Молекулярная биология. Структура и функции белков
Автор(ы): | Степанов В. М.
06.10.2007
|
Год изд.: | 1996 |
Описание: | Книга завершает ряд учебников по теме "Молекулярная биология" ("Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка" - 1986 г.; "Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот" - 1989 г.). В ней рассмотрены основные черты строения и функционирования белков, все уровни организации структуры этих биополимеров. Обсуждены особенности функционирования важнейших типов белков - ферментов, транспортных, фибриллярных; кратко рассмотрены свойства аминокислот и пептидов, реакции посттрансляционной модификации. |
Оглавление: |
Обложка книги.
Предисловие [3]Введение [5] Глава 1. Аминокислоты [7] 1.1. Кислотно-основные свойства аминокислот [8] 1.2. Химические реакции (?)-аминокислот [12] 1.2.1. Реакции аминогрупп [12] 1.2.2. Реакций карбоксильных групп [15] 1.2.3. Реакции с совместным участием (?)-аминной и (?)-карбоксильной групп [16] 1.3. Методы синтеза (?)-аминокислот [18] 1.3.1. Химический синтез [18] 1.3.2. Разделение рацемических аминокислот [20] 1.3.3. Ферментативный синтез аминокислот [22] 1.3.4. Микробиологический синтез аминокислот [22] Глава 2. Пептиды [23] 2.1. Химические свойства пептидов [24] 2.2. Химический синтез пептидов [25] 2.2.1. Защита аминогруппы [25] 2.2.2. Защита (?)-карбоксильной группы [28] 2.2.3. Образование пептидной связи [28] 2.2.4. Тактика пептидного синтеза [31] 2.3. Ферментативный синтез пептидов [35] 2.4. Природные пептиды [36] Глава 3. Выделение белков [39] 3.1. Особенности выделения белков [40] 3.2. Характерные свойства белков, на которых основано их разделение [42] 3.3. Разделение белков по молекулярной массе. Гель-хроматография (гель-фильтрация) [43] 3.4. Ионообменная хроматография белков [46] 3.5. Гидрофобная хроматография белков [50] 3.6. Аффинная, или биоспецифическая, хроматография белков [51] 3.7. Иммуносорбция [56] 3.8. Перспективы использования белковой инженерии для выделения белков [57] Глава 4. Первичная структура белка [59] 4.1. Первичная структура как уровень организации белка [59] 4.2. Доказательство индивидуальности белка. Микрогетерогенность белков [61] 4.3. Определение аминокислотного состава белка [62] 4.4. Методы определения первичной структуры [65] 4.4.1. Подготовка белка к анализу [65] 4.4.2. Ферментативные методы фрагментации полипептидной цепи [67] 4.4.3. Химические методы специфического расщепления пептидных связей [70] 4.4.4. Разделение пептидов, полученных фрагментацией полипептидной цепи [72] 4.5. Определение первичной структуры пептидов [73] 4.5.1. Определение С-концевых аминокислот [73] 4.5.2. Определение N-концевых аминокислот и последовательностей [74] Глава 5. Вторичная структура [79] 5.1. Структурные особенности пептидной связи [80] 5.2. Стерические ограничения и вторичная структура пептидной цепи [83] 5.3. Роль водородных связей в формировании вторичной структуры [86] 5.4. (?)-Спираль [88] 5.5. (?)-Структура [91] 5.6. (?)-Изгиб [96] 5.7. Об устойчивости вторичной структуры [98] 5.8. О соотношении между первичной и вторичной структурами [99] 5.9. Оптические методы изучения вторичной структуры [101] Глава 6. Третичная структура белка [102] 6.1. Стабильность пространственной структуры белка [103] 6.2. Гидрофобное ядро [108] 6.3. Роль дисульфидных связей в стабилизации третичной структуры некоторых белков [111] 6.4. Форма, компактность и динамика молекулы белка [113] 6.5. Особенности рентгеноструктурного анализа как главного источника информации о пространственной структуре белка [117] 6.6. Домены в белках [118] 6.7. Образование третичной структуры белка из элементов вторичной структуры [121] 6.8. Топология полипептидных цепей в белках и классификация пространственных структур [122] 6.9. Особенности структуры мембранных белков [124] 6.10. Денатурация белка [127] 6.11. Ренатурация белка [132] 6.12. О соотношении между первичной и пространственной структурами белка [141] Глава 7. Четвертичная структур» белка [148] 7.1. Стехиометрия и геометрия четвертичной структуры [150] 7.2. Взаимодействия между субъединицами, стабилизирующие четвертичную структуру [153] 7.3. Структурная организация контактов между субъединицами [155] 7.4. Способы исследования четвертичной структуры [156] 7.5. Функциональное значение четвертичной структуры белка [158] Глава 8. Глобины [162] 8.1. Миоглобин [164] 8.2. Гемоглобин [167] 8.2.1. Четвертичная структура гемоглобина [168] 8.2.2. Присоединение кислорода к гемоглобину и сопровождающие его изменения третичной структуры [170] 8.2.3. Функциональная роль четвертичной структуры гемоглобина [173] 8.2.4. 2,3-Дифосфоглицерат-эффектор, регулирующий функцию гемоглобина [175] 8.2.5. Участие гемоглобина в транспорте СО(?) и ионов водорода [177] 8.2.6. Аномальные гемоглобины [179] Глава 9. Химическое модифицирование белков [180] 9.1. Особенности метода химического модифицирования [181] 9.2. Типовые реакции химической модификации функциональных групп белка [183] 9.2.1. (?)-Аминогруппы [183] 9.2.2. Фенольцые группы тирозина [186] 9.2.3. Реакции карбоксильных групп [188] 9.2.4. Модификация остатков мегионина [191] 9.2.5. Модификация остатков цистеина [192] 9.2.6. Модификация имйдазольной группы гистидина [195] 9.2.7. Модификация гуанидогруппы аргинина [196] 9.2.8. Модификация индола в триптофане [197] 9.3. Области применения метода химического модифицирования [198] 9.3.1. Химическое модифицирование как способ выявления роли функциональных групп белка [198] 9.3.2. Аффинные реагенты [199] 9.3.3. Химическое модифицирование в изучении межмолекулярных комплексов и синтезе конъюгатов белков [200] 9.3.4. Другие области применения химического модифицирования белков [202] Глава 10. Ферменты [203] 10.1. Систематика ферментов [204] 10.2. Общие понятия ферментативного катализа [207] 10.3. Оснфвные положения кинетики ферментативного катализа [208] 10.4. Ингибирование ферментов [215] 10.5. Сериновые протеиназы [220] 10.5.1. Связывание субстрата [220] 10.5.2. Каталитический механизм [225] 10.6. Лизоцим [233] 10.7. Алкогольдегидрогеназа [240] 10.8. Лактатдегидрогеназа [243] 10.9. Триозофосфатизомераза [246] 10.10. Каталитические антитела ("абзимы") [249] Глава 11. Посттрансяяционная модификация белка [253] 11.1. Внутримолекулярные перегруппировки в белках [254] 11.2. Иодирование остатков тирозина [256] 11.3. Образование остатков (?)карбоксиглутаминовой кислоты [258] 11.4. Гликозилирование белков. Гликопротеины [259] 11.4.1. N-Гликопротеины [260] 11.4.2. О-Гликопротеины [262] 11.5. Фосфорилирование белков. Фосфопротеины [266] 11.6. ADP-рибозилирование [271] 11.7. Липопротеины [272] 11.7.1. Липопротеины с С-концевым гликолипидом [272] 11.7.2. Липопротеины с N-концевой липидной группировкой [273] 11.7.3. Пренилированные белки [274] 11.8. Ограниченный протеолиз [276] 11.8.1. Формирование белка неканонической структуры. Биосинтез инсулина [277] 11.8.2. Разъединение белковых глобул в полибелках [278] 11.8.3. Разделение доменов [279] 11.8.4. Активации предшественников ферментов [280] 11.9. Процессинг аминоконцевого района белка [282] Глава 12. G-белки [283] 12.1. Белок с-Н-тas [284] 12.2. Трансдуцйн [288] 12.3. Стимулирующий белок G(?) и ингибирующий белок G(?) аденилатциклазной системы [290] Глава 13. Иммуноглобулины [292] 13.1. Молекулярная организация иммуноглобулина G [293] 13.2. Центр связывания антигенов [297] 13.3. Многообразие иммуноглобулинов [301] Глава 14. Фибриллярные белки [392] 14.1 Коллаген [302] 14.2. Эластин [310] 14.3. Кератины [311] 14.4. Фиброин шелка [314] 14.5. Фибронектин [315] 14.6. Ламинин [316] Рекомендуемая литература [319] Предметный указатель [322] |
Формат: | djvu |
Размер: | 15244415 байт |
Язык: | RUS |
Рейтинг: | 193 |
Открыть: | Ссылка (RU) |