепей [146]
    6.8. Инсулин - это первый белок, для которого была установлена амикислотная последовательность [152]
    6.9. В настоящее время известны последовательности многих других белков [153]
    6.10. Гомологичные белки разных видов имеют гомологичные последовательности [155]
    6.11. Различия между гомологичными белками можно выявить по иммунной реакции [157]
    6.12. Белки претерпевают структурные изменения, называемые денатурацией [158]
      Краткое содержание главы [160]
      Вопросы и задачи [161]
  Глава 7. Фибриллярные белки [165]
    7.1. Термины «конфигурация» и «конформация» имеют разный смысл [165]
    7.2. Как это ни парадоксально, нативные белки имеют только одну или всего лишь несколько конформаций [167]
    7.3. (?)-Кератины-фибриллярные белки, синтезируемые клетками эпидермиса [167]
    7.4. Рентгеноструктурный анализ показывает, что в кератинах имеются повторяющиеся структурные единицы [168]
    7.5. Рентгеноструктурные исследования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп [168]
    7.6. В (?)-кератине полипептидные цепи имеют форму (?)-спирали [169]
    7.7. Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию (?)-спирали [171]
    7.8. В (?)-кератинах содержится много аминокислот, способствующих образованию (?)-спиральной структуры [172]
    7.9. В нативных (?)-кератинах (?)-спиральные полипептидные цепи скручены наподобие каната [172]
    7.10. (?)-Кератины нерастворимы в воде из-за преобладания в их составе аминокислот с неполярными R-группами [173]
    7.11. (?)-Кератины имеют другую конформацию полипептидной цепи, называемую (?)-структурой [174]
    7.12. Перманентная завивка волос - пример биохимической технологии [175]
    7.13. Коллаген и эластин - главные фибриллярные белки соединительных тканей [176]
    7.14. Коллаген - самый распространенный белок у высших животных [176]
    7.15. Коллаген обладает как обычными, так и необычными свойствами [177]
    7.16. Полипептиды в коллагене представляют собой трехцепочечные спиральные структуры [178]
    7.17. Структура эластина придает особые свойства эластической ткани [179]
    7.18. Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков? [181]
    7.19. Другие типы фибриллярных или нитевидных белков, встречающихся в клетках [182]
      Краткое содержание главы [183]
      Вопросы и задачи [184]
  Глава 8. Глобулярные белки: структура и функция гемоглобина [187]
    8.1. Полипептидные цепи глобулярных белков свернуты в плотную компактную структуру [187]
    8.2. Рентгеноструктурный анализ миоглобина выдающееся достижение в исследовании белков [188]
    8.3. Миоглобины, выделенные из разных видов, имеют сходную конформацию [192]
    8.4. Глобулярные белки различных типов имеют неодинаковую структуру [192]
    8.5. Аминокислотная последовательность белка определяет его третичную структуру [195]
    8.6. Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков [197]
    8.7. Свертывание полипептидк их цепей происходит с очень высокой скоростью [199]
    8.8. Олигомерные белки имеют как третичную, так и четвертичную структуру [199]
    8.9. Метод рентгеноструктурного анализа позволил установить как третичную, так и четвертичную структуру гемоглобина [200]
    8.10. По своей третичной структуре (?)- и (?)-цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином [202]
    8.11. Была установлена четвертичная структура и некоторых других олигомерных белков [203]
    8.12. Эритроциты - специализированные клетки, переносящие кислород [205]
    8.13. Для миоглобина и гемоглобина характерны разные кривые связывания кислорода [206]
    8.14. Кооперативное связывание кислорода делает гемоглобин более эффективным переносчиком кислорода [208]
    8.15. Гемоглобин служит также переносчиком СО2 и ионов Н+ [208]
    8.16. Оксигенация гемоглобина вызывает изменение его пространственной конформации [210]
    8.17. Серповидноклеточная анемия «молекулярная болезнь» гемоглобина [215]
    8.18. Гемоглобин больных серповидно-клеточной анемией имеет измененную аминокислотную последовательность [216]
    8.19. Серповидная форма эритроцитов обусловлена склонностью молекул гемоглобина S к агрегации [218]
    8.20. «Неправильные» аминокислоты появляются в белках в результате генных мутаций [219]
    8.21. Можно ли найти «молекулярное лекарство» для серповидноклеточного гемоглобина? [220]
      Краткое содержание главы [221]
      Вопросы и задачи [222]
  Глава 9. Ферменты [226]
    9.1. История биохимии - это в значительной мере история исследования ферментов [227]
    9.2. Ферменты обнаруживают все свойства белков [228]
    9.3. Ферменты классифицируются на основе реакций, которые они катализируют [229]
    9.4. Ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации [230]
    9.5. Концентрация субстрата оказывает огромное влияние на скорость реакций, катализируемых ферментами [231]
    9.6. Существует количественная связь между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции [233]
    9.7. Каждый фермент имеет характерную величину Км для данного субстрата [237]
    9.8. Многие ферменты катализируют реакции с участием двух субстратов [238]
    9.9. Каждый фермент имеет определенный оптимум рН [239]
    9.10. Количество фермента можно определить по его активности [239]
    9.11. Ферменты проявляют специфичность по отношению к своим субстратам [241]
    9.12. Ферменты можно ингибировать определенными химическими соединениями [242]
    9.13. Существуют обратимые ингибиторы двух типов - конкурентные и неконкурентные [244]
    9.14 Неконкурентное ингибирование тоже обратимо, но не может быть ослаблено или устранено повышением концентрации субстрата [246]
    9.15. Факторы, определяющие каталитическую эффективность ферментов [248]
    9.16. Рентгеноструктурный анализ выявил важные структурные особенности ферментов [250]
    9.17. В ферментных системах есть «дирижер», роль которого выполняет регуляторный фермент [256]
    9.18. Аллостерические ферменты регулируются путем некбвалентного присоединения к ним молекул модуляторов [257]
    9.19. Аллостерические ферменты инги-бируются или активируются их модуляторами [259]
    9.20. Поведение аллостерических ферментов не описывается уравнением Михаэлиса-Ментен [260]
    9.21. Субъединицы аллостерических ферментов сообщаются между собой [261]
    9.22. Некоторые ферменты регулируются путем обратной ковалентной модификации [263]
    9.23. Многие ферменты существуют в нескольких формах [265]
    9.24. Нарушение каталитической активности ферментов может быть обусловлено мутациями [266]
      Краткое содержание главы [267]
      Вопросы и задачи [269]
  Глава 10. Витамины и микроэлементы: их роль в функционировании ферментов [273]
    10.1. Витамины - незаменимые органические микрокомпоненты пищи [273]
    10.2. Витамины являются важными компонентами коферментов и простетических групп ферментов [274]
    10.3. Витамины можно разделить на два класса [275]
    10.4. Тиамин (витамин В,) функционирует в форме тиаминпирофосфата [275]
    10.5. Рибофлавин (витамин В2)-компонент флавиновых нуклеотидов [277]
    10.6. Никотинамид - это активная группа коферменгов NAD и NADP [279]
    10.7. Пантотсновая кислота-компонент кофермента А [280]
    10.8. Пиридоксин (витамин В6) играет важную роль в метаболизме аминокислот [281]
    10.9. Биотин является активным компонентом биоцитина-простетической группы некоторых ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования [283]
    10.10. Фолиевая кислота служит предшественником кофермента тетрагидрофолиевой кислоты [284]
    10.11. Витамин В(?) - предшественник кофермента В12 [286]
    10.12. Биохимическая функция витамина С (аскорбиновой кислоты) не известна [288]
    10.13. Жирорастворимые витамины представляют собой производные изопрена [289]
    10.14. Витамин А, вероятно, выполняет несколько функций [290]
    10.15. Витамин D - предшественник гормона [291]
    10.16. Витамин Е защищает клеточные мембраны от кислорода [291]
    10.17. Витамин К - компонент карбоксилирующего фермента [293]
    10.18. В пище животных должны содержаться многочисленные неорганические вещества [294]
    10.19. Для действия многих ферментов требуется железо [295]
    10.20. В некоторых окислительных ферментах содержится также медь [296]
    10.21. Для действия многих ферментов необходим цинк [296]
    10.22. Некоторым ферментам требуются ионы марганца [296]
    10.23. В состав витамина В12 входит кобальт [296]
    10.24. Селен является и незаменимым микроэлементом, и ядом [296]
    10.25. Для действия некоторых ферментов требуются другие микроэлементы [297]
      Краткое содержание главы [298]
      Вопросы и задачи [299]
  Глава 11. Углеводы: строение и биологические функции [302]
    11.1. Углеводы делягся на три класса в зависимости от числа остатков Сахаров [302]
    11.2. Существуют два семейства моносахаридов: альдозы и кетозы [303]
    11.3. Моносахариды обычно содержат несколько асимметрических центров [304]
    11.4. Типичные моносахариды имеют циклическую структуру [306]
    11.5. Простые моносахариды могут служить восстановителями [307]
    11.6. Дисахариды содержат две моносахаридные единицы [308]
    11.7. Полисахариды содержат большое число моносахаридных остатков [311]
    11.8. Некоторые полисахариды представляют собой форму запасания «клеточного топлива» [311]
    11.9. Целлюлоза - наиболее распространенный структурный полисахарид [313]
    11.10. Клеточные стенки содержат в больших количествах структурные и защитные полисахариды [316]
    11.11. Гликопротеины - гибридные молекулы [318]
    11.12. На поверхности клеток животных присутствуют гликопротеины [319]
    11.13. Гликозаминогликаны и протеогликаны - важные компоненты соединительной ткани [320]
      Краткое содержание главы [322]
      Вопросы и задачи [323]
  Глава 12. Липиды и мембраны [325]
    12.1. Жирные кислоты структурные компоненты большинства липидов [325]
    12.2. Триацилглицеролы - это глицероловые эфиры жирных кислот [329]
    12.3. Триацилглицеролы - форма запасания липидов [331]
    12.4. Воска-эфиры жирных кислот и длинноцепочечных спиртов [333]
    12.5. Фосфолипиды - основные липидные компоненты мембран [333]
    12.6. Сфинголипиды - также важные компоненты мембран [335]
    12.7. Стероиды — неомыляемые липиды, обладающие специфическими функциями [338]
    12.8. Липопротеины сочетают свойства липидов и белков [339]
    12.9. Полярные липиды образуют мицеллы, монослои и бислои [340]
    12.10. Полярные липиды и белки - основные компоненты мембран [342]
    12.11. Мембраны имеют жидкостно-мозаичную структуру [345]
    12.12. Мембраны асимметричны, т.е. имеют неравноценные стороны [346]
    12.13. Мембраны эритроцитов исследованы очень подробно [347]
    12.14. Лектины-специфические белки, способные связываться с определенными клетками и вызывать их агглютинацию [348]
    12.15. Мембраны имеют очень сложные функции [349]
      Краткое содержание главы [350]
      Вопросы и задачи [351]
  Приложение. Ответы [353]
Формат: djvu
Размер:7534345 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 349 Рейтинг
Открыть: