Биохимия. Т. 1

Автор(ы):Страйер Л.
06.10.2007
Год изд.:1984
Описание: "В книге ученого из США на самом современном научном уровне рассмотрены основные проблемы биохимии и молекулярной биологии. На русском языке книга выходит в трех томах. В первом томе приведены данные по строению биологических макромолекул, образованию, превращению и хранению энергии в клетке, структуре и функциям ферментов и других биологически активных белков, а также "молекулярным" болезням."
Оглавление:
Биохимия. Т. 1 — обложка книги.
Предисловие редактора перевода [5]
Предисловие ко второму изданию [6]
Предисловие к первому изданию [7]
  Глава 1. Молекулы и жизнь [9]
    1.1. Молекулярные модели [10]
    1.2. Пространство, время и энергия [11]
    1.3. Структура данной книги [13]
Часть I. Конформация и динамика
  Глава 2. Основные представления о структуре и функции белков [18]
    2.1. Белки построены из аминокислот [19]
    2.2. Особые аминокислоты дополняют основной набор, насчитывающий двадцать аминокислот [21]
    2.3. Аминокислоты, соединяясь пептидной связью, образуют полипептидные цепи [23]
    2.4. Белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей [24]
    2.5. Для очистки белков можно использовать множество различных методов [24]
    2.6. Последовательность аминокислот в белках уникальна и детерминируется генами [26]
    2.7. Экспериментальные методы определения последовательности аминокислот [27]
    2.8. Конформация полипептидных цепей [32]
    2.9. Периодичные структуры: альфа-спираль, бета-складчатый слой, спираль коллагена [34]
    2.10. Полипептидная цепь может поворачиваться на 180° благодаря образованию (?)-изгибов [37]
    2.11. Структурные уровни в архитектуре белков [37]
    2.12. Последовательность аминокислот определяет трехмерную структуру [38]
    2.13. Формирование свернутой молекулы белков происходит путем ассоциации (?)-спиралей и складчатых (?)-слоев [41]
Заключение [42]
Приложение. Понятия кислотности и основности [45]
Вопросы и задачи [47]
  Глава 3. Переносчики кислорода-миоглобин и гемоглобин [48]
    3.1. Кислород присоединяется к простетической группе тема [48]
    3.2. Рентгеноструктурный анализ кристаллов выявляет пространственное расположение атомов [50]
    3.3. Этапы рентгеноструктурного анализа миоглобина [51]
    3.4. Структура миоглобина характеризуется компактностью и высокой степенью (?)-спирализованности [54]
    3.5. Участок связывания кислорода в миоглобине [56]
    3.6. Жесткое окружение тема обеспечивает обратимость оксигенирования [58]
    3.7. Присутствие дистального гистидина снижает связывание окиси углерода [60]
    3.8. В растворенном виде и в кристаллическом состоянии миоглобин имеет практически одинаковую структуру [60]
    3.9. Неполярные взаимодействия играют важную роль в стабилизировании конформации миоглобина [61]
    3.10. Развернутая молекула миоглобина спонтанно принимает функционально активную конфигурацию [62]
    3.11. Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей [63]
    3.12. Рентгеноструктурный анализ гемоглобина [63]
    3.13. Четвертичная структура гемоглобина [64]
    3.14. (?)- и (?)-цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином [64]
    3.15. Критически необходимые остатки в последовательности аминокислот [65]
    3.16. Возникновение гемоглобина-новый этап в эволюции [66]
Заключение [66]
Вопросы и задачи [68]
  Глава 4. Гемоглобин: аллостерический белок [69]
    4.1. Функциональные различия между миоглобином и гемоглобином [69]
    4.2. Кооперативность связывания кислорода гемоглобином [69]
    4.3. Кооперативное связывание кислорода гемоглобином увеличивает транспорт кислорода [72]
    4.4. Н(?) и СО(?) способствуют высвобождению О(?) (эффект Бора) [72]
    4.5. Бисфосфоглицерат снижает сродство к кислороду [73]
    4.6. Клиническое значение бисфосфоглицерата [74]
    4.7. Гемоглобин плода характеризуется высоким сродством к кислороду [75]
    4.8. Для проявления аллостерического эффекта необходимо взаимодействие субъединиц [75]
    4.9. Четвертичная структура гемоглобина значительно изменяется при оксигенировании [76]
    4.10. Солевые связи между отдельными цепями придают жесткость структуре дезоксигемоглобина [77]
    4.11. При оксигенировании атом железа перемещается в плоскость порфирина [77]
    4.12. Движение атома железа передается на другие субъединицы через проксимальный гистидин [79]
    4.13. Механизм кооперативного связывания кислорода [79]
    4.14. Бисфосфоглицерат снижает сродство к кислороду путем образования перекрестных связей с дезоксигемоглобином [80]
    4.15. СО(?) присоединяется к концевым аминогруппам гемоглобина снижая его сродство к кислороду [81]
    4.16. Механизм эффекта Бора [81]
    4.17. Коммуникация внутри белковой молекулы [84]
Заключение [84]
Вопросы и задачи [85]
  Глава 5. Молекулярные болезни: серповидноклеточная анемия [88]
    5.1. Серповидноклеточная анемия-хроническая гемолитическая болезнь, передающаяся по наследству [89]
    5.2. Дезоксигенированный серповидноклеточный гемоглобин имеет пониженную растворимость [90]
    5.3. Гемоглобин S отличается от гемоглобина А по электрофоретической подвижности [90]
    5.4. Получение пептидных карт: выявление аминокислотной замены в гемоглобине серповидных клеток [92]
    5.5. В (?)-цепи произошла замена одной-единственной аминокислоты [93]
    5.6. На поверхности гемоглобина серповидных клеток имеются «липкие участки» [94]
    5.7. Дезоксигемоглобин S образует длинные спирализованные волокна [95]
    5.8. Скорость образования волокон в высокой степени зависит от концентрации дезоксигемоглобина S [95]
    5.9. Высокая частота гена серповидноклеточности обусловлена его защитным эффектом в отношении малярии [97]
    5.10. Стратегия поиска лекарственных средств для лечения серповидноклеточной анемии [97]
    5.11. Молекулярная патология гемоглобина [98]
    5.12. Гемоглобин М; продукт мутации в активном центре [99]
    5.13. Полярные группы в щели, занимаемой гемом, ослабляют его связывание с полипептидной цепью [99]
    5.14. В результате некоторых мутаций гемоглобины утрачивают стабильность из-за деформаций третичной структуры [99]
    5.15. Мутации в области контактов нарушают аллостерические взаимодействия [100]
    5.16. Значение открытия мутантных гемоглобинов [101]
Заключение [101]
Вопросы и задачи [102]
  Глава 6. Введение в энзимологию [104]
    6.1. Ферменты обладают огромной каталитической силой [104]
    6.2. Ферменты обладают высокой специфичностью [104]
    6.3. Активность некоторых ферментов регулируется [105]
    6.4. Ферменты осуществляют трансформацию различных видов энергии [106]
    6.5. Ферменты не сдвигают равновесия реакции [107]
    6.6. Ферменты снижают энергию активации катализируемых ими реакций [107]
    6.7. Первый этап ферментативного катализа-образование фермент-субстратного комплекса [108]
    6.8. Некоторые свойства активных центров [109]
    6.9. Кинетика многих ферментов описывается моделью Михаэлиса-Ментен [111]
    6.10. Ктах и Хм можно определить, используя различные концентрации субстрата [112]
    6.11. Значение величин Км и Vmax [113]
    6.12. О степени совершенства кинетики ферментативного катализа судят по критерию (?) [114]
    6.13. Ферменты могут ингибироваться специфическими молекулами [114]
    6.14. Конкурентное и неконкурентное ингибирование различаются по кинетике [116]
    6.15. Лечение отравления этиленгликолем на основе конкурентного ингибирования [117]
    6.16. Аллостерические ферменты не подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен [118]
    6.17. Согласованный механизм аллостерических взаимодействий [118]
    6.18. Последовательный механизм аллостерического взаимодействия [121]
    6.19. Водородные связи, а также электростатические и вандерваальсовы взаимодействия в фермент-субстратных комплексах [122]
    6.20. Заряженные субстраты могут связываться с противоположно заряженными группами фермента [122]
    6.21. При связывании субстратов с ферментами образуются строго ориентированные водородные связи [122]
    6.22. Белки обладают выраженной способностью к образованию водородных связей [123]
    6.23. Вандерваальсовы взаимодействия играют важную роль в случаях стерической комплементарности [124]
    6.24. Биологически важные свойства воды: полярность воды и ее способность к когезии [125]
    6.25. Присутствие воды ослабляет полярные взаимодействия [126]
    6.26. Гидрофобные взаимодействия: в водной среде неполярные группы стремятся ассоциировать [127]
Заключение [127]
Вопросы и задачи [130]
  Глава 7. Механизм действия ферментов: лизоцим и карбоксипептндаза [132]
    7.1. Лизоцим расщепляет клеточные стенки бактерий [132]
    7.2. Трехмерная структура лизоцима [133]
    7.3. Поиски активного центра лизоцима [134]
    7.4. Способ связывания конкурентного ингибитора [136]
    7.5. От структуры фермента - к механизму ферментативного действия [136]
    7.6. Промежуточное образование иона карбония - критический этап катализа [140]
    7.7. Экспериментальное доказательство предложенного механизма ферментативного катализа [141]
    7.8. Карбоксипептидаза А: протеолитический фермент, содержащий цинк [144]
    7.9. Связывание субстрата индуцирует большие структурные изменения активного центра карбоксипептидазы А [146]
    7.10. Скорость катализа карбоксипептидазой А возрастает благодаря смещению электронов [148]
Заключение [149]
Вопросы и задачи [151]
  Глава 8. Активация проферментов: пищеварительные ферменты и факторы свертывания крови [152]
    8.1. Активация химотрипсиногена происходит путем специфического расщепления одной пептидной связи [152]
    8.2. Трехмерная структура химотрипсина [153]
    8.3. Химотрипсин специфичен в отношении ароматических и больших неполярных боковых цепей [154]
    8.4. При катализе химотрипсином часть субстрата ковалентно связывается с ферментом [154]
    8.5. Ацильная группа соединяется с необычайно реакционноспособным остатком серина на ферменте [156]
    8.6. Участие гистидина-57 в катализе выявляется с помощью аффинной метки [157]
    8.7. Система переноса заряда обеспечивает челночную передачу протона при катализе [158]
    8.8. В химотрипсине имеется глубокий карман для связывания ароматической боковой цепи [158]
    8.9. В процессе катализа образуется переходное тетраэдрическое промежуточное соединение [159]
    8.10. Механизм активации профермента [160]
    8.11. Трипсин и эластаза: вариации на тему [161]
    8.12. Ингибитор панкреатического трипсина прочно связывается в активном центре трипсина [162]
    8.13. Дивергентная и конвергентная эволюция сериновых протеиназ [163]
    8.14. Координированная активация панкреатических проферментов [165]
    8.15. Преждевременная активация проферментов может приводить к летальному исходу, в частности при панкреатите [165]
    8.16. Основные типы протеолитических ферментов-это серииовые протеиназы и карбоксипротеиназы [165]
    8.17. Свертывание крови как каскад реакций активации проферментов [166]
    8.18. Образование кровяного сгустка требует взаимодействия двух типов ферментативных превращений [167]
    8.19. Фибриноген превращается в фибриновый сгусток под действием тромбина [167]
    8.20. Мономеры фибрина спонтанно образуют фибриллы [168]
    8.21. Сгусток фибрина стабилизирован ковалентными поперечными связями [169]
    8.22. Тромбин гомологичен трипсину [169]
    8.24. На фосфолипидной поверхности тромбоцитов протромбин активируется фактором Х(?) [171]
    8.25. Гемофилия и другие формы нарушения свертывания крови позволили выявить ряд начальных этапов образования кровяного сгустка [172]
    8.26. Внутренний механизм свертывания крови [173]
    8.27. Внешний механизм свертывания крови [174]
    8.28. Контроль свертывания крови: проблема, требующая внимания [175]
Заключение [176]
Вопросы и задачи [177]
  Глава 9. Белки соединительной ткани: коллаген, эластин и протеогликаны [179]
    9.1. Тропоколлаген как основная структурная единица коллагена [179]
    9.2. Коллаген обладает необычным составом и необычной последовательностью аминокислот [180]
    9.3. Некоторые остатки пролина и лизина в коллагене гидроксилируются [180]
    9.4. К остаткам гидроксилизина присоединены сахара [182]
    9.5. Структура тропоколлагена-это тройной спирально скрученный тяж [182]
    9.6. Малые размеры глицина делают его незаменимым компонентом структуры [184]
    9.7. Стабильность спирали коллагена зависит от кооперативных взаимодействий [184]
    9.8. Нарушение гидроксилирования-один из биологических дефектов при цинге [186]
    9.9. Проколлаген-предшественник коллагена при его биосинтезе [187]
    9.10. Дополнительные пептиды цепей-предшественников отщепляются ферментативно [188]
    9.11. Коллагеновое волокно состоит из ступенчато расположенных молекул тропоколлагена [188]
    9.12. Образование коллагенового волокна регулируется проколлаген-пептидазами [189]
    9.13. Поперечные связи повышают прочность коллагенового волокна [190]
    9.14. Коллагеназы-ферменты, специфически расщепляющие коллаген [191]
    9.15. Эластин-каучукоподобный белок эластических волокон [192]
    9.16. Протеогликаны образуют основное вещество соединительной ткани [193]
Заключение [195]
Вопросы и задачи [198]
  Глава 10. Введение в проблему биологических мембран [199]
    10.1. Общие свойства биологических мембран [200]
    10.2. Фосфолип иды-основной класс мембранных липидов [201]
    10.3. В большинстве мембран имеются также гликолипиды и холестерол [203]
    10.4. Фосфолипиды и гликолипиды легко образуют бислои [204]
    10.5. Липидные бислои-нековалентные кооперативные структуры [205]
    10.6. Липидные бислои непроницаемы для ионов и многих полярных молекул [206]
    10.7. Большинство мембранных процессов опосредовано белками [208]
    10.8. Реконструкция функционирующих мембранных систем из очищенных компонентов [209]
    10.9. Отдельные белки мембран глубоко погружены в липидный бислои [210]
    10.10. В мембране эритроцитов содержатся различные периферические и интегральные белки [211]
    10.11. Мембрану эритроцита пронизывают канал для анионов и сложный белок гликофорин [213]
    10.12. Углеводные единицы расположены на наружной стороне плазматической мембраны [214]
    10.13. Липиды и многие мембранные белки быстро диффундируют в плоскости мембраны [215]
    10.14. Мембранные белки не перемещаются поперек бислоев [218]
    10.15. Жидкостно-мозаичная модель биологических мембран [219]
    10.16. Мембранам свойственна асимметрия [219]
    10.17. Текучесть мембран зависит от состава жирных кислот и содержания холестерола [219]
    10.18. Трехмерная модель мембран по данным электронной микроскопии [221]
Заключение [222]
Вопросы и задачи [223]
Ответы на вопросы и задачи [225]
Формат: djvu
Размер:6783315 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 179 Рейтинг
Открыть: