Принципы структурной организации белков (Шульц Г., Ширмер Р.)

Принципы структурной организации белков

Автор(ы):Шульц Г., Ширмер Р.
06.10.2007
Год изд.:1982
Описание: В книге, написанной авторами из ФРГ, изложены современные представления о принципах, определяющих формирование пространственной структуры белков, причем вопрос о структурной организации этих важных биополимеров рассматривается в неразрывной связи с их биологическими функциями.
Оглавление:
Принципы структурной организации белков — обложка книги. Обложка книги.
Предисловие редактора перевода [5]
Предисловие редактора серии «Springer Advanced Texts in Chemistry» [7]
От авторов [8]
Глава 1 Аминокислоты [9]
  1.1 20 канонических аминокислот [9]
  1.2 Почему именно эти аминокислоты? [9]
  1.3 Коллииеариая взаимосвязь между нуклеиновыми кислотами и полипептидами [18]
  1.4 Свойства боковых цепей [20]
  1.5 Эмпирические аналогии между аминокислотными остатками [24]
Заключение [25]
Глава 2 Структурная роль пептидной связи [26]
  2.1 Синтез на рибосомах [26]
  2.2 Параметры пептидной связи [27]
  2.3 Стернческие затруднения [29]
  2.4. Коиформациоииая энергия [32]
  2.5 Цис- и транс-конфигурации [35]
Заключение [37]
Глава 3 Взаимодействия, определяющие структуру белка [38]
  3.1 Дисперсионные силы и отталкивание электронных оболочек [39]
  3.2 Электростатические взаимодействия [41]
  3.3 Потенциалы Ван-дер-Ваальса [43]
  3.4 Водородные связи [45]
  3.5 Энтропия [48]
    Концепция свободной энергии [48]
    Смесь масла и воды [50]
    Полипептидная цепь в воде [51]
    Солевые мостики [54]
  3.6 Молекулярная упаковка [54]
Заключение [57]
Глава 4 Ковалентная структура белков [59]
  4.1 Ансамбли цепей [59]
    Функциональные и структурные домены [59]
    Влияние окружения [61]
    Три основных физиологических вида белковых молекул [63]
    Иммуноглобулины и белки HL-A [64]
    Олигомерные белки [65]
  4.2 Дисульфидные связи [66]
    Роль мостиков S—S во внеклеточных и внутриклеточных белках [68]
    Дисульфидные мостики как составные части структуры белков [69]
  4.3 Модификации главной цепи, контролируемые ферментами [71]
    N- и С-концы [71]
    Специфическое расщепление полипептидной цепи [72]
    Активация трипсиногена [74]
    Действие комплемента — результат защитной системы пробелков [75]
    Сигнальные последовательности в пробелках [77]
    Расщепление белка [77]
  4.4 Контролируемые ферментами модификации боковых цепей [78]
    Поперечные связи на основе модифицированных остатков Lys [78]
    Другие разновидности реакций модификации [80]
Заключение [80]
Глава 5 Способы свертывания и ассоциации полипептидных цепей [82]
  5.1 Вторичная структура [83]
    Линейные группы [83]
    3(?)-, (?)- и (?)-Спирали [85]
    Спираль коллагена [88]
    Реверсивные повороты пептидной цепи [91]
    (?)-Складчатый лист [93]
  5.2 Сверхвторичные структуры [97]
    Суперспирализация (?)-спиралей [97]
    (?)-Структурное образование [100]
    (?)-Зигзаги и другие особенности (?)-структур [102]
  5.3 Структурные домены [103]
    Корреляция между близко расположенным в последовательности остатками [103]
    Структурные классы [107]
    Симметрия [111]
  5.4 Глобулярные белки [116]
  5.5. Агрегаты глобулярных белков [117]
    Симметрия агрегатов [118]
    Контакты между субъединицами в дегидрогеназах [120]
    Поверхности контакта [121]
    Свободная энергия ассоциации [123]
    Специфичность взаимодействия белок — белок [125]
  5.6 Иерархия уровней [126]
Заключение [127]
Глава 6 Предсказание вторичной структуры по аминокислотной последовательности [129]
  6.1 Вероятностные методы [131]
    Склонность остатка встраиваться во вторичную структуру [131]
    Склонность двух остатков одновременно встраиваться во вторичную структуру [133]
    Склонность трех остатков встраиваться во вторичную структуру [135]
  6.2 Физико-химические методы [136]
    Методы, основанные на статистической механике [136]
    Методы, основанные на стереохиыических данных [141]
  6.3 Применение предсказательных методов [143]
  6.4 Оценка предсказательных методов [145]
    Произвольность выбора параметров [145]
    Критерии оценки методов [146]
  6.5 Замечания общего характера [153]
    Качество предсказания и локальные взаииодействия [153]
    Успех предсказания и центры свертывания [154]
    Предсказание как аналитический метод [155]
Заключение [155]
Глава 7 Модели, изображение и документация белковых структур [157]
  7.1 Данные о строении белка [157]
    Ковалентное строение [157]
    Простраиственное строение [159]
    Полные структуры [160]
  7.2 Представление полной структуры [161]
    Пространственные модели [161]
    Двумерные представления [168]
  7.3 Абстрактные представления о свертывании цепи [172]
    Графики для углов основной цепи [172]
    Карты расстояний между С(?)-атомами [174]
Заключение [175]
Глава 8 Термодинамика и кинетика свертывания полипептидной цепи [177]
  8.1 Термодинамические аспекты [177]
    Переход между двумя термодинамическими состояниями цепи [177]
    Баланс энергетических вкладов в глобулярном белке [179]
    Тепловые флуктуации в белковых структурах [180]
    Нативное состояние: глобальный или локальный энергетические минимумы? [181]
  8.2 Быстрота, безошибочность и ограничения свертывания in vitro [182]
  8.3 Структурные элементы в несвернутых цепях [184]
  8.4 Пути свертывания [186]
  8.5 Влияние лигандов [190]
  8.6 Моделирование процесса свертывания [192]
Заключение [195]
Глава 9 Эволюция белков [197]
  9.1 Специализация белков [199]
    Частота допустимых мутаций [199]
    Критерии фиксации аминокислотных замен в белках [201]
    Вероятность мутаций аминокислотных остатков [204]
    Влияние замен аминокислот на динамику свертывания [206]
    Замены аминокислот как эксперименты, проведенные природой [207]
  9.2 Филогенез на основе структур белков [207]
    Белки, удобные для филогенетических исследований [208]
    Филогенетическое дерево [209]
    Эволюция поведения н морфологии в сравнении с эволюцией белка [210]
  9.3 Дифференциация белков [211]
    Построение филогенетического дерева для вазотоцина, окситоцина и вазопрессина [212]
    (?)-Лактальбумин и лизоцим [215]
    Трипсиноподобные сериновые протеазы [216]
    Иммуноглобулины, антигены трансплантации и пероксид-дисмутаза [219]
    «Свертывание типа глобинов» [219]
    Морфологическое сходство глобинов и цитохромов (?) [222]
    Цитохромы типа (?) [225]
  9.4 Слияние генов [227]
    Процесс слияния генов [227]
    Слияние генов и эволюция [228]
    Мультипликация генов [229]
  9.5 Конвергентная эволюция белков [232]
  9.6 Обнаружение отдаленных родственных связей [233]
    Сравнение аминокислотных последовательностей [233]
    Сравнения укладки цепи [238]
    Сравнение топологии слоев [240]
Заключение [241]
Глава 10 Взаимодействия белок — лиганд [243]
  10. 1 Лигандсвязывающие центры иммуноглобулинов [243]
    Модель связывания в системе иммуноглобулин — лиганд [244]
    Системы иммуноглобулин — лиганд как модели прочих взаимодействий белок — лиганд [245]
  10.2 Центры связывания субстрата сериновых протеаз [246]
    Образование комплекса химотрипсина с субстратом [247]
    Центр связывания субстрата в трипсине [248]
  10.3 Центры связывания гема [248]
    Связи между гемом и апобелком [249]
    Влияние группы тема на структуру белков [251]
    Химические превращения атома железа тема в микросреде белка [252]
    Лиганды тема как пусковые системы структурных изменений гемоглобина млекопитающих [255]
  10.4 Центры связывания нуклеотидов [259]
    NAD-связывающие центры дегидрогеназ [259]
    Нуклеотидсвязывающие центры других белков [260]
    Индуцированное соответствие в аденилаткиназе [262]
  10.5 Центры связывания фосфорильных групп [263]
  10.6 Взаимодействия белков с другими макромолекулами [266]
    Липопротеиды [266]
    Гликопротеиды [268]
    Нуклеопротеиды [270]
Заключение [271]
Глава 11 Структурные основы механизма, действия и функции белков [273]
  11.1 Определения [273]
  11.2 Ферментативный катализ [274]
    Каталитический механизм химотрипсина [275]
    Теория переходного состояния [277]
    Эффекты, способствующие высоким скоростям реакций [278]
  11.3 Биологические и медицинские аспекты действия и функции белков [282]
    Белки как функциональные составляющие организма [282]
    Развитие новых функций на основе старых белков [283]
  11. 4 Скелетная мышца — система, в которой действие белка можно связать с общей деятельностью органа [283]
    Структурная и функциональная организация сократительных белков [284]
    Отклик на нервные импульсы и гормональное действие в клетке мышцы [288]
Заключение [291]
Приложение Статистическая механика перехода спираль — клубок [293]
  А.1 Функция распределения [293]
  А.2 Вероятность данной конформации остатка [293]
  А.3 Модель Лизинга [295]
  А.4 Модель Зимма — Брэгга для перехода спираль — клубок [295]
    Основная формула [295]
    Матричное представление [296]
    Содержание спиральных остатков в гомополимере [298]
    Число и длина спиральных сегментов [298]
    Связь между s и температурой [300]
    Температура перехода [300]
  А.5 Сравнение с экспериментальными данными [301]
    Кривые перехода спираль — клубок и модель Зимма—Брэгга [301]
    Приближенные значения о для синтетических полимеров [302]
    Температура перехода и склонность к спирали [302]
    Вклад растворителя [303]
Литература [304]
Предметный указатель [339]
Формат: djvu
Размер:3569007 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 528 Рейтинг
Открыть: Ссылка (RU)