Биофизическая химия. Т. 3

Автор(ы):Кантор Ч., Шиммел П.
06.10.2007
Год изд.:1985
Описание: В трехтомном издании, написанным учеными из США, на самом современном уровне изложены основные представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В третьем томе приведены материалы по термодинамике и кинетике взаимодействия биополимеров друг с другом и с низкомолекулярными лигандами, основам ферментативного катализа, регуляции биологической активности биополимеров, конформационным превращениям нуклеиновых кислот и белков, а также по динамике мембранных структур. Книга написана ясно и четко, на очень высоком научном уровне.
Оглавление:
Биофизическая химия. Т. 3 — обложка книги.
ТОМ 3 ПОВЕДЕНИЕ БИОЛОГИЧЕСКИХ МАКРОМОЛЕКУЛ
  Глава 15. Взаимодействие макромолекул с лигандами в условиях равновесия. Перевод Н. П. Сугробовой [6]
    15.1. Важность взаимодействия макромолекул с лигандами [6]
    15.2. Равновесное связывание лигандов с макромолекулами [6]
      Макроскопические и микроскопические константы [8]
    15.3. Идентичные и независимые центры связывания [8]
      Расчет числа микроскопических форм [8]
      Расчет величины (?) [9]
      Простой вывод [11]
      График Скэтчарда [12]
    15.4. Несколько типов независимых центров связывания [12]
      Нелинейные графики Скэтчарда [12]
      Анализ графика Скэтчарда, состоящего из двух участков [13]
    15.5. Взаимодействие между центрами связывания [15]
      Некоторые общие соображения [15]
      Распространенность кооперативных взаимодействий [17]
      Статистические эффекты и энергия взаимодействия [17]
      Полуэмпирический подход: коэффициент Хилла [18]
    15.6. Связывание двух различных лигандов: уравнения, описывающие взаимное влияние лигандов на их связывание [21]
      Формальная математическая трактовка [21]
      Два лиганда и основное соотношение, описывающее их взаимозависимое связывание [22]
      Другое уравнение, описывающее взаимозависимое связывание лигандов [23]
      Дополнительное уравнение [26]
    15.7. Энергетические аспекты взаимозависимого связывания лигандов [27]
      Свободная энергия взаимодействия [27]
      Влияние энергии взаимодействия на распределение связанных лигандов [29]
      Величины свободной энергии взаимодействия, обнаруженные в биологических системах [31]
    15.8. Взаимодействие больших лигандов с кристаллоподобными структурами [31]
      Однородная кристаллическая решетка: статистические особенности [32]
      Расчет характеристик связывания лигандов [33]
      Нелинейные графики Скэтчарда как следствие статистических эффектов [34]
      Некоторые результаты, полученные на реальных системах [35]
      Решетки ограниченной длины и концевые эффекты [36]
      Взаимодействие между лигандами [36]
      Краткие выводы [38]
      Задачи [38]
      Литература [39]
  Глава 16. Кинетика взаимодействия лигандов с макромолекулами. Перевод И. П. Сугробовой [41]
    16.1. Исследование кинетики биохимических процессов [41]
    16.2. Мономолекулярные реакции [42]
      Одностадийные реакции [42]
      Две последовательные реакции [42]
      Ряд последовательных реакций [44]
    16.3. Простые бимолекулярные реакции [45]
    16.4. Простой механизм Михаэлиса—Ментен [45]
      Решение уравнения скорости для частного случая [45]
      Условия применимости принципа стационарности [46]
    16.5. Многочисленные промежуточные формы фермента [47]
    16.6. Стационарная кинетика [48]
      Механизм реакции с одним субстратом, одним продуктом и одной промежуточной формой фермента [48]
      Определение стационарных параметров ферментативных реакций из экспериментальных данных [50]
      Более общее решение: соотношение Холдейна [51]
      Связь между константами Михаэлиса и константами равновесия [51]
      Уравнение стационарной скорости в случае механизма с несколькими промежуточными формами фермента [51]
      Нижние пределы для констант скорости [52]
      Число оборотов [53]
      Влияние рН на скорость ферментативных реакций [53]
      Интерпретация рН-зависимостей [56]
      Определение констант ионизации [57]
      Ограничения стационарной кинетики [58]
    16.7. Релаксационная спектрометрия [58]
      Термодинамические основы релаксации [59]
      Кинетика релаксации [61]
      Линеаризованные уравнения скорости для двухстадийного механизма ферментативных реакций [62]
      Упрощенное выражение для времен релаксации в случае двухстадийного механизма [63]
      Другой вывод уравнений для времен релаксации в случае двухстадийного механизма [64]
      Набор времен релаксации в случае механизма с n промежуточными формами фермента [65]
      Некоторые выводы из исследований кинетики быстрых реакций [68]
    16.8. Рибонуклеаза как пример ферментативной системы [71]
      Вывод об образовании промежуточных соединений в холе катализа на основании кинетических исследований [72]
      Метод химической модификации [73]
      Влияние субтилизина на рибонуклеазу [74]
      Активные димеры рибонуклеазы [75]
      Четыре остатка гистидина, идентифицированные методом ЯМР [76]
      Структура рибонуклеазы по данным рентгеноструктурного анализа [78]
      Краткие выводы [81]
      Задачи [82]
      Литература [84]
  Глава 17. Регуляция биологической активности. ПереводЮ. А. Шаронова [86]
    17.1. Биологическая регуляция [86]
      Ингибирование по типу обратной связи [86]
      Метаболизм пиримидина и аспартат-карбамоилтрансфераза [87]
      Аллостерические белки [87]
    17.2. Некоторые особенности и свойства аллостерических ферментов [87]
      Сигмоидные кривые [87]
      Влияние аллостерического ингибитора [88]
      Влияние конкурентного ингибитора [90]
    17.3. Модель Моно—Уаймена—Шанжё (МУШ) для аллостерических ферментов [91]
      Четыре основных допущения [92]
      Гомотропные и гетеротропные взаимодействия [92]
      Алгебраическое описание модели МУШ [92]
      Свойства (?) влияние параметров L и с [95]
      Сравнение параметровЛ (?) и (?) [97]
      Влияние аллостерических активаторов и ингибиторов [97]
    17.4. Экспериментальная проверка модели МУШ [99]
      Объяснение некоторых данных по взаимодействию лигандов [99]
      Соотношение между конформационными изменениями и относительным насыщением [99]
    17.5. Альтернативные модели для аллостерических белков [102]
      Последовательная модель [102]
      Более общая схема [104]
    17.6. Гемоглобин [104]
      Кооперативное связывание кислорода [105]
      Анализ равновесия связывания кислорода: схема Эдера [105]
      Оценки микроскопических констант связывания кислорода [106]
      Концентрации промежуточных форм гемоглобина в процессе оксигенации [106]
      Константа Хилла и энергия взаимодействия гем—гем [107]
      Эффект Бора [108]
      Оценка значений рК для зависящих от кислорода процессов ионизации [111]
      Влияние органических фосфатов на кривую оксигенации [112]
    17.7. Взаимодействие двуокиси углерода с гемоглобином [114]
    17.8. Связь между структурой и механизмом функционирования гемоглобина [116]
      Краткие выводы [119]
      Задачи [120]
      Литература [122]
  Глава 18. Конфигурационная статистика полимерных цепей. Перевод А. В. Вологодского [123]
    18.1. Усреднение по конформациям [123]
    18.2. Определение параметров, зависящих от конформации [124]
      Расстояние между концами цепи и радиус инерции [124]
      Средние размеры цепи в невозмушенном состоянии [127]
    18.3. Свободно-сочлененная цепь [128]
      Аналогия между свободно-сочлененной цепью и траекторией диффундирующих молекул газа [128]
      Характеристическое отношение [129]
      Распределение расстояний между концами цепи [129]
      Два вила функции распределения [132]
      Гауссова функция распределения и реальные цепи [133]
    18.4. Цепь со свободным вращением [134]
      Вычисление (?) [134]
      Поведение характеристического отношения [135]
    18.5. Реальные цепи и поворотно-изомерная модель [136]
    18.6. Вычисление внутрицепочечных расстояний в полипептидах [138]
      Вычисление (?) в модели виртуальных связей [139]
      Система координат для каждой связи [139]
      Преобразование матриц [140]
      Произведение усредненных матриц преобразования [141]
      Суммирование произведения матриц [142]
    18.7. Нахождение матрицы преобразования координат [143]
      Преобразование между системами координат для виртуальных связей [146]
      Усреднение матрицы преобразования для глицина и L-аланина [146]
    18.8. Результаты конформационных расчетов параметров полипептидов [147]
      Диполь-дипольное взаимодействие между амидными группами [147]
      Различие между полимерами, состоящими из остатков глицина, L-аланина и L-пролина [148]
      Сравнение расчетных и экспериментальных данных [150]
      Сополимеры полипептидов [150]
    18.9. Статистический сегмент [151]
      Связь между статистическим сегментом и реальными связями [151]
      Размеры статистических сегментов для реальных цепей [152]
    18.10. Персистентная длина [152]
    18.11. Эффект исключенного объема и невозмущенное состояние [154]
      Качественное рассмотрение влияния эффекта исключенного объема на размеры цепи [154]
      Тета-растворители и тета-температура [155]
      Краткие выводы [155]
      Задачи [156]
      Литература [157]
  Глава 19. Основы гидродинамики полимерной цепи и размеры молекулы полимера. ПереводЮ. А. Банникова [159]
    19.1. Гидродинамика полимерной цепи [160]
    19.2. Свободно-протекаемый клубок [160]
      Вращательное движение клубков в ламинарном потоке [160]
      Угловая скорость вращения полимерной молекулы в градиенте скорости [161]
      Характеристическая вязкость свободно-протекаемого клубка [162]
      Недостатки свободно-протекаемой модели [163]
    19.3. Характеристическая вязкость клубков, для которых условие свободного протекания не выполняется [164]
    19.4. Коэффициент трения и коэффициент седиментации [165]
      Коэффициент трения и характеристическая вязкость [166]
      Коэффициент Манделькерна—Флори—Шераги [167]
    19.5. Анализ конформации одноцепочечных полинуклеотидов [168]
    19.6. Конформация ДНК [171]
    19.7. Модель для случая жестких цепей: цепь Порода—Кратки [172]
      Модель Порода—Кратки [173]
      Связь между длиной и размерами червеобразной цепи [175]
      Приложение модели Порода—Кратки к ДНК [175]
      Краткие выводы [176]
      Задачи [176]
      Литература [177]
  Глава 20. Конформационное равновесие в полипептидах и белках: переход спираль—клубок. Перевод Л. А. Белорусского [179]
    20.1. Конформационная стабильность и конформационные изменения [179]
    20.2. Переход спираль—клубок: ранние исследования [183]
    20.3. Молекулярный механизм перехода [185]
    20.4. Простое термодинамическое рассмотрение перехода [188]
    20.5. Использование статистических сумм для анализа конформационного равновесия простых линейных цепей [190]
      Статистические веса [192]
      Правила построения статистической суммы [192]
    20.6. Модель типа «застежка-молния» для перехода спираль—клубок [193]
      Выбор статистических весов [193]
      Построение и расчет статистической суммы [193]
      Степень спиральиости и вероятности [194]
    20.7. Матричный метод нахождения статистической суммы [196]
      Нахождение матрицы статистических весов [197]
      Расчет статистической суммы с помощью матрицы статистических весов [197]
      Приведение матрицы статистических весов к диагональному виду [198]
      Расчеты параметров с помошью статистической суммы [199]
    20.8. Описание перехода спираль — клубок [201]
    20.9. Сравнение с экспериментальными данными [203]
    20.10. Параметры, характеризующие способность аминокислот встраиваться в спираль [204]
      Краткие выводы [206]
      Задачи [207]
      Литература [208]
  Глава 21. Конформационное равновесие в полипептидах и белках: обратимое сворачивание белков. Перевод Л. А. Белорусского [209]
    21.1. Конформационные переходы в белках [209]
    21.2. Температурный диапазон, в котором происходит равновесное сворачивание — разворачивание [210]
    21.3. Нахождение термодинамических параметров: простая модель двух состояний [211]
      Применение модели двух состояний к рибонуклеазе [211]
      Предсказание «холодной» денатурации [212]
    21.4. Поиски промежуточных состояний: равновесные исследования [215]
      Частичная денатурация и изменение физических свойств [215]
      Калориметрический тест на существование промежуточных состояний [218]
    21.5. Кинетические исследования процесса сворачивания белков [220]
      Кинетика в случае модели двух состояний [221]
      Кинетика в случае модели трех состояний [223]
      Использование амплитудных параметров для разграничения механизмов [226]
    21.6. Репортерские группы (зонды) [226]
      Исследование рибонуклеазы с помощью репортерских групп [227]
    21.7. Интерпретация двухфазных кинетических кривых ренатурации [228]
    21.8. Исследования методом ЯМР [229]
      ЯМР лизоцима в области перехода [230]
      ЯМР гистидиновых остатков рибонуклеазы при рН 1,3 [232]
    21.9. Состояние исследований по сворачиванию белковых молекул [234]
      Краткие выводы [236]
      Задачи [236]
      Литература [238]
  Глава 22. Структурные переходы в нуклеиновых кислотах. Перевод А. В. Вологодского [239]
    22.1. Исследования нуклеиновых кислот [239]
      Сравнение с исследованиями белков [239]
    22.2. Структура и стабильность одноцепочечных нуклеиновых кислот [240]
      Доказательство упорядоченности структур гомополинуклеотидов [241]
      Влияние соли на локальную структуру одиночных цепей [243]
      Влияние температуры на свойства гомополимеров [245]
      Спирали с одноцепочечным стэкингом [246]
      Олигонуклеотиды как модель одноцепочечных полинуклеотидов [248]
      Сравнение оптических свойств олиго- и полинуклеотидов [250]
      Исследования структур с межплоскостным взаимодействием методом ЯМР [254]
      Исследования рибо- и дезокси-димеров методом ЯМР [256]
      Конформационное равновесие в динуклеотидах [258]
      Стэкинг-равновесие как функция длины цепи [261]
    22.3. Равновесие между одно- и двухцепочечными структурами [262]
      Синтетические двухцепочечные полинуклеотиды как модельные системы [262]
      Определение стехиометрии комплексов по кривой смешивания [264]
      Доказательство образования двух- и трехцепочечных структур с помошью кривых смешивания [266]
      Устойчивость гомополимерных комплексов к повышению температуры [267]
      Фазовые диаграммы для конформационных состояний полииуклеотидов [270]
      Температура плавления и стабильность [272]
      Влияние рН на структуру полинуклеотидов [274]
      Гидродинамические исследования плавления двойной спирали [276]
      Зависимость свойств двухцепочечной ДН К от нуклеотидного состава [278]
      Влияние нуклеотидного состава на температуру плавления ДНК и ее плавучая плотность [278]
      Влияние последовательности оснований на свойства двойной спирали [281]
      Влияние ионной силы на термостабильность двойной спирали [282]
      Термодинамика линейных полиэлектролитов [283]
      Влияние ионной силы на плавление полинуклеотидов [284]
      Применения теории полиэлектролитов [286]
      Форма кривых плавления природных ДНК [287]
    22.4. Флуктуации и изменения структуры двойной спирали [293]
      Скорость тритиевого обмена экспонированных протонов [293]
      Тритиевый обмен в основаниях двухцепочечных нуклеиновых кислот [295]
      Динамика двойной спирали ДНК [297]
      Прямое изучение обмена отдельных протонов [300]
      Изменение типа вторичной структуры [301]
      Предплавление ДНК [303]
      Компактные формы ДНК [303]
      Краткие выводы [305]
      Задачи [306]
      Литература [307]
  Глава 23. Статистическая механика и кинетика взаимодействий в нуклеиновых КИСЛОТах. Перевод А. В. Вологодского [308]
    23.1. Статистическая термодинамика образования двойной спирали [308]
      Исследования коротких олигонуклеотидных двойных спиралей методом ЯМР [308]
      Исследование более длинных олигонуклеотидных двойных спиралей оптическими методами [311]
      Модели образования межмолекулярного комплекса [316]
      Анализ экспериментальных данных: самокомплементарные олигомеры [319]
      Анализ экспериментальных данных: образование комплементарных комплексов и шпилек [321]
      Расчет свободной энергии отдельных взаимодействий в спирали [322]
      Определение энтальпии взаимодействия в олигонуклеотидах [323]
      Нуклеация спирали; образование петель и шпилек [326]
      Вычисление энтропии нуклеации для больших петель [327]
      Предсказание структуры РНК [330]
    23.2. Кинетика конформационных изменений [332]
      Стэкинг-взаимодействия отдельных оснований [332]
      Спаривание изолированных оснований [335]
      Образование олигонуклеотидных комплексов: экспериментальные данные [336]
      Анализ кинетики спаривания оснований в олигоиуклеотидах [338]
      Образование шпилек [340]
      Плавление ДНК [341]
      Плавление ДНК до разделения цепей [343]
      Влияние трения на плавление ДНК [346]
      Ренатурация комплементарных цепей [347]
      Размер генома и повторяющиеся последовательности [349]
      Смысл константы скорости ренатурации [352]
      Методы разделения [354]
      Применения кинетического анализа ренатураиии [355]
      Миграция точек ветвления [358]
    23.3. Связывание нуклеиновых кислот с молекулами меньшего размера [359]
      Экспериментальная регистрация связывания лигандов [362]
      Описание взаимодействия между соседними местами связывания или соседними лигандами статистическими методами [364]
      Матричный метод вычисления статистической суммы [366]
      Вычисление кривых связывания [368]
      Модель с исключением мест связывания при интеркаляиии [369]
      Кристаллы комплексов олигонуклеотидов с этидием [376]
      Комплекс между актиномицином D и дезоксигуанозином [377]
      Исследования комплексов олигонуклеотидов с интеркалируюшими лигандами в растворе [378]
      Краткие выводы [380]
      Задачи [381]
      Литература [382]
  Глава 24. Третичная структура нуклеиновых кислот. Перевод ю. А. Банникова [383]
    24.1. Кольцевая ДНК [383]
      Линейная и кольцевая формы ДНК фага (?) [383]
      Топологические ограничения в кольцевой замкнутой двухцепочечной ДНК [387]
      Сверхспирализация в кольцевых замкнутых двухцепочечиых молекулах [389]
      Наблюдение сверхспирализации на опыте [395]
      Связывание с красителями как способ определения числа сверхвитков [399]
      Энергия сверхспирализации [400]
      Определение степени связывания красителя по величине сдвига плавучей плотности [402]
      Определение числа сверхвитков [404]
      Топоизомеразы [407]
    24.2. Третичная структура РНК [408]
      Доказательства существования третичной структуры у тРНК в растворе [408]
      Измерения доли спаренных оснований втРНК в растворе [411]
      Установление соответствия между линиями в спектрах ЯМР тРНК и конкретными парами оснований [412]
      Третичная структура тРНК и спектры ЯМР [416]
      Медленно протекающий тритиево-водородный обмен [418]
      Образование комплексов с олигонуклеотидами [421]
      Результаты, полученные при изучении связывания олигонуклеотидов с тРНК [422]
      Образование сшивок и миграция энергии [426]
      Диаграмма состояний для конформаций тРНК [429]
      Кинетические исследования конформационных изменений в тРНК [431]
      Использование метода ЯМР для установления соответствия между наблюдаемыми релаксационными процессами и структурными участками в тРНК [435]
      Различные стадии плавления тРНК [436]
      Вторичная и третичная структуры больших РНК [437]
      Краткие выводы [440]
      Задачи [441]
      Литература [443]
  Глава 25. Введение в теорию установления равновесия по разные стороны мембран; Структура двойных слоев. Перевод А. А. Полежаева [444]
    25.1. Мембранные системы [444]
    25.2. Установление равновесия по разные стороны мембраны [444]
      Общие соображения [444]
      Трансмембранное осмотическое давление [446]
      Использование осмотического давления для определения молекулярной массы [449]
      Эффект Доннана [450]
      Трансмембранная разность рН [452]
      Поляризадия мембраны и мембранный потенциал [453]
      Установление равновесия по разные стороны мембраны и перенос вешеств через биологические мембраны [454]
  25.3. Мицеллы [454]
      Образование мицелл [455]
      Содержимое мицелл [456]
      Принцип противодействующих сил и образование мицелл [457]
      Форма и величина мицелл [458]
      Отношение площади поверхности мицеллы к числу головок [459]
      Образование бислоев [461]
  25.4. Структура и функции двойных слоев [462]
      Данные рентгеноструктурного анализа [462]
      Влияние холестерина на упорядочение цепей [464]
      Данные ЭПР [465]
      Изучение с помощью ЭПР перемещений фосфолипидных молекул между поверхностями бислоя [466]
      Использование спектра ЭПР для изучения латеральной диффузии в мембранах [468]
      Переход порядок — беспорядок в фосфолипидных бислоях [470]
      Изгибание алифатических цепей внутри бислоя [472]
      Проникновение воды под поверхность бислоя [474]
      Спектры протонного магнитного резонанса и спектры ЯМР на ядрах (?)С [476]
      Различия в относительной подвижности отдельных участков липидных молекул в бислое [477]
      Микросреда внутри бислоя [479]
      Некоторые общие соображения относительно структуры бислоев [479]
      Краткие выводы [480]
      Задачи [481]
      Литература [482]
  Приложение А. Основы матричной алгебры [484]
  Приложение Б. Решение задач [488]
Предметный указатель [502]
Список используемых в книге обозначений [519]
Формат: djvu
Размер:8407352 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 261 Рейтинг
Открыть: