Биофизическая химия. Т. 1

Автор(ы):Кантор Ч., Шиммел П.
06.10.2007
Год изд.:1984
Описание: В трехтомном издании, написанным учеными из США, на самом современном уровне изложены основные представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В первом томе рассмотрены общие принципы организации первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков и нуклеиновых кислот, а также строение полисахаридов, нуклеопротеинов и биологических мембранн. Книга написана ясно и четко, на очень высоком научном уровне.
Оглавление:
Биофизическая химия. Т. 1 — обложка книги.
Предисловие редакторов перевода [5]
Предисловие [6]
ТОМ 1 КОНФОРМАЦИЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ МАКРОМОЛЕКУЛ
  Глава 1. Стратегия и тактика биофизической химии. Перевод А. в. Вологодского [10]
    1.1. Уровни структурной организации биологических макромолекул [10]
      Первичная структура, т.е. последовательность звеньев [13]
      Вторичная структура отвечает спиралям, построенным из мономерных звеньев [14]
      Третичная структура, т.е. пространственное расположение звеньев [17]
      Четвертичная структура, т.е. расположение субъединиц [19]
    1.2. Некоторые центральные вопросы биофизической химии [22]
      Качество препаратов [22]
      Вопросы о структуре [24]
      Вопросы, касающиеся функции [32]
    1.3. Некоторые стратегические подходы, используемые в биофизической химии [37]
      Использование системы меньших размеров в качестве модели [38]
      Наблюдение лишь за частью системы [38]
      Сравнение между собой почти идентичных систем [38]
      Выделение дискретных состояний системы [40]
      Краткие выводы [41]
      Задачи [42]
      Литература [42]
  Глава 2. Структура белков. Перевод Л. А. Белорусского [43]
    2.1. Свойства аминокислот [43]
      Ионизация амино- и карбоксильных групп в аминокислотах и пептидах [43]
      Ионизация боковых групп [47]
      Ионизационное равновесие в белках [48]
      Полярность боковых групп аминокислот [52]
    2.2. Химический состав белков [54]
      Аминокислотный состав [54]
      Предсказание свойств белков по аминокислотному составу [57]
      Многие белки содержат необычные аминокислоты [58]
      Металлы и простетические группы [60]
    2.3. Первичная структура [65]
      Дисульфидные и другие поперечные связи [66]
      Первичная структура и анализ вторичной и третичной структуры [70]
      Первичная структура и предсказание вторичной и третичной структуры [70]
      Аминокислотная последовательность белка и анализ его функций [73]
      Сравнение аминокислотных последовательностей родственных белков [77]
      Мутантные белки; гемоглобин [79]
    2.4. Вторичная структура [87]
      (?)-Спираль [89]
      (?)-Слои и другие типы вторичной структуры [91]
      Полипролиновые спирали и коллаген [92]
      Распространенность вторичных структур в белках [94]
    2.5. Третичная структура [96]
      Общая организация пептидного скелета [103]
      Окружение отдельных остатков [106]
      Плотность упаковки аминокислотных остатков в свернутых молекулах белка [109]
      Объем и плотность белков [111]
      Динамична или статична третичная структура? [113]
      Методы сравнения третичных структур [114]
      Связь между структурным и функциональным подобием [119]
    2.6. Четвертичная структура [122]
      Соображения симметрии [122]
      Анализ числа субъединиц и полипептидных цепей [129]
      Взаимное расположение субъединиц [132]
      Четвертичная структура аспартат-транскарбамоилазы [133]
      Стабильность четвертичных глобулярных структур [138]
      Спиральные четвертичные структуры [139]
      Определение длины спиральных ассоциатов [143]
      Краткие выводы [146]
      Задачи [146]
      Литература [147]
  Глава 3. Структура нуклеиновых кислот. Перевод А. в. Вологодского [148]
    3.1. Свойства нуклеозидов и нуклеотидов [148]
      Ионизационное равновесие нуклеозидов и нуклеотидов [149]
    3.2. Нуклеотидный состав ДНК и РНК [153]
      Правила Чаргаффа для ДНК [153]
      Нуклеотидный состав РНК [154]
      Другие компоненты нуклеиновых кислот [155]
    3.3. Первичная структура [156]
      Строение ковалентной цепи [156]
      Нуклеотидные последовательности [157]
      Предположения о вторичной структуре, основанные на сравнении последовательностей тРНК [160]
      Информация о последовательности и анализ структуры и функции [162]
      Методы прямого сравнения последовательностей [164]
    3.4. Вторичная структура [167]
      Спаривание оснований — главная особенность двухцепочечных нуклеиновых кислот [168]
      Структура двойных спиралей нуклеиновых кислот [170]
      Структурные различия между РНК и ДНК [175]
      Другие полинуклеотидные спирали [177]
    3.5. Третичная структура [178]
      Третичные взаимодействия в тРНК с участием водородных связей [178]
      Стэкииг оснований в тРНК [186]
      Третичная структура тРНК(?) биохимические и химические свойства этой молекулы [186]
      Третичная структура ДНК [190]
    3.6. Четвертичная структура [192]
      Краткие выводы [192]
      Задачи [194]
      Литература [194]
  Глава 4. Другие биологические полимеры. Перевод А. А. Полежаева [195]
    4.1. Полисахариды [195]
      Первичная структура [195]
      Уровни структурной организации полисахаридов [198]
      О структуре и функциях полисахаридов [200]
    4.2. Ассоциаты, образованные из разных макромолекул [201]
      Комплексы сахаридов с пептидами, белками или липидами в клеточных стенках бактерий [201]
      Гликопротеиды на поверхности животных клеток [204]
      Нуклеопротеиды: иековалентиые комплексы между белками и нуклеиновыми кислотами [207]
      Белки и нуклеиновые кислоты вирусов [209]
      Взаимодействие между РНК и белками в рибосомах [211]
      Хроматин: иерархия организованных структур [212]
    4.3. Липиды в биологических мембранах [213]
      Липидные компоненты мембран [214]
      Чистые липиды в бислоях [218]
      Смеси липидов в бислоях [219]
      Фазовые переходы в липидах [221]
    4.4. Белки в биологических мембранах [221]
      Белковые, липидиые и углеводные компоненты [221]
      Типы и расположение белков [221]
      Поверхностная локализация белков [223]
      Латеральное расположение белков [224]
      Электронная микроскопия мембран, обработанных методом замораживания — травления [224]
      Распределение отдельных макромолекул, полученное с помощью электронного микроскопа [226]
      Общая картина строения биологических мембран [228]
      Мембрана эритроцита [229]
    4.5. Взаимодействия между белками и липидами [230]
      Взаимодействия между белками и липидами в бислое [230]
      Липопротеиды [231]
      Невыявленные макромолекулярные комплексы [234]
      Краткие выводы [234]
      Задачи [235]
      Литература [236]
  Глава 5. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру белка. Переводя. А. Белорусского [237]
    5.1. Основные проблемы, связанные со структурой белковых молекул [237]
    5.2. Геометрия полипептидной цепи [237]
      Углы внутреннего вращения [239]
      Конформационные контурные карты, или диаграммы Рамачандрана [241]
    5.3. Оценки потенциальной энергии [243]
      Взаимодействия между валентио не связанными атомами [244]
      Дипольные взаимодействия [245]
      Собственные торсионные потенциалы, присущие одинарным связям [247]
      Общая энергия как сумма отдельных вкладов [247]
    5.4. Результаты расчетов потенциальной энергии [248]
      Остатки глицил и L-аланил [248]
      Роль дипольных взаимодействии [248]
      Выводы из анализа конформациоиных энергий глицила и L-аланила [249]
      Конформационная энергия некоторых других остатков [250]
      Изолированный остаток L-пролил [251]
      Конформационная энергия остатка, предшествующего L-пролилу [252]
      Конформационные ограничения, налагаемые иа остаток, предшествующий пролилу [253]
    5.5. Экспериментально наблюдаемые значения углов поворота [253]
      Пример лиэоцима [255]
    5.6. Водородные связи [257]
      Конкуренция молекул воды за места образования водородных связей в белке [258]
    5.7. Гидрофобные взаимодействия и структура воды [260]
      Физические свойства воды [260]
      Влияние растворителя на структуру белка [261]
      Неполярные молекулы в воде [262]
      Вклады аддитивной энтропии и энтропии смешения в свободную энергию переноса [263]
      Данные по свободной энергии переноса [265]
      Взаимодействие боковых групп неполярных аминокислот с водой [266]
      Понятие о гидрофобных взаимодействиях [267]
      Нарушение гидрофобных взаимодействий мочевиной [267]
    5.8. Ионные взаимодействия [268]
      Условия возникновения ионных взаимодействий в белках [268]
      Упрощенное рассмотрение ионных взаимодействий [269]
      Роль энтропии в образовании ионных пар [270]
      Сравнение гидрофобных и ионных взаимодействий [270]
    5.9. Дисульфидные связи [270]
      Возможные способы связывания N полуцистинов [271]
      Образование специфических дисульфидных связей [271]
      Реокисленные рибонуклеазы с образованием нативного белка [271]
      Реокисление проинсулина с образованием нативного инсулина [274]
    5.10. Данные о структуре белков [274]
      Число возможных конформаций [274]
      Сравнение структур лизоцима и миоглобииа [275]
    5.11. Предсказание структуры белков [277]
      Методы предсказания структуры [277]
      Пример предсказания структуры [278]
      Сравнение предсказанных и наблюдаемых вторичных структур [281]
    5.12. Построение молекулярных моделей с помощью ЭВМ [283]
      Краткие выводы [283]
      Задачи [285]
      Литература [285]
  Глава 6. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру нуклеиновых КИСЛОТ. Перевод А. В. Вологодского [287]
    6.1. Общая характеристика структуры нуклеиновых кислот [287]
    6.2. Геометрические аспекты [287]
    6.3. Поворотная изомерия относительно гликозидной связи; конформация рибозы [289]
    6.4. Углы вращения остова и стерические ограничения [289]
      Взаимодействия первого порядка [290]
      Взаимодействия второго порядка [292]
      Дальнейший анализ [292]
    6.5. Силы, стабилизирующие упорядоченные конформаций [294]
    6.6. Спаривание оснований [295]
      Уотсон-криковское спаривание в кристаллах дииуклеотидов [297]
      Специфическое спаривание оснований в растворе [298]
    6.7. Стэкинг оснований [302]
      Стэкинг оснований в одноцепочечной poly (А) в растворе [304]
      Стэкинг мононуклеозидов в растворе [306]
      Пуриновый стэкинг сильнее, чем пиримидиновый [308]
      Роль растворителя в стабилизации стэкинга [309]
    6.8. Третичная структура нуклеиновых кислот [311]
Краткие выводы [312]
Задачи [312]
Литература [313]
Приложение А. Основы матричной алгебры [315]
Приложение Б. Решение задач [319]
Предметный указатель [323]
Формат: djvu
Размер:6832532 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 298 Рейтинг
Открыть: