Молекулярная биология. Структура и функции белков

Автор(ы):Степанов В. М.
06.10.2007
Год изд.:1996
Описание: Книга завершает ряд учебников по теме "Молекулярная биология" ("Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" - 1986 г.; "Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот" - 1989 г.). В ней рассмотрены основные черты строения и функционирования белков, все уровни организации структуры этих биополимеров. Обсуждены особенности функционирования важнейших типов белков - ферментов, транспортных, фибриллярных; кратко рассмотрены свойства аминокислот и пептидов, реакции посттрансляционной модификации.
Оглавление:
Молекулярная биология. Структура и функции белков — обложка книги. Обложка книги.
Предисловие [3]
Введение [5]
Глава 1. Аминокислоты [7]
  1.1. Кислотно-основные свойства аминокислот [8]
  1.2. Химические реакции (?)-аминокислот [12]
    1.2.1. Реакции аминогрупп [12]
    1.2.2. Реакций карбоксильных групп [15]
    1.2.3. Реакции с совместным участием (?)-аминной и (?)-карбоксильной групп [16]
  1.3. Методы синтеза (?)-аминокислот [18]
    1.3.1. Химический синтез [18]
    1.3.2. Разделение рацемических аминокислот [20]
    1.3.3. Ферментативный синтез аминокислот [22]
    1.3.4. Микробиологический синтез аминокислот [22]
Глава 2. Пептиды [23]
  2.1. Химические свойства пептидов [24]
  2.2. Химический синтез пептидов [25]
    2.2.1. Защита аминогруппы [25]
    2.2.2. Защита (?)-карбоксильной группы [28]
    2.2.3. Образование пептидной связи [28]
    2.2.4. Тактика пептидного синтеза [31]
  2.3. Ферментативный синтез пептидов [35]
  2.4. Природные пептиды [36]
Глава 3. Выделение белков [39]
  3.1. Особенности выделения белков [40]
  3.2. Характерные свойства белков, на которых основано их разделение [42]
  3.3. Разделение белков по молекулярной массе. Гель-хроматография (гель-фильтрация) [43]
  3.4. Ионообменная хроматография белков [46]
  3.5. Гидрофобная хроматография белков [50]
  3.6. Аффинная, или биоспецифическая, хроматография белков [51]
  3.7. Иммуносорбция [56]
  3.8. Перспективы использования белковой инженерии для выделения белков [57]
Глава 4. Первичная структура белка [59]
  4.1. Первичная структура как уровень организации белка [59]
  4.2. Доказательство индивидуальности белка. Микрогетерогенность белков [61]
  4.3. Определение аминокислотного состава белка [62]
  4.4. Методы определения первичной структуры [65]
    4.4.1. Подготовка белка к анализу [65]
    4.4.2. Ферментативные методы фрагментации полипептидной цепи [67]
    4.4.3. Химические методы специфического расщепления пептидных связей [70]
    4.4.4. Разделение пептидов, полученных фрагментацией полипептидной цепи [72]
  4.5. Определение первичной структуры пептидов [73]
    4.5.1. Определение С-концевых аминокислот [73]
    4.5.2. Определение N-концевых аминокислот и последовательностей [74]
Глава 5. Вторичная структура [79]
  5.1. Структурные особенности пептидной связи [80]
  5.2. Стерические ограничения и вторичная структура пептидной цепи [83]
  5.3. Роль водородных связей в формировании вторичной структуры [86]
  5.4. (?)-Спираль [88]
  5.5. (?)-Структура [91]
  5.6. (?)-Изгиб [96]
  5.7. Об устойчивости вторичной структуры [98]
  5.8. О соотношении между первичной и вторичной структурами [99]
  5.9. Оптические методы изучения вторичной структуры [101]
Глава 6. Третичная структура белка [102]
  6.1. Стабильность пространственной структуры белка [103]
  6.2. Гидрофобное ядро [108]
  6.3. Роль дисульфидных связей в стабилизации третичной структуры некоторых белков [111]
  6.4. Форма, компактность и динамика молекулы белка [113]
  6.5. Особенности рентгеноструктурного анализа как главного источника информации о пространственной структуре белка [117]
  6.6. Домены в белках [118]
  6.7. Образование третичной структуры белка из элементов вторичной структуры [121]
  6.8. Топология полипептидных цепей в белках и классификация пространственных структур [122]
  6.9. Особенности структуры мембранных белков [124]
  6.10. Денатурация белка [127]
  6.11. Ренатурация белка [132]
  6.12. О соотношении между первичной и пространственной структурами белка [141]
Глава 7. Четвертичная структур» белка [148]
  7.1. Стехиометрия и геометрия четвертичной структуры [150]
  7.2. Взаимодействия между субъединицами, стабилизирующие четвертичную структуру [153]
  7.3. Структурная организация контактов между субъединицами [155]
  7.4. Способы исследования четвертичной структуры [156]
  7.5. Функциональное значение четвертичной структуры белка [158]
Глава 8. Глобины [162]
  8.1. Миоглобин [164]
  8.2. Гемоглобин [167]
    8.2.1. Четвертичная структура гемоглобина [168]
    8.2.2. Присоединение кислорода к гемоглобину и сопровождающие его изменения третичной структуры [170]
    8.2.3. Функциональная роль четвертичной структуры гемоглобина [173]
    8.2.4. 2,3-Дифосфоглицерат-эффектор, регулирующий функцию гемоглобина [175]
    8.2.5. Участие гемоглобина в транспорте СО(?) и ионов водорода [177]
    8.2.6. Аномальные гемоглобины [179]
Глава 9. Химическое модифицирование белков [180]
  9.1. Особенности метода химического модифицирования [181]
  9.2. Типовые реакции химической модификации функциональных групп белка [183]
    9.2.1. (?)-Аминогруппы [183]
    9.2.2. Фенольцые группы тирозина [186]
    9.2.3. Реакции карбоксильных групп [188]
    9.2.4. Модификация остатков мегионина [191]
    9.2.5. Модификация остатков цистеина [192]
    9.2.6. Модификация имйдазольной группы гистидина [195]
    9.2.7. Модификация гуанидогруппы аргинина [196]
    9.2.8. Модификация индола в триптофане [197]
  9.3. Области применения метода химического модифицирования [198]
    9.3.1. Химическое модифицирование как способ выявления роли функциональных групп белка [198]
    9.3.2. Аффинные реагенты [199]
    9.3.3. Химическое модифицирование в изучении межмолекулярных комплексов и синтезе конъюгатов белков [200]
    9.3.4. Другие области применения химического модифицирования белков [202]
Глава 10. Ферменты [203]
  10.1. Систематика ферментов [204]
  10.2. Общие понятия ферментативного катализа [207]
  10.3. Оснфвные положения кинетики ферментативного катализа [208]
  10.4. Ингибирование ферментов [215]
  10.5. Сериновые протеиназы [220]
    10.5.1. Связывание субстрата [220]
    10.5.2. Каталитический механизм [225]
  10.6. Лизоцим [233]
  10.7. Алкогольдегидрогеназа [240]
  10.8. Лактатдегидрогеназа [243]
  10.9. Триозофосфатизомераза [246]
  10.10. Каталитические антитела ("абзимы") [249]
Глава 11. Посттрансяяционная модификация белка [253]
  11.1. Внутримолекулярные перегруппировки в белках [254]
  11.2. Иодирование остатков тирозина [256]
  11.3. Образование остатков (?)карбоксиглутаминовой кислоты [258]
  11.4. Гликозилирование белков. Гликопротеины [259]
    11.4.1. N-Гликопротеины [260]
    11.4.2. О-Гликопротеины [262]
  11.5. Фосфорилирование белков. Фосфопротеины [266]
  11.6. ADP-рибозилирование [271]
  11.7. Липопротеины [272]
    11.7.1. Липопротеины с С-концевым гликолипидом [272]
    11.7.2. Липопротеины с N-концевой липидной группировкой [273]
    11.7.3. Пренилированные белки [274]
  11.8. Ограниченный протеолиз [276]
    11.8.1. Формирование белка неканонической структуры. Биосинтез инсулина [277]
    11.8.2. Разъединение белковых глобул в полибелках [278]
    11.8.3. Разделение доменов [279]
    11.8.4. Активации предшественников ферментов [280]
  11.9. Процессинг аминоконцевого района белка [282]
Глава 12. G-белки [283]
  12.1. Белок с-Н-тas [284]
  12.2. Трансдуцйн [288]
  12.3. Стимулирующий белок G(?) и ингибирующий белок G(?) аденилатциклазной системы [290]
Глава 13. Иммуноглобулины [292]
  13.1. Молекулярная организация иммуноглобулина G [293]
  13.2. Центр связывания антигенов [297]
  13.3. Многообразие иммуноглобулинов [301]
Глава 14. Фибриллярные белки [392]
  14.1 Коллаген [302]
  14.2. Эластин [310]
  14.3. Кератины [311]
  14.4. Фиброин шелка [314]
  14.5. Фибронектин [315]
  14.6. Ламинин [316]
Рекомендуемая литература [319]
Предметный указатель [322]
Формат: djvu
Размер:15244415 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 588 Рейтинг
Открыть: