Неорганическая химия. Том 1.

Автор(ы):Эйхгорн Г.
06.10.2007
Год изд.:1978
Описание: В первом томе кратко обсуждены основные положения химии координационных соединений, устойчивость комплексов и методы определения их структуры. Рассмотрены комплексы металлов с белками, их роль в жизненно важных процессах и отдельные представители класса металлопротеинов. Дан обзор металлоферментов, их структур и механизмов, посредством которых ионы металлов участвуют в ферментативной активности.
Оглавление:
Неорганическая химия. Том 1. — обложка книги.
Предисловие редакторов перевода [5]
Предисловие редактора американского издания [7]
Введение [13]
Список литературы [16]
ЧАСТЬ I. КООРДИНАЦИОННАЯ ХИМИЯ
  Глава 1. Структура и стереохимия координационных соединении. Д. А. Букингем (перевод Н. К. Давиденко) [17]
    1. Введение [17]
    2. Координационное число и стереохимия [19]
      2.1. Координационное число 2 [23]
      2.2. Координационное число 3 [23]
      2.3. Координационное число 4 [24]
        2.3.1. Тетраэдр [24]
        2.3.2. Плоский квадрат [26]
      2.4. Координационное число 5 [28]
      2.5. Координационное число 6 [29]
      2.6. Координационное число 7 [31]
      2.7. Координационное число 8 [32]
      2.8. Координационное число 9 [32]
      2.9. Координационные числа больше 9 [33]
    3. Координационные числа и стереохимия комплексов обычных переходных элементов [34]
      3.1. Титан [34]
      3.2. Ванадий [35]
      3.3. Хром [36]
      3.4. Марганец [37]
      3.5. Железо [38]
      3.6. Кобальт [39]
      3.7. Никель [41]
      3.8. Медь [42]
      3.9. Цинк [44]
      3.10. Молибден и вольфрам [44]
    4. Факторы, влияющие на координационное число н стереохимию [45]
      4.1. Эффекты ионов металлов [45]
        4.1.1. Ионы щелочных и щелочноземельных металлов [45]
        4.1.2. Ионы переходных металлов [49]
      4.2. Свойства лиганда [54]
        4.2.1. Донорные атомы [54]
        4.2.2. Размер лиганда [56]
        4.2.3. Стереохимия лиганда [57]
        4.2.4. Хелатные кольца [60]
    5. Стереоизомерия [62]
      5.1. Конфигурационные изомеры [63]
        5.1.1. Диастереомеры [63]
        5.1.2. Оптические изомеры [70]
      5.2. Конформационная изомерия [79]
        5.2.1. Общие положения [79]
        5.2.2. Конформационная изомерия в хелатах [80]
  Список литературы [86]
  Глава 2. Устойчивость координационных соединений. Р. Дж. Ангеличи (перевод Н. К. Давиденко) [89]
    1. Введение [89]
    2. Факторы, влияющие на устойчивость комплексов попов металлов [93]
      2.1. Природа иона металла [93]
        2.1.1. Заряд и размер иона металла [93]
        2.1.2. Жесткая и мягкая природа ионов металлов и донорных атомов лигандов [96]
        2.1.3. Последовательность Ирвинга—Уильямса устойчивостей комплексов ионов металлов первого переходного ряда [100]
      2.2. Природа лиганда [104]
        2.2.1. Основность лиганда [104]
        2.2.2. Хелатный эффект [108]
        2.2.3. Макроциклический эффект [113]
        2.2.4. Смешанные (или тройные) комплексы [115]
        2.2.5. Оптически активные лиганды и стереоселективность [119]
    3. Некоторые биохимические лиганды [121]
      3.1. Аминокислоты [121]
      3.2. Пептиды [125]
      3.3. Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты [126]
      3.4. Порфирины [128]
  Список литературы [129]
  Глава 3. Электронное строение комплексов железа. Г. Б. Грей, Г. Дж. Шуеар (перевод Н. К. Давиденко) [133]
    1. Введение [133]
    2. Теория поля лигандов для октаэдрических комплексов [133]
      2.1. Комплексы Fe2+ [134]
      2.2. Комплексы Fe3+ [136]
    3. Спектры переноса заряда [139]
    4. Димерные комплексы Fe3+ [140]
      4.1. Оксомостиковые димеры [140]
      4.2. Дигидроксомостиковые димеры [142]
    5. Электронное строение модельных хелатов железа и родственных соединений, представляющих биологический интерес [143]
      5.1. Димеры железопорфирина [143]
      5.2. Гидрокоиды железо(?).гемопротеинов [144]
      5.3. Гемэритрин и проблема связывания кислорода [145]
  Список литературы [149]
ЧАСТЬ II. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ИОНОВ МЕТАЛЛОВ С АМИНОКИСЛОТАМИ И ПЕПТИДАМИ И РОДСТВЕННЫМИ ИМ ПРИРОДНЫМИ ХЕЛАТИРУЮЩИМИ АГЕНТАМИ И БЕЛКАМИ
  Глава 4. Комплексы металлов с аминокислотами и пептидами. Ганс К. Фриман (перевод В. А. Бидзиля) [151]
    1. Функциональные группы аминокислот и пептидов как мегалл-связывающие центры [154]
      1.1. Концевые аминогруппы [154]
      1.2. Концевые и находящиеся в боковых цепях карбоксильные группы [157]
      1.3. Пептидные группы [162]
      1.4. Атомы кислорода пептидных групп [163]
      1.5. Пептидные атомы азота [166]
      1.6. Имидазольные атомы азота [177]
        1.6.1. Взаимодействия металл—имидазол без образования хелатов [177]
        1.6.2. Хелатообразованне с гистидином [181]
      1.7. Гидроксильные атомы кислорода боковых цепей [188]
      1.8. Сульфгидрильные атомы серы [189]
      1.9. Тиоэфирные атомы серы [193]
      1.10. Мостиковые (дисульфидные) атомы серы [195]
    2. Ценность информации, получаемой при исследовании «модельных соединений» [196]
  Список литературы [200]
  Глава 5. Транспорт соединений железа микробами (сидерохромы). Дж. Б. Нейлендс (перевод В. А. Бидзиля) [205]
    1. Общий обзор [205]
      1.1. Введение [205]
      1.2. Терминология [206]
      1.3. Классификация [207]
      1.4. Биосинтез [208]
      1.5. Биологическое действие [210]
      1.6. Назначение структуры сидерохромов [214]
      1.7. Распространение [218]
      1.8. Заключение [220]
    2. Структура и свойства [222]
      2.1. Методы исследования [222]
      2.2. Феноляты [223]
        2.2.1. Энтеробактин [223]
        2.2.2. 2-(?)-6-(?)-Ди(2,3-диокеибензоил)-1_-лизин((?)) [225]
        2.2.3. 2,3-Диокси-(?)-бензоил-(?)-серин (III) [225]
        2.2.4. 2,3-Диоксибензоилглицин (итоевая кислота) [226]
      2.3. Гидроксаматы [227]
        2.3.1. Семейство феррихрома [227]
        2.3.2. Семейство родоторулиевой кислоты [230]
        2.3.3. Аэробактип [233]
        2.3.4. Семейство микобактина [234]
        2.3.5. Семейство фузаринина [236]
        2.3.6. Семейство ферриоксамина [237]
      2.4. Другие соединения [239]
    3. Заключение [242]
  Список литературы [243]
  Глава 6. Ионофоры — хелатирующие агенты для щелочных металлов. В. К. Прессман (перевод В. А. Бидзиля) [246]
    1. Историческая справка [247]
    2. Основные структурные особенности ионофоров [248]
    3. Специфические группы ионофоров [249]
      3.1. Макротетралидиые актины [2491]
      3.2. Энниатин [253]
      3.3. Валиномицин [254]
      3.4. Грамицидин [256]
      3.5. Полициклическне эфиры [257]
      3.6. Другие соединения [258]
      3.7. Катионная селективность [259]
    4. Карбоксилатные ионофоры [262]
    5. Динамика комплексообразования с ионофорами [265]
    6. Транспортные равновесия, катализируемые ионофорами [266]
    7. Применение ионофоров [269]
  Дополнения, внесенные в корректуру [271]
  Список литературы [271]
  Глава 7. Комплексы металлов с белками. Е. Бреслоу (перевод В. А. Бидзиля) [274]
    1. Введение [274]
    2. Рассмотрение комплексов металлов с белками и методы их исследования [274]
    3. рН и другие факторы, влияющие на сродство иона металла к лиганду [276]
    4. Выбранные системы [279]
      4.1. Ионы цинка и сывороточный альбумин [280]
      4.2. Взаимодействие цинка с инсулином [282]
      4.3. Комплексы иона меди с окситоцином и вазопрессином [285]
      4.4. Взаимодействие метмиоглобина кашалота с ионами меди и цинка [287]
      4.5. Комплексы ионов меди с сывороточным альбумином [292]
      4.6. Взаимодействие ионов металлов с рибонуклеазой [294]
    5. Заключение [298]
  Список литературы [298]
ЧАСТЬ III. РОЛЬ МЕТАЛЛОПРОТЕИНОВ В НАКОПЛЕНИИ И ТРАНСПОРТЕ
  Глава 8. Ферритин. П. М. Харрисон, Т. Хой (перевод В. А. Бидзиля) [300]
    1. Ферритин как соединение, накапливающее железо [300]
    2. Получение и характеристика ферритина [301]
    3. Удаление железа из ферритнна: получение и свойства не содержащего железа белка апоферритина [303]
    4. Четвертичная структура апоферритина [305]
    5. Морфология и атомная структура ферритнновых ядер [307]
      5.1. Электронная микроскопия [307]
      5.2. Рассеяние рентгеновских лучей под малыми углами [311]
      5.3. Исследование дифракции рентгеновских лучей с большими углами рассеяния и дифракции электронов на железосодержащих ядрах ферритина и их аналогах [312]
      5.4. Магнитная восприимчивость и спектры Меосбауэра ферритина и гидролизатов Fe (III) [313]
    6. Атомная структура ядер ферритина [316]
    7. Связь белковой оболочки с ядром, состоящим из гидрата оксида железа [318]
    8. Влияние железосодержащего компонента на свойства и структуру белка [319]
    9. Биосинтез ферритина и его синтез in vitro [320]
    10. Механизм образования ферритина из апоферритина [325]
    11. Мобилизация железа из ферритина [327]
  Дополнения, внесенные в корректуру [327]
  Список литературы [328]
  Глава 9. Трансферрины (сидерофилины). П. Айсен (перевод В. А. Бидзиля) [331]
    1. История и номенклатура [331]
    2. Выделение и очистка [333]
      2.1. Сывороточный трансферрин [333]
      2.2. Кональбумин [333]
      2.3. Лактоферрин [333]
    3. Химический состав [334]
      3.1. Аминокислотный состав [334]
      3.2. Пептидные карты [335]
      3.3. Углеводный состав и структура [336]
      3.4. Иммунохимия [337]
    4. Основные физические свойства [337]
      4.1. Молекулярная масса [337]
      4.2. Оптические свойства [337]
      4.3. Гидродинамические свойства [338]
      4.4. Субъединичная структура [339]
    5. Металлсвязывающие центры [339]
      5.1. Существует ли взаимодействие между связывающими центрами? [339]
      5.2. Значение констант связывания [342]
      5.3. Типы и состояния ионов металлов, специфически связанных с трансферрином [343]
      5.4. Роль бикарбоната [344]
      5.5. Кинетика связывания железа [345]
      5.6. Спектроскопические исследования [346]
        5.6.1. Оптические исследования [346]
        5.6.2. Исследование дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма [347]
    6. Спектроскопия магнитного резонанса [348]
    7. Изучение химической модификации [352]
    8. Обзор современного состояния вопроса о металлсвязывающих центрах сидерофилинов [353]
    9. Биологические функции сидерофилинов [354]
      9.1. Потребность в физиологическом переносчике железа [354]
      9.2. Взаимодействие трансферрин—ретикулоцит [355]
      9.3. Трансферрин как буфер для ионов железа [356]
      9.4. Биологическая функция кональбумина и лактоферрина [357]
      9.5. Генетическая разнородность трансферринов [357]
    10. Заключение [357]
  Дополнения, внесенные в корректуру [357]
  Список литературы [358]
  Глава 10. Церулоплазмин И. Г. Шейнберг, А. Дж. Морелл (перевод А. П. Филиппова) [361]
    1. Введение [361]
    2. Физические и химические свойства церулоплазмина [362]
    3. Состояние меди в церулоплазмине [366]
      3.1. Число атомов меди в молекуле церулоплазмина [366]
      3.2. Свойства церулоплазмина, обусловленные присутствием в нем меди [366]
      3.3. Степень окисления меди в церулоплазмине [367]
      3.4. Обмен меди церулоплазмина на медь из растворов ее солей [368]
    4. Апоцерулоплазмин [368]
    5. Оксидазные свойства церулоплазмина [369]
    6. Неоднородность и генетический полиморфизм церулоплазмина [370]
    7. Характеристика церулоплазмина как гликопротеида [370]
    8. Биосинтез церулоплазмина [373]
  Список литературы [374]
  Глава 11. Гемэритрин. М. Я. Окамура и И. М. Клотц (перевод А. П. Филиппова) [377]
    1. Введение [377]
    2. Распространение белка среди живых организмов и его выделение [378]
    3. Химические формы гемэритрина [379]
    4. Равновесие взаимодействия с кислородом [379]
    5. Процессы окисления и реакции с малыми молекулами [380]
    6. Образование субъединиц [382]
    7. Координация железа в белке [382]
    8. Магнитные и спектральные свойства активного центра [384]
      8.1. Модельные соединения [385]
      8.2. Гемэритрин [387]
        8.2.1. Спектры поглощения и кругового дихроизма (КД) [387]
        8.2.2. Магнитная восприимчивость [387]
        8.2.3. Спектры Мессбауэра [390]
        8.2.4. Электронный парамагнитный резонанс [395]
    9. Строение активного центра [395]
      9.1. Метгемэритрин [396]
      9.2. Оксигемэритрин [398]
      9.3. Деоксогемэритрин [400]
      9.4. Строение и функции гемэритрина [400]
  Дополнения, внесенные в корректуру [402]
  Список литературы [402]
  Глава 12. Гемоцианин. Р. Лонтье, Р. Виттерс (перевод А. П. Филиппова) [404]
    1. Введение [404]
    2. Распространение в животном мире [404]
    3. Молекулярная масса и четвертичная структура [405]
    4. Спектры поглощения [408]
    5. Связывание кислорода [410]
    6. Связывание других лигандов [412]
    7. Старение и регенерация [413]
    8. Апогемоцианин и реставрация гемоцианина [415]
    9. Центры связывания меди [416]
    10. Выводы [417]
  Дополнения, внесенные в корректуру [417]
  Список литературы [418]
ЧАСТЬ IV. РЕАКЦИИ ЛИГАНДОВ, ОБУСЛОВЛЕННЫЕ КООРДИНАЦИЕЙ С МЕТАЛЛОМ, И МЕТАЛЛОФЕРМЕНТЫ
  Глава 13. Активация малых молекул при координации с металлами. М. М. Джонс, Дж. Э. Хикс мл. (перевод Е. А. Миронова) [422]
    1. Введение [422]
    2. Основные эффекты координации [423]
    3. Катализ нуклеофильной атаки [424]
    4. Некоторые важные гидролитические процессы [426]
      4.1. Эфиры аминокислот [427]
      4.2. Пептидные связи [429]
      4.3. Фосфатные связи [429]
    5. Окислительно-восстановительные свойства лигандов [430]
    6. Маскирование реакционной способности лигаидов в комплексах [432]
    7. Активация малых молекул посредством координации [436]
    8. Разные реакции [438]
    9. Заключение [440]
  Список литературы [441]
  Глава 14. Металлоферменты. М. С. Скраттон (перевод А. А. Филиппова) [443]
    1. Введение [443]
      1.1. Роль ионов металлов в механизме каталитического действия ферментов [443]
      1.2. Комплексы с лигандом в качестве мостика [445]
      1.3. Комплексы с металлом в качестве мостика [445]
      1.4. Комплексы с ферментом в качестве мостика [448]
    2. Экспериментальные подходы к изучению металлоферментов [449]
      2.1. Общее рассмотрение [449]
      2.2. Электронный парамагнитный резонанс [451]
      2.3. Парамагнитные эффекты на скорости ядерной магнитной релаксации ядер лигандов [453]
        2.3.1. Общие положения [453]
        2.3.2. Явление усиления и его применение [455]
        2.3.3. Замена металла на другой металл [456]
    3. Дегидрогеназы [458]
      3.1. Содержание металла и некоторые общие подходы при обнаружении и количественной оценке иоиов металла, связанных с белком [458]
      3.2. Каталитическая роль связанного металла [460]
    4. Пиридиннуклеотидзависимые окислительные декарбоксилазы [463]
    5. Ферменты метаболизма СО2 [465]
      5.1. Биотинсодержащие ферменты [465]
      5.2. Ферменты карбоксилирования фосфоенолпирувата [472]
      5.3. Рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза [474]
      5.4. Декарбоксилазы [475]
    6. Тиаминпирофосфатзависимые ферменты [475]
    7. Изомеразы [476]
      7.1. Пентозизомеразы [476]
      7.2. Гексозо- и пентозофосфатизомеразы [478]
      7.3. Другие изомеразы [478]
    8. Мутазы и трансферазы [478]
      8.1. Фосфоглюкомутаза и другие мутазы [478]
      8.2. Трансферазы [480]
    9. Альдолазы [481]
    10. Гидролиазы и аммонийлиазы [484]
      10.1. Гидролиазы [484]
        10.1.1. Енолаза [484]
        10.1.2. Аконитаза [485]
        10.1.3. Другие гидролазы [486]
      10.2. Аммонийлиазы [487]
    11. Гидролазы [488]
      11.1. Гидролазы, требующие или содержащие Са2+ [488]
      11.2. Аргиназа [489]
    12. Синтетазы [489]
      12.1. Синтетазы, катализирующие отщепление пирофосфата [489]
        12.1.1. Ацетилкофермент А-синтетаза [489]
        12.1.2. Аминоацил-тРНК-синтетазы [491]
      12.2. Синтетазы, катализирующие отщепление ортофосфата [491]
        12.2.1. Формилтетрагидрофолатсинтетаза [492]
        12.2.2. Биотинкарбоксилазы [492]
        12.2.3. Глутаминсинтетаза [493]
    13. Заключение [493]
  Список литературы [494]
  Глава 15. Карбоксипептидаза А и другие пептидазы. Марта Л. Людвиг, В. Н. Липскомб (перевод А. А. Байкова) [504]
    1. Карбоксипептидаза А быка: выделение, свойства и специфичность [504]
    2. Структура карбоксипептидазы А и ее комплекса с глицилтирозином [508]
      2.1. Общее описание конформации белка [508]
      2.2. Активный центр [514]
        2.2.1. Конформация белка [514]
        2.2.2. Цинк [515]
      2.3. Комплекс КПА с глицилтирозином [518]
      2.4. Дополнительные структурные исследования [522]
        2.4.1. Моделирование [522]
        2.4.2. Комплексы с ингибиторами [523]
        2.4.3. Апофермент и металлы, отличные от цинка [524]
    3. Ферментативная активность карбоксипептидазы А [526]
      3.1. Кинетика (обзор) [526]
      3.2. Кинетико-структурные корреляции [533]
        3.2.1. Присоединение субстратов и ингибиторов [533]
        3.2.2. Зависимость активности от рН [536]
      3.3. Химическое изучение роли различных остатков в активном центре [537]
        3.3.1. Модификация остатков в центре связывания субстратов [537]
        3.3.2. Химическая природа лигандов, связанных с металлом, и дисульфидная связь [540]
      3.4. Зачем нужен металл? [542]
      3.5. Механизм действия [545]
        3.5.1. Предположение, основанное на анализе кристаллической структуры [545]
        3.5.2. Некоторые альтернативные механизмы [548]
        3.5.3. Специфичность и изменение конформации [548]
        3.5.4. Промежуточные соединения и стадия, лимитирующая скорость [549]
    4. Другие пептидазы [551]
      4.1. Карбокснпептидаза В [551]
      4.2. Другие карбоксипептидазы и прокарбоксипептидазы [554]
      4.3. Лейцинаминопептидаза [554]
      4.4. Некоторые другие металлсодержащие протениазы [556]
  Список литературы [556]
  Глава 16. Карбоангидраза. Дж. Э. Коулмен (перевод А. А. Бажова) [561]
    1. Введение [561]
    2. Изоферменты и видовые варианты — физико-химические свойства [562]
      2.1. Аминокислотный состав [565]
      2.2. Карбоангидразы растений [567]
      2.3. Прочие карбоангидразы [569]
      2.4. Последовательность аминокислот [569]
      2.5. Кислотно-основные свойства [571]
      2.6. Спектры поглощения и оптическая активность [572]
        2.6.1. Оптическое вращение [574]
    3. Металлокарбоангидразы: апофермеиты, связывание металла, спектры поглощения и связывание ингибиторов [577]
      3.1. Апофермент [577]
      3.2. Ферментативная активность и устойчивость комплексов металл—белок [578]
      3.3. Спектры поглощения и оптическая активность [581]
      3.4. Связывание ингибиторов [586]
    4. Комплексы карбоангидразы с сульфамидами [593]
      4.1. Образование комплексов, константы диссоциации [594]
      4.2. Спектры поглощения и круговой дихроизм [596]
      4.3. Взаимодействие с сульфамидами, содержащими хромофоры [597]
        4.3.1. Оптические спектры [597]
        4.3.2. Флуоресценция [599]
        4.3.3. Фосфоресценция [600]
    5. Ядерный магнитный резонанс и электронный парамагнитный резонанс [600]
      5.1. Карбоангидраза со спиновыми метками [603]
      5.2. Магнитная восприимчивость [606]
    6. Рентгеноструктурный анализ карбоангидразы С человека [606]
    7. Механизм действия [611]
  Дополнение, внесенное в корректуру [618]
  Список литературы [620]
  Глава 17. Фосфатный перенос и его активация ионами металлов; щелочная фосфатаза. Т. Г. Спиро (перевод А. А. Байкова) [624]
    1. Фосфаты и биоэнергетика [624]
      1.1. Потенциалы переноса фосфорильной группы [625]
      1.2. Фосфорилнрование и фосфоролиз [627]
    2. Механизмы переноса фосфата [629]
      2.1. Расщепление связей Р—О и X—О [629]
      2.2. Гидролиз [630]
      2.3. Фосфатазы и фосфотрансферазы [633]
      2.4. Необходимость ионов металлов [634]
    3. Щелочная фосфатаза [636]
      3.1. Присоединение металлов [636]
      3.2. Фосфорилфермент [638]
      3.3. Присоединение фосфата [640]
      3.4. Модели активного центра [641]
    4. Роль ионов металлов [644]
      4.1. Тройные комплексы ферментов с металлами и субстратами [644]
      4.2. Нейтрализация заряда [644]
      4.3. Поляризация [646]
      4.4. Активация воды [649]
      4.5. Стереохимические модели [651]
  Дополнения, внесенные в корректуру [656]
  Список литературы [657]
  Глава 18. Киназы. У. Дж. О'Сулливан (перевод А. А. Байкова) [661]
    1. Введение [661]
    2. Общие свойства киназ [663]
      2.1. Природа киназных реакций [663]
      2.2. Равновесие металл — субстрат [663]
        2.2.1. Скорости образования МАДФ- и МАТФ2- [665]
      2.3. Структура комплексов металл—нуклеотид [665]
        2.3.1. В растворе [665]
        2.3.2. На ферменте [665]
      2.4. Кинетические исследования киназ [666]
      2.5. Методы исследования фермент-субстратных комплексов в равновесии [669]
      2.6. Применение методов магнитного резонанса [669]
        2.6.1. Электронный парамагнитный резонанс [670]
        2.6.2. Ядерный магнитный резонанс [671]
    3. Обсуждение отдельных ферментов [672]
      3.1. Креатинкиназа [672]
      3.2. Аргининкиназа [676]
      3.3. Пируваткиназа [677]
      3.4. Фосфоенолпируваткарбоксикиназа (фосфопируваткарбоксилаза) [679]
      3.5. Аденилаткиназа [679]
      3.6. Гексокиназа [681]
      3.7. 3-Фосфоглицераткиназа [682]
      3.8. Фосфофруктокиназа [683]
      3.9. Нуклеозиддифосфаткиназа [683]
    4. Заключение [683]
  Список литературы [684]
Предметный указатель [688]
Формат: djvu
Размер:11309867 байт
Язык:RUS
Рейтинг: 190 Рейтинг
Открыть: