Биофизическая химия. Т. 1
| Автор(ы): | Кантор Ч., Шиммел П.
06.10.2007
|
| Год изд.: | 1984 |
| Описание: | В трехтомном издании, написанным учеными из США, на самом современном уровне изложены основные представления о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В первом томе рассмотрены общие принципы организации первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков и нуклеиновых кислот, а также строение полисахаридов, нуклеопротеинов и биологических мембранн. Книга написана ясно и четко, на очень высоком научном уровне. |
| Оглавление: |
Обложка книги.
Предисловие [6] ТОМ 1 КОНФОРМАЦИЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ МАКРОМОЛЕКУЛ Глава 1. Стратегия и тактика биофизической химии. Перевод А. в. Вологодского [10] 1.1. Уровни структурной организации биологических макромолекул [10] Первичная структура, т.е. последовательность звеньев [13] Вторичная структура отвечает спиралям, построенным из мономерных звеньев [14] Третичная структура, т.е. пространственное расположение звеньев [17] Четвертичная структура, т.е. расположение субъединиц [19] 1.2. Некоторые центральные вопросы биофизической химии [22] Качество препаратов [22] Вопросы о структуре [24] Вопросы, касающиеся функции [32] 1.3. Некоторые стратегические подходы, используемые в биофизической химии [37] Использование системы меньших размеров в качестве модели [38] Наблюдение лишь за частью системы [38] Сравнение между собой почти идентичных систем [38] Выделение дискретных состояний системы [40] Краткие выводы [41] Задачи [42] Литература [42] Глава 2. Структура белков. Перевод Л. А. Белорусского [43] 2.1. Свойства аминокислот [43] Ионизация амино- и карбоксильных групп в аминокислотах и пептидах [43] Ионизация боковых групп [47] Ионизационное равновесие в белках [48] Полярность боковых групп аминокислот [52] 2.2. Химический состав белков [54] Аминокислотный состав [54] Предсказание свойств белков по аминокислотному составу [57] Многие белки содержат необычные аминокислоты [58] Металлы и простетические группы [60] 2.3. Первичная структура [65] Дисульфидные и другие поперечные связи [66] Первичная структура и анализ вторичной и третичной структуры [70] Первичная структура и предсказание вторичной и третичной структуры [70] Аминокислотная последовательность белка и анализ его функций [73] Сравнение аминокислотных последовательностей родственных белков [77] Мутантные белки; гемоглобин [79] 2.4. Вторичная структура [87] (?)-Спираль [89] (?)-Слои и другие типы вторичной структуры [91] Полипролиновые спирали и коллаген [92] Распространенность вторичных структур в белках [94] 2.5. Третичная структура [96] Общая организация пептидного скелета [103] Окружение отдельных остатков [106] Плотность упаковки аминокислотных остатков в свернутых молекулах белка [109] Объем и плотность белков [111] Динамична или статична третичная структура? [113] Методы сравнения третичных структур [114] Связь между структурным и функциональным подобием [119] 2.6. Четвертичная структура [122] Соображения симметрии [122] Анализ числа субъединиц и полипептидных цепей [129] Взаимное расположение субъединиц [132] Четвертичная структура аспартат-транскарбамоилазы [133] Стабильность четвертичных глобулярных структур [138] Спиральные четвертичные структуры [139] Определение длины спиральных ассоциатов [143] Краткие выводы [146] Задачи [146] Литература [147] Глава 3. Структура нуклеиновых кислот. Перевод А. в. Вологодского [148] 3.1. Свойства нуклеозидов и нуклеотидов [148] Ионизационное равновесие нуклеозидов и нуклеотидов [149] 3.2. Нуклеотидный состав ДНК и РНК [153] Правила Чаргаффа для ДНК [153] Нуклеотидный состав РНК [154] Другие компоненты нуклеиновых кислот [155] 3.3. Первичная структура [156] Строение ковалентной цепи [156] Нуклеотидные последовательности [157] Предположения о вторичной структуре, основанные на сравнении последовательностей тРНК [160] Информация о последовательности и анализ структуры и функции [162] Методы прямого сравнения последовательностей [164] 3.4. Вторичная структура [167] Спаривание оснований — главная особенность двухцепочечных нуклеиновых кислот [168] Структура двойных спиралей нуклеиновых кислот [170] Структурные различия между РНК и ДНК [175] Другие полинуклеотидные спирали [177] 3.5. Третичная структура [178] Третичные взаимодействия в тРНК с участием водородных связей [178] Стэкииг оснований в тРНК [186] Третичная структура тРНК(?) биохимические и химические свойства этой молекулы [186] Третичная структура ДНК [190] 3.6. Четвертичная структура [192] Краткие выводы [192] Задачи [194] Литература [194] Глава 4. Другие биологические полимеры. Перевод А. А. Полежаева [195] 4.1. Полисахариды [195] Первичная структура [195] Уровни структурной организации полисахаридов [198] О структуре и функциях полисахаридов [200] 4.2. Ассоциаты, образованные из разных макромолекул [201] Комплексы сахаридов с пептидами, белками или липидами в клеточных стенках бактерий [201] Гликопротеиды на поверхности животных клеток [204] Нуклеопротеиды: иековалентиые комплексы между белками и нуклеиновыми кислотами [207] Белки и нуклеиновые кислоты вирусов [209] Взаимодействие между РНК и белками в рибосомах [211] Хроматин: иерархия организованных структур [212] 4.3. Липиды в биологических мембранах [213] Липидные компоненты мембран [214] Чистые липиды в бислоях [218] Смеси липидов в бислоях [219] Фазовые переходы в липидах [221] 4.4. Белки в биологических мембранах [221] Белковые, липидиые и углеводные компоненты [221] Типы и расположение белков [221] Поверхностная локализация белков [223] Латеральное расположение белков [224] Электронная микроскопия мембран, обработанных методом замораживания — травления [224] Распределение отдельных макромолекул, полученное с помощью электронного микроскопа [226] Общая картина строения биологических мембран [228] Мембрана эритроцита [229] 4.5. Взаимодействия между белками и липидами [230] Взаимодействия между белками и липидами в бислое [230] Липопротеиды [231] Невыявленные макромолекулярные комплексы [234] Краткие выводы [234] Задачи [235] Литература [236] Глава 5. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру белка. Переводя. А. Белорусского [237] 5.1. Основные проблемы, связанные со структурой белковых молекул [237] 5.2. Геометрия полипептидной цепи [237] Углы внутреннего вращения [239] Конформационные контурные карты, или диаграммы Рамачандрана [241] 5.3. Оценки потенциальной энергии [243] Взаимодействия между валентио не связанными атомами [244] Дипольные взаимодействия [245] Собственные торсионные потенциалы, присущие одинарным связям [247] Общая энергия как сумма отдельных вкладов [247] 5.4. Результаты расчетов потенциальной энергии [248] Остатки глицил и L-аланил [248] Роль дипольных взаимодействии [248] Выводы из анализа конформациоиных энергий глицила и L-аланила [249] Конформационная энергия некоторых других остатков [250] Изолированный остаток L-пролил [251] Конформационная энергия остатка, предшествующего L-пролилу [252] Конформационные ограничения, налагаемые иа остаток, предшествующий пролилу [253] 5.5. Экспериментально наблюдаемые значения углов поворота [253] Пример лиэоцима [255] 5.6. Водородные связи [257] Конкуренция молекул воды за места образования водородных связей в белке [258] 5.7. Гидрофобные взаимодействия и структура воды [260] Физические свойства воды [260] Влияние растворителя на структуру белка [261] Неполярные молекулы в воде [262] Вклады аддитивной энтропии и энтропии смешения в свободную энергию переноса [263] Данные по свободной энергии переноса [265] Взаимодействие боковых групп неполярных аминокислот с водой [266] Понятие о гидрофобных взаимодействиях [267] Нарушение гидрофобных взаимодействий мочевиной [267] 5.8. Ионные взаимодействия [268] Условия возникновения ионных взаимодействий в белках [268] Упрощенное рассмотрение ионных взаимодействий [269] Роль энтропии в образовании ионных пар [270] Сравнение гидрофобных и ионных взаимодействий [270] 5.9. Дисульфидные связи [270] Возможные способы связывания N полуцистинов [271] Образование специфических дисульфидных связей [271] Реокисленные рибонуклеазы с образованием нативного белка [271] Реокисление проинсулина с образованием нативного инсулина [274] 5.10. Данные о структуре белков [274] Число возможных конформаций [274] Сравнение структур лизоцима и миоглобииа [275] 5.11. Предсказание структуры белков [277] Методы предсказания структуры [277] Пример предсказания структуры [278] Сравнение предсказанных и наблюдаемых вторичных структур [281] 5.12. Построение молекулярных моделей с помощью ЭВМ [283] Краткие выводы [283] Задачи [285] Литература [285] Глава 6. Конформационный анализ и силы, определяющие структуру нуклеиновых КИСЛОТ. Перевод А. В. Вологодского [287] 6.1. Общая характеристика структуры нуклеиновых кислот [287] 6.2. Геометрические аспекты [287] 6.3. Поворотная изомерия относительно гликозидной связи; конформация рибозы [289] 6.4. Углы вращения остова и стерические ограничения [289] Взаимодействия первого порядка [290] Взаимодействия второго порядка [292] Дальнейший анализ [292] 6.5. Силы, стабилизирующие упорядоченные конформаций [294] 6.6. Спаривание оснований [295] Уотсон-криковское спаривание в кристаллах дииуклеотидов [297] Специфическое спаривание оснований в растворе [298] 6.7. Стэкинг оснований [302] Стэкинг оснований в одноцепочечной poly (А) в растворе [304] Стэкинг мононуклеозидов в растворе [306] Пуриновый стэкинг сильнее, чем пиримидиновый [308] Роль растворителя в стабилизации стэкинга [309] 6.8. Третичная структура нуклеиновых кислот [311] Краткие выводы [312] Задачи [312] Литература [313] Приложение А. Основы матричной алгебры [315] Приложение Б. Решение задач [319] Предметный указатель [323] |
| Формат: | djvu |
| Размер: | 6832532 байт |
| Язык: | RUS |
| Рейтинг: |
202
|
| Открыть: | Ссылка (RU) |